ISSN:
1432-5233
Keywords:
Aminoacyltransferase II
;
Diabetes
;
GTPase
;
Muscle
;
Ribosomes
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Résumé L'aminoacyltransférase II catalise l'hydrolyse du GTP en présence de ribosomes non lavés de muscle, mais l'hydrolyse du nucléoside triphosphate se vérifie même en l'absence de l'enzyme. L'hydrolyse du GTP en l'absence d'aminoacyltransférase II est réduite, sinon pas éliminée, par le lavage des ribosomes en NH4Cl 0,5 M. Une réduction ultérieure est obtenue par l'addition de ATP (0,01 mM). L'hydrolyse du GTP ribosomo-dépendant, catalisée par l'aminoacyltransférase II, augmente d'une façon linéaire pendant 15 min et est proportionnelle à la concentration de ribosomes; 4–7 moles de nucléoside triphosphate par mole de ribosomes sont hydrolysées. Les ribosomes incubés avec puromycine, dans le but d'éloigner le peptidyl-tRNA, ne montrent aucune réduction de l'hydrolyse du GTP catalisée par l'aminoacyltransférase II. Les ribosomes provénant du muscle des rats alloxano-diabétiques agissent moins activement, dans la synthèse protéique, que ceux des rats normaux. Cependant, il n'existe pas de différences en ce qui concerne la capacité des ribosomes de maintenir l'hydrolyse du GTP même quand l'aminoacyltransférase II est présente en concentrations saturantes. En conclusion, la capacité réduite des ribosomes diabétiques de cataliser la synthèse protéique n'est pas la conséquence d'une incapacité d'utilisation de l'aminoacyltransférase II pour l'hydrolyse du GTP.
Abstract:
Resumen La aminoaciltransferasa II cataliza la hidrólisis del GTP en presencia de ribosomas de músculo esquelético no lavados, pero la hidrólisis del trifosfato nucleosídico se verifica también en ausencia de la enzima. La hidrólisis del GTP en ausencia de aminoaciltransferasa II se reduce, aunque no se llega a eliminar, lavando los ribosomas con NH4Cl 0,5 M. Una reducción ulterior se obtiene añadienco ATP (0,01 mM). La hidrólisis del GTP ribosoma-dependiente, catalizada por la aminoaciltransferasa II, aumenta de manera lineal durante 15 min, y es proporcional a la concentración de ribosomas; se hidrolizan de 4 a 7 moles de trifosfato nucleosídico por mole de ribosomas. Los ribosomas incubados con puromicina, con la finalidad de eliminar el peptidil-tRNA, no acusan reducción alguna de la hidrólisis del GTP catalizada por la aminoaciltransferasa II. Los ribosomas procedentes de músculos de ratas aloxandiabéticas actúan menos activamente en la síntesis proteica que los de ratas normales. No obstante, no existen diferencias por lo que se refiere a la capacidad de los ribosomas para sostener la hidrólisis del GTP incluso cuando la aminoaciltransferasa II se presenta en cantidades de saturación. En conclusión, la capacidad reducida de los ribosomas diabéticos de catalizar la síntesis proteica, no es la consecuencia de una incapacidad de utilizar la aminoaciltransferasa II para la hidrólisis del GTP.
Notes:
Riassunto L'aminoaciltransferasi II catalizza l'idrolisi del GTP in presenza di ribosomi non lavati di muscolo scheletrico, ma l'idrolisi del nucleoside trifosfato si verifica anche in assenza dell'enzima. L'idrolisi del GTP in assenza di aminoaciltransferasi II viene ridotta, anche se non eliminata, dal lavaggio dei ribosomi in NH4Cl 0,5 M. Un'ulteriore riduzione si ottiene aggiungendo ATP (0,01 mM). L'idrolisi del GTP ribosomo-dipendente, catalizzata dalla aminoaciltransferasi II, aumenta in maniera lineare durante 15 min ed è proporzionale alla concentrazione di ribosomi; da 4 a 7 moli di nucleoside trifosfato per mole di ribosomi vengono idrolizzate. I ribosomi incubati con puromicina, allo scopo di rimuovere il peptidil-tRNA, non dimostrano alcuna riduzione dell'idrolisi del GTP catalizzata dalla aminoaciltransferasi II. I ribosomi provenienti dal muscolo di ratti con diabete da allossana agiscono meno attivamente, nella sintesi proteica, di quelli di ratti normali. Tuttavia, non esistono differenze per quanto riguarda la capacità dei ribosomi di sostenere l'idrolisi del GTP anche quando l'aminoaciltransferasi II sia presente in quantità saturanti. In conclusione, la ridotta capacità dei ribosomi diabetici di catalizzare la sintesi proteica non è la conseguenza di un'incapacità di utilizzare l'aminoaciltransferasi II per l'idrolisi del GTP.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01556828
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