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  • 1990-1994  (1)
  • 1
    Electronic Resource
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    Springer
    Monatshefte für Chemie 122 (1991), S. 89-100 
    ISSN: 1434-4475
    Keywords: Bilipeptides ; Conformation control ; Chiral discrimination ; Bilatrienes, non-helical
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Eine gezielte Auswahl von Bilipeptiden wurde dargestellt; ihre UV-VIS und CD-Spektren wurden bezüglich einer konformativen Einflußnahme auf die kovalent gebundenen Tetrapyrrol-Einheiten untersucht und die Ergebnise durch kürzlich veröffentlichte ergänzt. Aus den so zugänglichen umfangreichen Daten lassen sich einige Charakteristika in der Bauweise der Peptidketten herleiten, die die Wechselwirkung mit dem Bilatrienteil bestimmen. Es zeigt sich, daß der Ligand zumindest drei Amidbindungen aufweisen muß, um ausgeprägte Konformationsänderungen hervorzurufen. Diese Einflußnahme äußert sich entweder in einem vollständigen Übergang vonM inP helikale Bilatrien-Spezies und kommt durch gleichzeitige Inversion aller Torsionswinkel zustande, oder aber sie bewirkt eine Streckung des Bilatrienteils. Die Art der Konformationsänderung läßt sich durch Variation der Position einer Prolyleinheit innerhalb eines vorgegebenen Peptides lenken.
    Notes: Summary A variety of bilipeptides has been synthesized and investigated by UV-VIS and CD spectroscopy to explore the conformational influence of peptide ligands on the covalently bound tetrapyrrol moiety. The results obtained are complemented by those reported previously. From the comprehensive data thus available several features of the peptidic chain regulating interactions with the bilatriene moiety have been elucidated. Accordingly, the presence of three amide linkages at the ligand is prerequiste for induction of pronounced conformational changes consisting either in a complete transition ofM intoP helical bilatriene species by inversion of all torsional angles, or in a stretching of the chromophore. The kind of conformational influence can be controlled by varying the position of the prolyl entity within a given peptide.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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