ISSN:
1438-2385
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Milch, Milcherzeugnisse und einzelne Milchproteine wurden in unterschiedlichem Ausmaß trocken oder als wässriges System erhitzt. Die Proben wurden nach vollstdndiger Hydrolyse der Peptidbindungen (α-Amidbindungen) durch ein System von vier Proteinasen bzw. Peptidasen auf das Vorkommen von Isopeptiden untersucht. Dafür wurden zwei Ionenaustauschsysteme entwickelt, die eine Trennung von N ɛ -(β-Asparagyl-)lysin ( ) sowie N ɛ -(γ-Glutamyl-)lysin ( ) von Aminosäuren ermoglicht. In 24 Std trocken auf mindestens 120° C erhitztem Milcheiweiß waren 2–5% des Lysins in -Bindungen überführt. Unter den Erhitzungsbedingungen der milchwirtschaftlichen Praxis entstehen keine Isopeptidbindungen.
Notes:
Summary Milk, milk products and individual milk proteins were subjected to different heat treatments either as powders or in aquous systems. After complete hydrolysis of the peptide bonds (α-amide bonds) by a system of four proteinases or peptidases, respectively, the samples were analysed for isopeptides. For this purpose, two chromatographic ion exchange systems were developed, each of which separates N ɛ -(β-aspartyl-)lysine ( ) as well as N ɛ -(γ-glutamyl-)lysine ( ) from the common amino acids. In samples, heated 24 h for at least 120° C, 2–5% of the lysine residues are incorporated in -bonds. Under the heating conditions used in dairy practice, no isopeptide bonds were formed.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01106328
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