ISSN:
0075-4617
Keywords:
Chemistry
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Organic Chemistry
Source:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
Description / Table of Contents:
Magnetic Circular Dichroism Studies, XXIV1). - Kinetic Studies of the Oxidation of Tryptophan in Proteins.The oxidation of tryptophan with hydrogen peroxide was followed kinetically by recording the intensity decrease of the positive magnetic circular dichroism (MCD) B-term at 290-292 nm. To a first approximation the reaction is of first order with respect to tryptophan. - Several products are formed in the course of the reaction, but the main component results from the oxidative cleavage of the 2,3 double bond of the indole ring. The reaction rate is considerably smaller for lysozyme and chymotrypsinogen A than for free tryptophan. Only in the case of lysozyme could tryptophan residues with different reactivities be distinguished, one residue reacting faster than the other five. From the circular dichroism spectrum of lysozyme after 90% oxidation a 40% decrease of α-helix content is evident, indicating that the tertiary structure of the protein is partly destroyed.
Notes:
Die Oxidation von Tryptophan mit Wasserstoffperoxid wurde an Hand des Intensitätsabfalls des positiven B-Terms des magnetischen Zirkulardichroismus bei 290-292 nm kinetisch verfolgt. In erster Näherung ist die Reaktion erster Ordnung in Bezug auf Tryptophan. - Während der Reaktion werden mehrere Produkte gebildet; das Hauptprodukt entsteht durch oxidative Spaltung der 2,3-Doppelbindung des Indolrings. Die Reaktionskonstanten für die Oxidation von Lysozym und Chymotrypsinogen A sind wesentlich kleiner als die der Oxidation von freiem Tryptophan. Nur am Beispiel des Lysozyms war es möglich, Tryptophanreste mit verschiedener Reaktivität zu unterscheiden: Ein Tryptophanrest reagiert wesentlich schneller als die restlichen fünf. Mit Hilfe des natürlichen Zirkulardichroismus wurde gefunden, daß nach 90proz. Oxidation des Tryptophans im Lysozym der α-Helixanteil um 40% Vermindert ist. Dies deutet darauf hin, daß die Tertiärstruktur des Proteins teilweise zerstört wurde.
Additional Material:
4 Ill.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/jlac.197419740614
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