ISSN:
1432-1440
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Summary Cryostat sections of bioptically and surgically obtained mucosa of stomach, duodenum, jejunum and rectum were stained histochemically to determine the distribution of non specific esterase, alkaline phosphatase, adenosine triphosphatase, leucine aminopeptidase, disaccharidases, acid phosphatase, lactic dehydrogenase, succinodehydrogenase and thiamine pyrophosphatase. Compared with stomach and rectum the small intestine as functionally most active part of the entire gut was characterized by additionally and specifically demonstrable leucine aminopeptidase, alkaline phosphatase and disaccharidases. The intraepithelial enzyme distribution showed particular features by association with cytoplasmic organells. The enzymes specific for the small intestine were found for example in the area of the villi and here only in the epithelial brush border, the immediate site of contact to the chymus. Contrary to the disaccharidases and the leucine amino-peptidase the functional meaning of the alkaline phosphatase during the absorption of the three main components of the diet ist not evident a priori. The inhibitory action of l-phenylalanine on intestinal alkaline phosphatase described byFischman permits its distinction from alkaline phosphatases of other tissues. In the present investigation the intestinal phosphatase from homogenates of the jejunum was separated electrophoretically in acrylamide gel in three fractions, which could all be inhibited by l-phenylalanine. The most intense of these fractions was identified electrophoretically also in the chylus of the thoracic duct. This fraction was also transitory demonstrable in serum after an oral fat load. Therefore the participation of the intestinal alkaline phosphatase in fat absorption is concluded.
Notes:
Zusammenfassung An Gefrierschnitten von bioptisch und chirurgisch gewonnener Schleimhaut des Magens, Duodenum, Jejunum und Rectum wurde histochemisch die Verteilung von unspezifischer Esterase, alkalischer Phosphatase, Adenosintriphosphatase, Leucinaminopeptidase, Disaccharidasen, saurer Phosphatase, Lactatdehydrogenase, Succinodehydrogenase und Thiaminpyrophosphatase untersucht. Der Dünndarm als resorptiv aktivster Abschnitt des Magen-Darmkanals war gegenüber Magen und Rectum durch das zusätzliche und spezifische Vorkommen von Leucinaminopeptidase, alkalischer Phosphatase und Disaccharidasen ausgezeichnet. Die intraepitheliale Fermentverteilung ergab durch die Assoziation einiger der dargestellten Enzyme mit Cytoplasmaorganellen charakteristische Besonderheiten. Die dündarmspezifischen Fermente fanden sich z.B. nur im Bereich der Zotten (nicht der Krypten) und hier wiederum im iepthelialen Bürstensaumbesatz, der unmittelbaren Kontaktstelle des Zottenepithels mit dem Chymus. Im Gegensatz zu den Disaccharidasen und der Leucinaminopeptidase ist die funktionelle Bedeutung der intestinalen alkalischen Phosphatase bei der Resorption der drei Hauptnahrungsbestandteile nicht ohne weiteres ersichtlich. Ihre vonFishman beschriebene Eigenschaft durch l-phenylalanin gehemmt zu werden, gestattet die Abgrenzung der Darmphosphatase von alkalischen Phosphatasen anderer Gewebe. Durch elektrophoretische Trennung von Jejunumhomogenaten in Acrylamidgel ließ sich die Dünndarmphosphatase in drei Komponenten fraktionieren, die alle mit l-phenylalanin gehemmt werden konnten. Die intensivste dieser drei Phosphatasefraktionen war im Chylus des Ductus thoracicus elektrophoretisch identifizierbar und trat auch im Serum unter oraler Fettbelastung vorübergehend auf. Daraus wird auf die Mitwirkung der alkalischen Dünndarmphosphatase bei der enteralen Fettresorption geschlossen.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01747971
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