ISSN:
1591-9528
Keywords:
Antigen-antibody-reaction
;
Association-dissociation-equilibrium
;
Enzymeimmunology
;
Glutamate dehydrogenase
;
Immunochemistry
;
Antigen-Antikörper-Reaktion
;
Assoziation-Dissoziation-Gleichgewicht
;
Enzymimmunologie
;
Glutamatdehydrogenase
;
Immunchemie
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Das Verhalten menschlicher und tierischer Glutamatdehydrogenase gegen ihre homologen und heterologen Antikörper wurde durch Doppeldiffusion, Immunelektrophorese, Osserman-Technik, Nephelometrie, passive Hämagglutination und den passiven Hämagglutinationshemmtest untersucht. Ca. 50% der Antikörper gegen das tierische Enzym zeigen eine starke partielle Kreuzreaktion mit dem menschlichen Antigen. Nur ca. 1,5% der Antikörper gegen das menschliche Enzym reagieren mit der Proteinoberfläche des tierischen Enzyms. Neben dem unterschiedlichen sterischen Aufbau im Bereich des aktiven Zentrums unterscheidet sich menschliche Glutamatdehydrogenase immunologisch an ihren antigenen Determinanten von Glutamatdehydrogenase aus Rinderleber. Immunologisch und gelchromatographisch unterliegt menschliche Glutamatdehydrogenase einer stufenweisen konzentrationsabhängigen Dissoziation. Unterschiede zwischen der Dissoziation der Glutamatdehydrogenase aus Menschen- und Rinderleber wurden nicht gefunden. Das Dissoziationsoptimum liegt im Bereich physiologischer Konzentrationen und kann durch Substrate, Coenzyme und allosterische Effektoren beeinflußt werden.
Notes:
Summary The reactions between human and animal glutamic dehydrogenase (L-glutamate: NAD(P) oxidoreductase (deaminating), E.C. 1.4.1.3) and its homologous and heterologous antibodies was studied by geldiffusion, immunoelectrophoresis, Osserman-technique, quantitative precipitation, passive haemagglutination and passive haemagglutination-inhibition test. About 50% of the antibodies to the animal enzyme show a marked partial cross reaction with the human antigen. Only about 1.5% of the antibodies to the human enzyme are bound by surface of the animal enzyme. It was shown previously that the steric configuration of the active site in human glutamic dehydrogenase is different from the active sites in glutamic dehydrogenase of various mammalian species. Immunologically human glutamic dehydrogenase differs also in its antibody-binding sites from glutamic dehydrogenase derived from bovine liver. Immunological methods and gelchromatography an Sepharose show that human glutamic dehydrogenase undergoes a stepwise dissociation which depends of the concentration. In comparative studies, no difference could be found in the dissociation of human and bovine liver glutamic dehydrogenase. The dissociation optimum is in the range of physiological concentrations and can be influenced by substrates, coenzymes and allosteric effectors. Therefore, dissociation and association have regulatory functions in metabolism.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF02046269
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