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    Electronic Resource
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    Irreversible protein binding of 14C-imipramine in rats in vivo (1976)
    Springer
    Archives of toxicology 37 (1976), S. 75-80 
    Details
    ISSN: 1432-0738
    Keywords: Hapten ; Imipramine ; Irreversible protein binding ; Reactive metabolites ; Hapten ; Imipramin ; Irreversible Proteinbindung ; Reaktive Metabolite
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Achtundvierzig Stunden nach einer einzelnen Gabe von 14C-Imipramin an Ratten konnte 14C-Radioaktivität in folgenden Organen gemessen werden: Leber 〉 Niere 〉 Serum 〉 Fett 〉 Milz 〉 Dünndarm 〉 Lunge 〉 Muskel und Gehirn. Die Lebermikrosomen enthielten den größten Anteil an Imipramin-Radioaktivität. Nach erschöpfender Extraktion enthielten nur die Proteine von Leber, Niere, Milz, Lunge und Serum meßbare Mengen radioaktiver Markierung. Die größte Menge 14C-Imipramin, welches irreversibel an Proteine gebunden war, wurde in Lebermikrosomen gefunden. Die Frage, ob die irreversible Bindung von Imipramin an Proteine zu toxischen Nebenwirkungen führt, wenn sie während der Therapie auftritt, wird diskutiert.
    Notes: Abstract Forty-eight hours after a single dose of 14C-imipramine to rats, 14C-radioactivity could be measured in the following organs: liver 〉 kidney 〉 serum 〉 fat 〉 spleen 〉 duodenum 〉 lung 〉 muscle and brain. Liver microsomes contained the main part of radioactivity derived from 14C-imipramine. After exhaustive extraction, only the proteins of liver, kidney, spleen, lung and serum contained measurable amounts of radioactive labeling. The greatest amount of 14C-imipramine irreversibly bound to proteins was detected in liver microsomes. The question, as to whether the irreversible protein binding of imipramine, if it occurs during therapy, results in toxic side-effects, is discussed.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00353357
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    The significance of covalent binding of catechols to proteins in vivo (1977)
    Springer
    Archives of toxicology 39 (1977), S. 31-39 
    Details
    ISSN: 1432-0738
    Keywords: Catechols ; Isoproterenol ; Ethinyloestradiol ; Covalent protein binding ; Reactive metabolites ; Rat liver microsomes
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Wenn Ratten mit 14 μg/kg 3H-Isoproterenol behandelt wurden, konnte bis 48 h danach in der Leber 3H-Radioaktivität gemessen werden. Diese Menge war nicht unterschiedlich in Lebern von Tieren, welche mit Diäthylmaleat vorbehandelt waren. Nach erschöpfender Extraktion konnte eine beträchtliche Menge an 3H-Radioaktivität aus Isoproterenol in den Proteinen von Gesamtleber (Homogenat), Cytosol und von Mikrosomen gefunden werden. In der Cytosolfraktion von Diäthylmaleat vorbehandelten Tieren wurde die zweifache Menge von Isoproterenol-Radioaktivität in den extrahierten Proteinen gefunden, im Vergleich zu Kontrollen. In der mikrosomalen Fraktion gab es keinen Unterschied bei der Radioaktivitätsmenge, die in Proteine eingebaut war. In allen Fraktionen nahm die Radioaktivität, die in den extrahierten Proteinen meßbar war, mit einer Halbwertszeit von etwa 24 h ab. Die in vivo-Ergebnisse über kovalente Proteinbindung von Isoproterenol werden verglichen mit der irreversiblen Proteinbindung von Äthinylöstradiol in vivo. Quantitativ werden diese in vivo-Befunde mit den Resultaten zur irreversiblen Proteinbindung verglichen, die während Inkubationen von Isoproterenol oder Äthinylöstradiol mit Rattenlebermikrosomen erhalten wurden.
    Notes: Abstract When rats were dosed with 14 μg/kg 3H-isoproterenol, 3H-radioactivity was measurable in the liver until 48 h. This amount was not different in livers of animals which have been pretreated with diethyl maleate. After exhaustive extraction, a significant amount of 3H-radioactivity from isoproterenol could be detected in the proteins of total liver (homogenate), of cytosol and of microsomes. In the cytosol fraction of diethyl maleate pretreated animals twice the amount of isoproterenol-radioactivity was found in the extracted proteins compared to controls. In the microsomal fraction there was no difference between diethyl maleate pretreated and control animals in the amount of radioactivity incorporated into proteins. In all fractions the radioactivity measurable in the extracted proteins declined with a half life time of about 24 h. The in vivo results on covalent binding of isoproterenol are compared to the irreversible protein binding of ethinyloestradiol in vivo. Quantitatively, these in vivo data are compared to the results on irreversible protein binding obtained during incubations of isoproterenol or ethinyloestradiol with rat liver microsomes.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00343273
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
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