ISSN:
1438-2385
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
Description / Table of Contents:
Abstract Using a biotin streptavidin system 12 out of 19 different test proteins were found to bind to gliadin, with casein, fibrinogen, and fibronectin showing the strongest association. Binding was demonstrable using different gliadin subfractions and enzymatic digests. There was no consistent effect of several carbohydrates on binding. Binding of most proteins to gliadin was diminished slightly by removal of Ca2+ and strongly by dioxane, ethylene glycol, Triton X-100, and Tween 20. The results suggest a non-selective association between gliadin and the proteins investigated, mainly due to hydrophobic interactions, which might be of significance in intestinal pathobiochemistry, e. g. disease.
Notes:
Zusammenfassung Unter Verwendung eines Biotin-Streptavidin-Systems konnte bei 12 von 19 Testproteinen eine Bindung an Gliadin festgestellt werden, wobei Casein, Fibrinogen und Fibronectin die stärkste Assoziation zeigten. Die Bindung war an unterschiedlichen Gliadinsubfraktionen und-digestaten nachweisbar. Verschiedene Kohlenhydrate hatten keinen beständigen Effekt auf die Bindung. Die Bindung der meisten Proteine an Gliadin wurde durch Entfernung von Ca2+ leicht und durch Dioxan, Ethylenglycol, Triton X-100 und Tween 20 stark verringert. Die Ergebnisse weisen auf eine unselektive Bindung im wesentlichen infolge hydrophober Interaktionen zwischen Gliadin und den untersuchten Proteinen hin, die auch für die intestinale Pathobiochemie (Zöliakie) bedeutsam sein könnte.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01192604
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