ISSN:
1433-0431
Keywords:
Key words Collagen • Integrins • Osteoblast • Xenogenic bone • Bone substitute • Biomaterials
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Schlüsselwörter Kollagen • Integrine • Osteoblasten • Xenogener Knochen • Knochenersatz • Biomaterialien
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Xenogene Biomaterialien des Knochens werden als Alternative zu Auto- oder Allotransplantaten bei menschlichen Knochenrekonstruktionen oder in Ergänzung zur prothetischen Chirurgie vorgeschlagen. Bei angemessenen Behandlungen können immunologische, entzündliche, bakteriologische oder virologische Nebenwirkungen vermieden werden. Jedoch können diese Therapien mit Typ-I-Kollagen, der Hauptkomponente der organischen Knochenmatrix, interferieren. Typ-I-Kollagen bindet Osteoblasten über spezifische Zelloberflächenrezeptoren, die Integrine. In der vorliegenden Arbeit wurden 2 unterschiedliche Biomaterialien aus Rinderknochen untersucht. Sie entfalten eine ähnliche architektonische Organisation mit verbundenen Lamellen und Stäbchen sowie eine ähnliche Oberflächentopographie und Rauheit. Sie unterscheiden sich durch Vorhandensein oder Fehlen von Typ-I-Kollagen. Das erste Biomaterial wurde durch den Erhalt einer Typ-I-Kollagenmatrix mit spindelartigen Hydroxyapatitkristallen charakterisiert. Das zweite Biomaterial war ausschließlich durch hitzemodifizierte Apatitkristalle gekennzeichnet. Nach Kultivierung auf „osteoblast-like cells“ (Saos-2) wurden beide Biomaterialien mittels Raster- und Transmissionselektronenmikroskopie (TEM) nach 7 und 14 Tagen untersucht. Beide Biomaterialien wiesen eine gute Zellkompatibilität auf: 1. Auf der Oberfläche des kollagenhaltigen Biomaterials waren die Zellen in der Form elongiert und entlang der trabekulären Architektur und dem oberflächlichen Kollagennetzwerk ausgerichtet. Nach 14 Tagen flossen die Zellen zusammen, die Oberfläche des Biomaterials war durch eine Zellage bedeckt. In enger Nachbarschaft mit den oberflächlichen Kollagenfasern des Biomaterials und der äußeren Zelloberfläche wurde in der TEM die β1-Integrin-Untereinheit dargestellt. In Anwesenheit von anti-β1-Integrin verlor sich, nach Kultivierung, die zelluläre Orientierung. 2. Auf der Oberfläche des entproteinisierten Biomaterials zeigten sich die Zellen globulär ohne spezifische Ausrichtung und teilweise der Oberfläche anhaftend. Nach 14 Tagen Kultur blieben viele Teile der Biomaterialoberfläche unbedeckt. Mit Goldpartikeln konjugierte anti-β1-Untereinheiten wurden um die Zellen herum gefunden, jedoch zeigte sich keine spezifische Verbindung mit dem entproteinisierten Biomaterial. Diese Ergebnisse lassen darauf schließen, daß das Vorhandensein von Typ-I-Kollagenfasern im knöchernen Biomaterial eine Bedeutung in der zellulären Adhäsion, der Verbreitung und der Orientierung in der Interaktion zwischen Typ-I-Kollagen und der β1-Integrin-Untereinheit der Osteoblasten hat.
Notes:
Summary Xenogenic bone biomaterials have been proposed as an alternative to autografts or allografts in human bone restoring or in complement of prosthetic surgery. When appropriate treatments were applied, immunological, inflammatory, bacteriological or virological adverse responses can be prevented. However, these treatments may interact with type I collagen, the major component of the organic bone matrix. Type I collagen can bind osteoblasts via specific cell surface receptors, the integrins. In this work, two different xenogenic biomaterials were studied. Both biomaterials have a bovine bone origin. They displayed similar architectural organization with connected plates and rods and similar surface topography and roughness. They differed by the presence or not of collagen type I. The first one was characterized by preservation of the type I collagen matrix associated with spindle-shaped hydroxyapatite crystals and the second was solely composed by heat-modified apatite crystals. Osteoblast-like cells (Saos-2) were cultured on both biomaterials and examined in scanning and transmission electron microscopy after 7 and 14 days. Both biomaterials were cytocompatible as demonstrated by good ultrastructural cell preservation. (1) At the surface of the collagen containing biomaterial, cells were elongated in shape and oriented according to the trabecular architecture and to the superficial collagen network. After 14 days of culture, cells were confluent and the biomaterial surface was hidden by the cell sheet. The β1 integrin subunit was detected by immunogold in transmission electron microscopy in close relationship with the superficial collagen fibres of the biomaterial and with the outer cell surface. When cultures were carried out in presence of anti β1 integrin subunit, cells were packed and piled up with lack of specific orientation. (2) At the surface of the deproteinized biomaterial, cells were globular without specific disposition and often partially attached to the surface. After 14 days of culture, large areas of the biomaterial surface remained uncovered. Anti β1 subunits conjugated with gold particles were detected around the cells but with no specific association with the deproteinized biomaterial. These results strongly suggest that presence of type I collagen fibres in the matrix of a bone biomaterial is of major interest to determine cell attachment, spreading and orientation via interaction between type I collagen and β1 integrin subunit of osteoblasts.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/PL00003479
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