ISSN:
1432-1440
Keywords:
Uraemia
;
gluconeogenesis
;
acetyl-coenzyme A
;
coenzyme A
;
Uraemie
;
Gluconeogenese
;
Acetyl-Coenzym A
;
Coenzym A
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Nierenrindenschnitte von Ratten wurden in urämischem Serum und in Kontrollserum unter Zusatz von Pyruvat oder Lactat inkubiert und die Bilanz der Pyruvatund Lactatutilisation einschließlich der Gluconeogenese aus diesen beiden Substraten bestimmt. Weiterhin wurden der stationäre Gehalt von Acetyl-Coenzym A und freiem Coenzym A gemessen. Die Untersuchungsergebnisse sowie die zusätzliche Messung der Citratsynthese durch Nierenhomogenat in urämischem Serum führten zu folgenden Schlüssen: die in urämischen Seren verringerte Glucoseneubildung durch Nierenrindenschnitte ist eine Folge direkter Hemmung der Pyruvatcarboxylase, nicht eine indirekte Folge verringerter stationärer Acetyl-Coenzym A-Konzentrationen. Die oxydative Decarboxylierung des Pyruvats zu aktivierter Essigsäure und die Kondensation derselben mit Oxalacetat zu Citrat ist in urämischem Milieu unbeeinflußt. Darüber hinaus lassen die Untersuchungen den Schluß zu, daß bereits physiologischerweise in der Nierenrinde im Rahmen des Endabbaues im Krebscyclus die Schritte Malat-Pyruvat (Malat-Enzym) und Pyruvat-Oxalacetat (Pyruvatcarboxylase) gegenüber dem Reaktionsschritt Malat-Oxalacetat (Malatdehydrogenase) eine wesentliche Rolle spielen. Die Ursachen der unterschiedlichen Glucosebildungsrate aus Pyruvat und Lactat werden auf eine unterschiedliche Kompartimentierung der Pyruvatcarboxylase zurückgeführt.
Notes:
Summary Rat kidney cortex slices were incubated in uraemic and in control sera, containing each pyruvate or lactate. The balance of the pyruvate and lactate utilization plus the amount of gluconeogenesis was determined on the basis of these substrates. Furthermore, the constant of acetyl coenzyme A and free coenzym A was measured. The results and the additional assessment of citrate synthesis by homogenized kidney tissue in uraemic serum lead to the following conclusions: the decreased gluconeogenesis by kidney cortex slices in uraemic serum is a result of an immediate inhibition of the pyruvate carboxylase, and not an indirect result of a diminished constant acetyl-coenzyme A concentration. The oxydative decarboxylation of pyruvate to activated acetic acid and the condensation of activated acetic acid together with oxalic acetate to citrate is not influenced in the uraemic environment. In addition, the investigations strongly suggest that, under physiological circumstances, in the kidney cortex the steps malate to pyruvate (malate enzyme) and pyruvate to oxalic acetate (pyruvate carboxylase) are more important than the reaction step malate to oxalic acetate (malate dehydrogenase) within the final breaking down of the Krebs-cycle. The causes of the different rate of gluconeogenesis influenced by pyruvate and lactate have been explained by a different compartimentation of pyruvate carboxylase.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01467760
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