ISSN:
1434-4475
Keywords:
Hypericin
;
Homoassociation
;
Heteroassociation
;
Human serum albumin complex
;
Stacking
;
Solvent effects
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Hypericin zeigt ein kompliziertes Homo- und Heteroassoziationsverhalten. Während Hypericin in den üblichen polaren Lösungsmitteln bis zu einer Konzentration von 10−3 Mol/l monomolekular löslich ist, führt die Gegenwart von Wasser zur Ausbildung von Homoassoziaten. Wie aus spektroskopischen Messungen abgeleitet wurde, zeigen diese Homoassoziate ein Stapelungsmuster ähnlich jenem des kristallinen Materials. Tetrahydrofuran scheint eine Ausnahme zu sein, da in diesem Tautomerisierung zum 1,6-Dioxotautomer führt. Für die Heteroassoziation beobachtet man zwei Verhaltenstypen. In der Mehrzahl der Fälle bildet Hypericin Homoassoziate, welche dann durch Heteroassoziation mit dem Kosolvat zu stabilen Lösungen führen. Nur mit Humanserumalbumin wird ein spezifisches Heteroassoziat gebildet. Durch Konkurrenzreaktion konnte abgeleitet werden, daß Hypericin an die aktive Stelle der IIIA-Subdomäne des Proteins bindet.
Notes:
Summary Hypericin exhibits rather complicated homo- and heteroassociation behavior. Whereas in common polar solvents hypericin dissolves monomolecularly up to concentrations of 10−3 mol/l, the presence of water in these solvents leads to homoassociation. As derived by spectroscopic measurements, these homoassociates exhibit a stacking pattern similar to the one observed for the crystalline material. Tetrahydrofuran seems to be an exception, as it is the only solvent which results in 1,6-dioxo tautomer formation. Heteroassociation of hypericin involves two distinct types of behavior. In the majority of cases, hypericin forms homoassociates which then heteroassociate with the co-solvate to yield stabilized solutions of these homoassociates. Only with human serum albumin a specific heteroassociate is formed. By means of competition experiments it could be established that hypericin is binding to the active site of the IIIA subdomain of the protein.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01277637
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