ISSN:
0030-493X
Keywords:
Chemistry
;
Analytical Chemistry and Spectroscopy
Source:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
Description / Table of Contents:
The molecular ions of N-trifluoroacetyl α-amino acid trimethylsilyl esters exhibit a characteristic elimination of CO2, in contrast to other amino acid derivatives and apparently caused by migration of the ester trimethylsilyl group to the oxygen atom of the N-trifluoroacetyl function. Fragmentation of the [M - CO2]+· ions gives rise to a series of intense peaks, especially for the aliphatic amino acid derivatives. In the case of the isomers leucine and isoleucine, different base peaks are formed for the 20 eV spectra. Amino acids which can easily split off a group in their β-position possibly fragment by synchronous elimination of CO2 and this group. With serine, threonine and cysteine a concurrent ester silyl migration to the oxygen of the β-function is observed, accompanied by the expulsion of CO2.
Notes:
Die Molekü-Ionen der N-Trifluoracetyl-α-amminosäuretrimethylsilyester zeigen im Gegensatz zu anderen Aminosäurederivaten eine charakteristische Abspaltung von CO2, offensichtlich als Folge einer Wanderung der Ester-trimethylsilylgruppe zum Sauerstoff der N-Trifluoracetylfunktion. Durch die weitere Fragmentierung der so gebildeten [M-CO2]+·-Ionen entstehen besonders bei Derivaten der aliphatischen Aminosäuren intensive Bruchstü ke. Bei den Isomeren leucin und Isoleucin führt sie sogar zu unterschiedlichen basispeaks für die 20 eV-Spektren. Aminosäuren mit leicht abspaltbarer gruppe in β-Position scheinen Co2 synochron mit dieser Gruppe zu eliminieren, so daß bei ihnen das [M-CO2]+·-Ion selbst nicht zu beobachten ist. Als Konkurrenzreaktion zur Wanserung der estersilylgruppe zum N-Triffuoracetyl-sauerstoff tritt bei Serin, Threonin und Cystein eine Si-Umlagerung zur β-ständigen funktionellen Gruppe auf. Auch sie verläuft unter gleichzeitiger Abspaltung von CO2.
Additional Material:
2 Tab.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/oms.1210071212
Permalink
