ISSN:
1435-1803
Schlagwort(e):
rat
;
rabbit
;
foetal heart
;
myosin subunits
;
myofibrillar proteins
Quelle:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Thema:
Medizin
Beschreibung / Inhaltsverzeichnis:
Zusammenfassung Die leichten Ketten von Myosin aus Atrium- und Ventrikelmyokard von Ratten und Kaninchen wurden in ein- und zweidimensionaler Polyacrylamidgel-Elektrophorese untersucht. Die schweren Ketten des Myosins wurden elektrophoretisch aufgetrennt, isoliert und nach Denaturierung in Natriumdodecylsulfat mit Papain und Proteinase von S. aureus V8 verdaut. Die Peptidgemische wurden in eindimensionaler Gel-Elektrophorese aufgetrennt. Die Peptidmuster der schweren Myosinketten aus Atrium und Ventrikel adulter Kaninchen unterscheiden sich; damit sind die entsprechenden Aminosäuresequenzen verschieden. Bei der Ratte fand sich kein Unterschied in den etwa 180 unterscheidbaren Peptiden von atrialen und ventrikulären schweren Myosinketten nach Verdauung mit beiden Proteinasen. Die leichten Myosinketten aus Atrium und Ventrikel von Ratten und Kaninchen zeigten in ein- und zweidimensionaler Elektrophorese identische Beweglichkeiten. Die elektrophoretisch bestimmten Molekulargewichte der atrialen leichten Ketten liegen zwischen denjenigen der leichten Ketten aus dem Ventrikel. Bei fetalen Ratten und Kaninchen ist im Ventrikelmyokard eine zusätzliche leichte Kette vorhanden, deren elektrophoretischen Eigenschaften identisch mit denen der adulten atrialen leichten Kette-1 sind. Bei adulten Ratten fanden wir im Atrium und im Ventrikel ein zusätzliches myofibrilläres Protein (x) mit ähnlichem Molekulargewicht wie die leichten Ketten-1, aber mit einem mehr im Sauren liegenden isoelektrischen Punkt. Dieses Protein (x) ist im fetalen Myokardgewebe nicht vorhanden und verschwindet bei alten Ratten wieder; wir fanden es nicht im Myokard von Kaninchen oder in irgendwelchen Skelettmuskeln.
Notizen:
Summary The light chains of myosin from atrial and ventricular tissues from rat and rabbit were examined by one- and two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis. The myosin heavy chains were electrophoretically isolated, digested after denaturation in sodium dodecyl sulfate with papain and proteinase from S. aureus V8, and the resulting peptides resolved in one-dimensional gel electrophoresis. The peptide patterns of myosin heavy chains from atrial and ventricular tissues of adult rabbits were different, indicating differences in their primary structures. No such differences could be detected in a total of around 180 peptides produced by the two proteinases from the myosin heavy chains of adult rat atrial and ventricular tissues. With regard to light chains, the same migration pattern was observed for atrial and ventricular tissues from both rat and rabbit. The atrial light chains ALC1 and ALC2 migrated with molecular weights lying between those of the ventricular light chains VLC1 and VLC2. In two-dimensional electrophoresis, the corresponding light chains from rat and rabbit co-migrated. An additional light chain was observed in foetal ventricles, which exhibited identical electrophoretic properties to ALC1 from adult atrial tissues. In rat myofibrillar preparations from atrium and ventricle, an unidentified protein (x) occurred in the region of light chain-1 but with a more acidic isoelectric point, which seems to be related to the developmental stage of these tissues and which could not be detected in rabbit heart tissues or in any skeletal muscles.
Materialart:
Digitale Medien
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01908313
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