ISSN:
1432-0827
Keywords:
Bone
;
Resorption
;
Collagen
;
Degradation
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
,
Medicine
,
Physics
Description / Table of Contents:
Résumé De la poudre osseuse est décalcifiée et extraite à l'aide de l'E.D.T.A.0.5 M, puis d'un tampon de McIlvaine à pH 7.4. Trois fractions contenant de l'hydroxyproline ont été obtenues à partir de l'extrait de l'E.D.T.A., purifié par filtration sur gel. Ces 3 fractions sont considérées comme des produits de dégradation du collagène, étant donné leur analogie en composition en acides aminés. Le tampon de McIlvaine est fractionné par le sulfate d'ammonium. A partir de la fraction de saturation 0.3 M, après reconstitution avec l'ATP, un fragment de 700 Å de long est observé au microscope électronique. Une comparaison avec du collagène à segment espacé long semble indiquer que ce fragment est un produit de dégradation partielle de collagène et comprend environ un quart de la molécule collagénique de l'extrémité aminée terminale.
Abstract:
Zusammenfassung Knochenpulver wurde mit 0.5 M EDTA entkalkt und anschließen mit McIlvaine-Puffer bei pH 7,4 extrahiert. Aus dem durch Gel-Filtrations-Chromatographie gereinigten EDTA-Extrakt konnten 3 Hydroxyprolin enthaltende Fraktionen gewonnen werden. Diese wurden wegen ihrer kollagenähnlichen Aminosäurenstruktur für Abbauprodukte des Kollagens gehalten. Der McIlvaine-Puffer-Extrakt wurde mittels Ammoniumsulfat fraktioniert. Nach Rekonstitution mit ATP wurde aus der zu 0.3 gesättigten Fraktion ein Fragment in der Länge von 700 Å entnommen und unter dem Elektronenmikroskop geprüft. Vergleiche mit „segment-longspacing collagen” ließen vermuten, daß es sich bei diesem Fragment um teilweise abgebautes Kollagen handelte, das aus ungefähr einem Viertel des Kollagenmoleküls mit der endständigen Aminogruppe besteht.
Notes:
Abstract Bone powder was decalcified and extracted with 0.5 M EDTA and then with McIlvaine buffer at pH 7.4. From the EDTA extract, purified by gel filtration chromatography, three hydroxyproline-containing fractions were obtained which were considered to be degradation products of collagen because of their collagen-like amino-acid composition. The McIlvaine buffer extract was fractionated by ammonium sulfate. From the 0.3 saturation fraction, after reconstitution with ATP, a fragment 700 Å in length was observed with the electron microscope. Comparison with segment-long-spacing collagen suggested that this fragment was a partially-degraded product of collagen and consisted of approximately one quarter of the collagen molecule from the terminal-amino end.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF02013743
Permalink
