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    Beitrag zur Sortencharakterisierung der Rebsorte Weißer Riesling (1985)
    Springer
    European food research and technology 181 (1985), S. 357-361 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Alle untersuchten Weine der Rebsorte Riesling (Weißer Riesling) besitzen ein ähnliches Terpenmuster („Terpenprofil”), das die Monoterpengehalte mit den natürlichen Schwankungsbreiten (u. a. bedingt durch verschiedene Reife, Alterung) in einer für den Weißen Riesling sortencharakteristischen Zusammensetzung zeigt. Die Rebsorten Welschriesling (süd- and osteuropäische Länder), Riesling bzw. Kap- oder Paarl-Riesling (Südafrika), Hunter-Valley-Riesling (Australien) und Emerald-Riesling (Kalifornien/USA) sind in der Aromastoffzusammensetzung nicht identisch mit der Rebsorte Weißer Riesling. Anhand einiger ausgewählter Monoterpenkomponenten ist eine eindeutige Differenzierung zwischen Weinen der Rebsorte Riesling (Weißer Riesling) und denjenigen, die die Sortenbezeichnung Riesling tragen, nicht aber aus der Rebsorte Weißer Riesling hergestellt wurden, möglich. 9-Decensdureethylester war in allen untersuchten ausländischen Weinen der Rebsorte Weißer Riesling enthalten, nicht jedoch in Weinen der gleichen Rebsorte aus der Bundesrepublik Deutschland.
    Notes: Summary The wines we examined of the variety Riesling (White Riesling) have a similar terpene pattern (“terpene profile”), which shows that the monoterpene constituents within the natural variances (caused by differences in ripeness, aging etc.), have a composition characteristic for this variety. The varieties Welschriesling (from South- and East-European countries), Riesling and Kap- or Paarl-Riesling (from South Africa), Hunter-Valley-Riesling (from Australia) and Emerald Riesling (from California, USA) are not identical in their aroma compound composition with the variety White Riesling. A definite differentiation is possible between the wines of the variety Riesling (White Riesling) and those with the name Riesling but not produced from the variety White Riesling by analysing for selected monoterpenes. Ethyl-9-decenoate could be found in all the White Riesling wines examined from abroad but not in the German wines of the same variety.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01027397
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 2
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    Zur Bestimmung der Ascorbinsäaure auf papierchromatographischem Weg. (1953)
    Springer
    European food research and technology 97 (1953), S. 263-270 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Notes: Zusammenfassung Vorliegende Untersuchungen zeigen, daß Ascorbinsäure auf papierchromatographischem Weg einwandfrei von anderen in Lebensmitteln und biologischem Material vorhandenen reduzierenden Verbindungen zu unterscheiden ist. Als Lösungsmittel diente die obere Schicht einer Butanol-Eisessig-Wasser-Mischung; zur Entwicklung wurde eine Molybdänlösung verwendet, mit der alle genannten Verbindungen sichtbar gemacht werden konnten. Es ist möglich, von Ascorbinsäure folgende, die üblichen Ascorbinsäurebestimmungsmethoden störenden Stoffe papierchromatographisch abzutrennen: Sulfhydrilverbindungen wie Cystein und Glutathion, Sulfit und Thiosulfat, Eisen(II)- und Zinn(II)-Salze, Redukton und Reduktinsäure sowie Quercetin. Auch reduzierende Zucker (Glucose, Fructose, Galaktose, Xylose and Arabinose), ferner Kojisäure und Tannin weisen papierchromatographisch ein deutlich von der Ascorbinsäure zu unterscheidendes Verhalten auf. Eine exakte Trennung der d-Arabo-ascorbinsäure (Isoascorbinsäure) von der 1-Xylo-ascorbinsäure (Ascorbinsäure) ist papierchromatographisch mit dem hier verwendeten Lösungsmittel in der relativ sehr kurzen Laufzeit (5–6 Std.) wegen der praktisch gleichen Rf-Werte nicht möglich. Das Verfahren eignet sich unter Einhaltung bestimmter Maßnahmen auch zur quantitativen Bestimmung der Ascorbinsäure.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01683860
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 3
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    Über die Wirkungsinversion bei Fett-Antioxygenen I. Mitteilung Vergleich zwischen dem Verhalten tierischer und pflanzlicher Fette gegenüber Antioxygenen (1958)
    Springer
    European food research and technology 108 (1958), S. 317-322 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Notes: Zusammenfassung Phenolische Antioxygene zeigen beitierischen Fetten den Effekt einer Wirkungsinversion, d. h. die antioxygene Wirkung nimmt bei steigender Konzentration des Antioxygens zunächst zu, um nach Überschreiten einer gewissen optimalen Konzentration wieder abzunehmen. Beipflanzlichen Fetten zeigen sehr geringe Antioxygenkonzentrationen praktischkeine antioxydative Wirkung; etwas höhere Konzentrationen, die bei tierischen Fetten stark antioxydativ wirken, zeigen hier einen deutlichprooxydativen Effekt. Dieses scheinbar andersartige Verhalten der pflanzlichen Fette beruht darauf, daß die optimale Antioxygenkonzentration bei pflanzlichen Fetten wegen ihres im Vergleich zu den tierischen Fetten sehr hohen Gehalts an natürlichen Schutzstoffen bereits bei recht geringen Antioxygenzusätzen überschritten wird. Bei gleichem Gesamtgehalt an Antioxygenen (natürlichen + zugesetzten) scheint ein grundsätzlicher Unterschied zwischen tierischen und pflanzlichen Fetten nicht zu bestehen. Der Eintritt der Wirkungsinversion ist im wesentlichen unabhängig davon, ob die optimale Konzentration nur durch ein einziges Antioxygen oder durch die Summe mehrerer Antioxygene überschritten wird.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01149691
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    Paper (German National Licenses)
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  • 4
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    Über das Lipoxygenase — „Lipoperoxidase” — System in Cerealien. Abtrennung von zwei Proteinkomplexen mit Lipoxygenase — und Linolsäurehydroperoxid-Abbau-Aktivität aus Hafer und Sojabohnen (1973)
    Springer
    European food research and technology 152 (1973), S. 147-151 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Mittels Gelchromatographie von Ammoniumsulfatpräparaten aus Hafer und Sojabohnen wurden jeweils zwei Proteinfraktionen mit gemeinsamer Lipoxygenase- und Linolsäurehydroperoxid-Abbau-Aktivität erhalten. Beide Enzymkomplexe (I u. II) unterscheiden sich mit 〉 250000 (I) und 100000 (II) in ihrem Molekulargewicht. Das Aktivitätsverhältnis Lipoxygenase zu “Lipoperoxidase” in II lag für Hafer und Sojabohnen in der Größenordnung von 30:1. Bei der isoelektrischen Fokussierung von II traten nach substratspezifischer Anfärbung bei Sojabohnen vier Banden im pH-Bereich von 5,65-5,80, bei Hafer eine Bande bei einem isoelektrischen Punkt von 5,70 auf. Das Vorliegen eines bifunktionellen Lipoxygenase- „Lipoperoxidase” Komplexes wird diskutiert.
    Notes: Summary By means of gelchromatography of ammoniumsulfate precipitations from oats and soybeans two fractions (I + II) of protein were obtained. Both fractions proved to have a lipoxygenase and a linoleic acid hydroperoxide activity. The enzyme complexes differ in their molecular weights of 〉250000 (I) and 100000 (II). The lipoxygenase/„lipoperoxidase” ratio of activity in II was of the order of 30:1. By substrate specific coloring and isoelectric focusing fraction II of soybeans displayed four bands in a pH-range of 5,65–5,80, which differ from oats where only one band at an isoelectric point of 5,70 was observed. An interpretation in terms of a bifunctional lipoxygenase-lipoperoxidase complex is given.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01830528
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 5
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    Über die Bildung flüchtiger Produkte bei der Lipoxigenase-Linolsäure-Reaktion (1975)
    Springer
    European food research and technology 158 (1975), S. 65-70 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Soja-Lipoxigenase (EC 1.13.1.13) wird bei Raumtemperatur mit Linolsäure incubiert; die dabei entstehenden flüchtigen Produkte werden nach verschiedenen Methoden isoliert, angereichert und gaschromatographisch untersucht. Werden die während der Incubation gebildeten, nicht flüchtigen Hydroperoxide mitinjiziert, so zerfallen diese zu etwa 15–20% unter Bildung von flüchtigen Produkten, die als Artefakte die primär enzymatisch gebildeten flüchtigen Komponenten überlagern und somit das Ergebnis verfälschen. Bei Nichtabtrennung der Linolsäurehydroperoxide (LHPO) entspricht das Mengenverhältnis Hexanal/Decadienal etwa dem Verhältnis 13-Linolsäurehydroperoxid/9-Linolsäurehydroperoxid (dies bedeutet bei Soja-Lipoxidase und bei pH 7 etwa 1:1). Werden die LHPO abgetrennt, so erfaßt man nur die flüchtigen Produkte, die während der Lipoxigenase-Reaktion entstehen. Bezogen auf die LHPO sind dies nur etwa 1–2%. Das Mengenverhältnis Hexanal/Decadienal entspricht in diesem Fall nicht dem von 13-LHPO/9-LHPO; es wird fast ausschließlich Hexanal gebildet.
    Notes: Summary Soya-lipoxigenase (E.C.1.13.1.13) is incubated by linoleic acid at room temperature; the arising volatile products are isolated by different methods, concentrated, and investigated by means of gas chromatography. If the non-volatile hydroperoxides, formed during the incubation are also injected, 15–20% are decomposed to volatile products superposing the primarily enzymatically formed volatile components as artefacts and consequently falsifying the result. Without separating the linoleic acid hydroperoxides (LHPO) the quantitative proportion Hexanal/Decadienal is approximately in accordance with the proportion 13-linoleic acid hydroperoxide/9-linoleic acid hydroperoxide (this means for soya-lipoxigenase and pH 7 about 1:1). After separating the linoleic acid hydroperoxides only these volatile products are found which are arising during the lipoxigenase reaction. These are 1–2% in relation to the LHPO. In this case, the quantitative ratio Hexanal/Decadienal is not corresponding to the 13-/9-linoleic acid hydroperoxide proportion. Nearly the only product formed by this process is Hexanal.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01460021
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 6
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    Untersuchungen über Entstehungswege flüchtiger Substanzen bei der Lipoxygenase-Linolsäure-Reaktion (1976)
    Springer
    European food research and technology 162 (1976), S. 109-114 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Während der Incubation von Soja-Lipoxygenase mit Linolsäure entstehen flüchtige Verbindungen, für deren Genese sich mindestens zwei Möglichkeiten abzeichnen: Die eine Möglichkeit besteht darin, daß aus bereits vorgebildeten Linolsäurehydroperoxiden Spaltprodukte auftreten. Zum andern können — je nach äußeren Bedingungen (Temperatur, O2-Druck, Partnerkonzentration, u.a.) — flüchtige Stoffe verschiedener chemischer Natur aus radikalischen Reaktionszwischenstufen entstehen. Durch Versuche mit Hydroperoxid-abbauenden Enzymen (Peroxidasen) und unter Verwendung radioaktiv markierter Linolsäurehydroperoxide wurden die angedeuteten Bildungswege untersucht. Unsere epxerimentellen Ergebnisse zeigen, daß die Bildung der hier untersuchten flüchtigen Verbindungen aus Reaktionszwischenstufen vor sich geht. Festzuhalten ist jedoch, daß n-Hexanal neben der Bildung aus Reaktionszwischenstufen auch aus dem Zerfall vorher gebildeter Hydroperoxide entsteht. Das schon von uns früher angegebene Rekationsschema [2] konnte nunmehr durch diese Untersuchungen experimentell gesichert werden.
    Notes: Summary During incubation of soja-Lipoxygenase with Linolic acid, volatile compounds are formed the development of which can be seen in two possible ways: from preformed Linolic-acid-hydroperoxides splitproducts arise or volatile substances of different chemical nature are built depending on the reaction conditions like temperature, O2-pressure, partner-concentration etc. By trials with hydroperoxdde-decomposing enzymes (peroxidase) and by means of radioactive labelled Linolic-acid-hydroperoxides the pathways mentioned above were investigated. The results indicate that the volatile compounds are built from by-products; n-hexanal was formed from these by-products as well as from decomposed hydroperoxide. The previously proposed reaction-scheme has this been ascertained by experimental means.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01274252
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 7
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    Enzymatischer Abbau von Linolsäurehydroperoxiden zu flüchtigen Carbonylverbindungen durch Isomerase aus Gerste (1977)
    Springer
    European food research and technology 165 (1977), S. 7-11 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Durch Gelchromatographie gereinigte, isomeratisch aktive Gerstenprotein-Fraktionen wurden bei Zimmertemperatur mit Linolsäurehydroperoxiden (LHPO) incubiert, welche die 9-Hydroperoxy-10-trans, 12-cis-octadecadiensaure (9-LHPO) und 13-Hydroperoxy-9-cis, 11-trans-octadecadiensäure (13-LHPO) im Verhältnis etwa 1:1 enthielten. Die aus der Reaktion hervorgehenden flüchtigen Verbindungen wurden isoliert, angereichert und gas- sowie radiogaschromatographisch untersucht. Bei unvollständigem LHPO-Abbau wurden restliche Hydroperoxide und nichtflüchtige Abbauprodukte vor der gaschromatographischen Analyse abgetrennt. Neben Spuren von 2-tr-Heptenal und 2-tr-Octenal war Hexanal das Hauptprodukt; bezogen auf die umgesetzte Hydroperoxid-Menge entstanden etwa 6% Carbonylverbindungen. Durch zahlreiche Kontrollversuche wurde die Bildung der flüchtigen Verbindungen durch Enzym-Katalyse abgesichert.
    Notes: Summary Barley protein fractions with active isomerase, purified by means of gelchromatography were incubated at room temperature with linoleic acid hydroperoxides (LHPO), containing 9-hydroperoxy-10-trans, 12-cis-octadecadienoic acid (9-LHPO) and 13-hydroperoxy-9-cis,11-trans-octadecadienoic acid (13-LHPO) in the ratio of about 1: 1. The volatile compounds resulting from the reaction have been isolated, concentrated and investigated by means of gas- and radio-gaschromatography. In the case of incomplete LHPO-breakdown remaining hydroperoxides and nonvolatile breakdown products have been separated before gaschromatographic analysis. In addition to hexanal as main product, traces of 2-tr-heptenal and 2-tr-octenal were found; about 6% of the converted hydroperoxides were transformed to carbonyl compounds. By numerous additional experiments it was confirmed that the volatile compounds are formed by enzymatic catalysis.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01461043
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 8
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    Flüchtige Carbonylverbindungen aus der Reaktion von Gerstenisomerase mit Linolsäurehydroperoxiden. Ihre Entstehung aus den 9- oder 13-Hydroperoxid-Isomeren (1977)
    Springer
    European food research and technology 165 (1977), S. 12-14 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Hydroperoxid-Isomerase aus Gerste wurde mit Linolsdurehydroperoxiden (LHPO) incubiert, welche überwiegend das 13-LHPOoder das 9-LHPO-Isomere enthielten; die dabei entstehenden flüchtigen Produkte wurden isoliert, angereichert und gas- sowie radiogaschromatographisch untersucht. Dadurch war es möglich, die Vorldufer der flüchtigen Carbonylverbindungen Hexanal, 2-trans-Heptenal und 2-trans-Octenal zu ermitteln, die aus früher beschriebenen Reaktionen von Isomerase mit etwa gleichprozentiger 9- zu 13-LHPO-Substratlösung hervorgegangen waren. Als Vorläufer von Hexanal und 2-tr-Octenal wurde das 13-LHPO ermittelt, während das 9-LHPO-Isomere bei der Gerstenisomerase-LHPO-Abbaureaktion anscheinend nicht als Vorläufer flüchtiger Verbindungen in Frage kommt. — Nicht geklärt werden konnte die Herkunft des 2-tr-Heptenals, da es weder bei den Versuchen mit uberwiegend 9-LHPO noch bei denen mit uberwiegend 13-LHPO auftrat. Möglicherweise entsteht 2-tr-Heptenal nur bei einem bestimmten Mengenverhdltnis beider Hydroperoxid-Isomeren.
    Notes: Summary Hydroperoxid isomerase from barley was incubated with linoleic acid hydroperoxides (LHPO), containing nearly exclusively the 13-LHPO or the 9-LHPO isomer; the volatile reaction products were isolated, concentrated and investigated by means of gas and radio-gaschromatography. Thus it was possible to establish the precursors of the volatile compounds hexanal, 2-trans-heptenal and 2-trans-octenal, which develop during formerly described reactions of isomerase with substrates, containing 9- and 13-LHPO in equal, amounts. 13-LHPO was found to be a precursor of hexanal and 2-tr-octenal, while the 9-LHPO isomer in the barley isomerase LHPO breakdown reaction obviously cannot be accepted as precursor of volatile components. The origin of 2-tr-heptenal could not be clarified; it occured neither in the experiments with predominating 9-LHPO nor in those with predominating 13-LHPO. — Perhaps 2-tr-heptenal is only produced in the presence of a defined ratio of both isomeric hydroperoxides
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01461044
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 9
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    Über Lipoxygenase und Linolsäurehydroperoxid-abbauende Enzyme in Roggen (1977)
    Springer
    European food research and technology 165 (1977), S. 131-136 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Die Untersuchung einer aus Roggen gewonnenen Lipoxygenase-aktiven Enzymfraktion ergab, daß Roggenlipoxygenase ein Molekulargewicht von ca. 102000 besitzt. Bei der isoelektrischen Fokussierung traten zwei Bandengruppen mit isoelektrischen Punkten zwischen 5,1–5,5 und 5,8–6,4 auf. Durch Ionenaustauschchromatographie konnten drei Isoenzyme gewonnen werden. Das pH-Optimum der Umsetzung lag bei 7,3–7,5. Roggenlipoxygenase katalysiert vorwiegend die Bildung von 13-Hydroperoxy-9-cis,11-trans-octadecadiensäure (13-LHPO). Durch eine hochmolekulare Proteinfraktion wurden in Roggen die LHPO zu a-Ketolen umgesetzt. Diese Roggenisomerase setzt die von der systemeigenen Lipoxygenase gebildeten LHPO zu überwiegend 12,13-Ketohydroxysduren um. Roggenisomerase hat eine Michaeliskonstante von 3–5 × 10−5, (LHPO). Die Reaktionsgeschwindigkeit der Umsetzung stieg bei kleinen Proteinkonzentrationen linear mit der Proteinkonzentration.
    Notes: Summary An enzyme fraction from rye containing lipoxygenase activity was investigated. The molecular weight of lipoxygenase was found to be about 102000. Two bands groups with isoelectric points between 5.1–5.5 and 5.8–6.4 were obtained by isoelectric focusing. Three isoenzymes could be separated by ion exchange chromatography. Lipoxygenase has optimum activity at pH 7.3–7.5 and predominantly forms 13-hydroperoxy-9-cis,11-trans-octadecadienoic acid (13-LHPO). In rye the 13-LHPO is converted to α-ketols by a high molecular protein fraction. This isomerase converts the LHPO formed by rye lipoxygenase predominantly to 12,13-ketohydroxy acids. The Michaelis Constant of isomerase is 3–5 × 10−5, using LHPO as substrate. At low protein concentrations the reaction velocity of LHPO-conversion increases linearly with protein concentration.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01650743
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 10
    Electronic Resource
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    Radiogaschromatographische Analyse flüchtiger Aldehyde, die bei der mit Soja- und Hafer-Lipoxygenase katalysierten Linolsaure-Oxidation entstehen (1975)
    Springer
    European food research and technology 159 (1975), S. 1-5 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Soja- und Hafer-Lipoxygenase (E. C. 1. 13. 1. 13.) werden mit14C-mar-kierter Linolsäure incubiert. Die dabei entstehenden flüchtigen Aldehyde werden isoliert, angereichert und radiogaschromatographisch untersucht. Die Aktivität der gasehromatographisch getrennten Komponenten wird gemessen, and die Impulse/min von einem Ratemeter registriert. So lassen sich die Aldehyde, die bei der enzymatischen Oxydation mit Lipoxygenase aus dem Molekül der Linolsäure entstehen, bestimmen. Aus den gemessenen Impulsen je Peak wird die Zusammensetzung des Aldehydgemisches in Mol-% berechnet. Für die Hauptreaktionsprodukte Hexanal (Soja-Lipoxygenase) and Non-trans-2-enal (Hafer-Lipoxygenase) wird ein möglicher Entstehungsweg angegeben.
    Notes: Summary Soya- and oats-lipoxygenase (E. C. 1. 13. 1. 13.) are incubated by14C-marked linoleic acid. The volatile aldehydes arising thereby are isolated. The activity of the components separated by gaschromatography is written down by a printing indicator and the impulses/min are registered and printed out by a ratemeter. Thus the aldehydes which are produced by the enzymatic oxydation with lipoxygenase from the molecule of the linoleic acid can be determined. The composition of the mixture of aldehydes is calculated in mol-% from the measured impulses per peak. A possible origin of pathway is indicated for the main reaction products hexanal (soya-lipoxygenase) and non-trans-2-enal (oats-lipoxygenase).
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01089873
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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