ISSN:
1432-1440
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Summary Determinations of the turnover of C14-labeled substrates by TPN-dependant dehydrogenases in particle free supernatants from liver biopsy specimen homogenates from normal persons and patients suffering from chronic inflammatory hepatic diseases were used to measure a. enzymatic activities of aconitase, isocitric dehydrogenase, malic enzyme, glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phospho-gluconate dehydrogenase. b. the substrate turnover of these enzymes in the presence of catalytic amounts of TPN. c. the interaction of the different enzymatic reactions in the presence of limited amounts of TPN. 1. Significant decreases in the specific activities of the enzymes aconitase and isocitric dehydrogenase and generally also of 6-phospho-gluconate dehydrogenase were found in chronic inflammatory hepatic diseases. In contrast to this, the specific activity of malic enzyme remained unchanged and the activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase showed a definite increase. 2. In the presence of catalytic amounts of TPN the substrate turnover of the TPN-dependant dehydrogenases amply surpassed the amount of added TPN; under these conditions the substrate turnover of all dehydrogenases studied is the same, therefore it depends upon concomitant TPNH oxidation. 3. In chronic inflammatory hepatic disease TPNH turnover in the particle free supernatants of liver homogenates is markedly decreased. 4. The total capacity of the homogenate supernatants to form TPNH in the presence of excess TPN and several substrates is not depressed in chronic inflammatory hepatic diseases; substrate turnover is shifted from the oxidation through the tricarboxylic acid cycle towards a favoured oxidation of sugar phosphates.
Notes:
Zusammenfassung Der Substratumsatz TPN-abhängiger Dehydrogenasen wurde mit Hilfe C14-markierter Substrate bestimmt. Im Homogenatüberstand von Gewebeproben aus normalen und chronisch entzündlich veränderten menschlichen Lebern wurde a) die enzymatische Aktivität der Enzyme Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase, 6-phospho-Gluconat-Dehydrogenase, Aconitase, Isocitronensäuredehydrogenase und Malic Enzyme bestimmt, b) der Substratumsatz dieser Enzyme in Gegenwart katalytischer Mengen von TPN untersucht und c) der Einfluß der verschiedenen Enzymreaktionen aufeinander in Gegenwart begrenzter Mengen von TPN ermittelt. 1. Bei chronisch-entzündlichen Lebererkrankungen findet sich ein signifikanter Abfall der spezifischen Aktivität der Enzyme Aconitase und Isocitronensäuredehydrogenase sowie ein meist deutlicher Abfall der Aktivität der 6-phospho-Gluconat-Dehydrogenase. Dagegen ändert sich die spezifische Aktivität des Malic Enzyme im Homogenatüberstand solcher Lebern kaum und die Aktivität der Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase zeigt einen deutlichen Anstieg. 2. In Gegenwart katalytischer Mengen von TPN ist der Substratumsatz der TPN-abhängigen Dehydrogenasen um ein Vielfaches höher als die zugefügte Menge an TPN; der Substratumsatz aller untersuchten Dehydrogenasen ist unter diesen Umständen gleich und somit abhängig von begleitend auftretender TPNH-Oxydation. 3. Bei chronisch entzündlichen menschlichen Lebererkrankungen ist der TPNH-Umsatz im partikelfreien Homogenatüberstand gegenüber den Normalwerten deutlich erniedrigt. 4. Dagegen ist die Fähigkeit der Homogenatüberstände, TPNH bei Vorhandensein von überschüssigem Coenzym und mehreren Substraten zu bilden, bei chronisch-entzündlichen Lebererkrankungen nicht vermindert, der Substratumsatz ist zugunsten einer vermehrten Oxydation von Zuckerphosphaten auf Kosten des Umsatzes im Citronensäurecyclus verschoben.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01487414
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