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  • 1
    Digitale Medien
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    Oxford, UK : Blackwell Publishing Ltd
    Anaesthesia 14 (1959), S. 0 
    ISSN: 1365-2044
    Quelle: Blackwell Publishing Journal Backfiles 1879-2005
    Thema: Medizin
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 2
    Digitale Medien
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    s.l. : American Chemical Society
    Journal of the American Chemical Society 115 (1993), S. 4359-4360 
    ISSN: 1520-5126
    Quelle: ACS Legacy Archives
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 3
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    Digitale Medien
    s.l. : American Chemical Society
    Journal of the American Chemical Society 113 (1991), S. 2758-2760 
    ISSN: 1520-5126
    Quelle: ACS Legacy Archives
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 4
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    s.l. : American Chemical Society
    Journal of the American Chemical Society 114 (1992), S. 7959-7961 
    ISSN: 1520-5126
    Quelle: ACS Legacy Archives
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 5
    Digitale Medien
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    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Zeitschrift für die chemische Industrie 107 (1995), S. 677-690 
    ISSN: 0044-8249
    Schlagwort(e): Aminosäuren ; Mutagenese ; Proteinsynthese ; Chemistry ; General Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Eine allgemeine biosynthetische Methode wurde entwickelt, um ortsspezifisch nichtnatürliche Aminosäuren mit neuartigen sterischen und elektronischen Eigenschaften in Proteine einzuführen. Sie beginnt damit, daß das Codon für die jeweilige Aminosäure durch Oligonucleotid-Mutagenese durch das Nonsense-Codon UAG, ein „Leerzeichen“ des genetischen Codes, ersetzt wird. Für dieses spezielle Codon wird eine Suppressor-tRNA hergestellt und in vitro chemisch mit der gewünschten nichtnatürlichen Aminosäure aminoacyliert. Gibt man diese aminoacylierte tRNA in ein In-vitro-Proteinsynthesesystem, das von der mutagenisierten DNA gesteuert wird, wird die gewünschte Aminosäure einheitlich in der angestrebten Stelle im Protein eingebaut. Die Methode wurde jüngst eingesetzt, um die katalytischen Eigenschaften, die Spezifität und die Stabilität einiger Proteine zu untersuchen. Aminosäuren und ihre Analoga mit veränderten Eigenschaften bei der Wasserstoffbrückenbindung, mit veränderten sterischen Eigenschaften und mit anderen Konformationen des Rückgrats wurden ebenso ortsspezifisch in Proteine eingebaut wie lichtaktivierbare Aminosäuren und biophysikalische Sonden. Damit sollten weitergehende detaillierte physikalisch-organische Untersuchungen an dieser wichtigen Klasse von Makromolekülen möglich werden.
    Zusätzliches Material: 5 Ill.
    Materialart: Digitale Medien
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  • 6
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Angewandte Chemie International Edition in English 34 (1995), S. 621-633 
    ISSN: 0570-0833
    Schlagwort(e): amino acids ; mutagenesis ; proteins ; Proteins ; Protein structures ; Amino acids ; Mutagenesis ; Chemistry ; General Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: A general biosynthetic method has been developed which makes it possible to site-specifically incorporate unnatural amino acids with novel properties into proteins. In this approach the codon encoding the amino acid of interest is replaced with the “blank” nonsense codon UAG by oligonucleotide-directed mutagenesis. A suppressor tRNA that recognizes this codon is generated by run-off transcription and then chemically aminoacylated with the desired unnatural amino acid. Addition of the mutagenized gene and the aminoacylated suppressor tRNA to an in vitro extract capable of supporting protein biosynthesis generates a mutant protein containing the unnatural amino acid at the specified position. This methodology has recently been used to study the stability, specificity, and catalytic properties of a number of proteins. In these studies amino acids and analogues possessing altered hydrogen-bonding, electronic, and steric properties and unique backbone conformations have all been site-specifically incorporated into proteins. In addition, photoactivatable amino acids, isotopically labeled amino acids, and amino acids bearing biophysical probes have been inserted site-specifically. This chemistry increases our ability to carry out detailed physical organic studies on this important class of macromolecules.
    Zusätzliches Material: 5 Ill.
    Materialart: Digitale Medien
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