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    Electronic Resource
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    Springer
    Journal of molecular medicine 52 (1974), S. 299-301 
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Testosterone metabolism ; 5α-reductase ; dihydrotestosterone receptor ; mammary tumor ; Testosteronstoffwechsel ; 5α-Reduktase ; Dihydrotestosteron ; Mammatumor
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung In Gewebsproben von 6 malignen und 2 benignen Mammatumoren wurde in vitro der Stoffwechsel von14C-Testosteron untersucht und außerdem in der Cytosolfraktion der Receptor für Dihydrotestosteron (DHT) bestimmt. In allen Gewebsproben wurde Testosteron in Androstendion umgewandelt (2,2–5,8%/100 mg Feuchtgewicht). Nur in 5 Tumoren war jedoch eine Konversion von Testosteron in DHT (0,8–2,8%/100 mg) nachweisbar, es waren Geschwülste in denen kein DHT-Receptor gefunden wurde. Im Gegensatz dazu wurde in Receptor-positiven Tumoren Testosteron nicht zu DHT reduziert.
    Notes: Summary We studied the in vitro metabolism of labelled14C-testosterone in 6 malignant and 2 benignant human breast tumors and determined the DHT-receptor. In all experiments testosterone was converted to androstendione (2.2–5.8%/100 mg wet weight). In 5 out of 8 cases testosterone served as a substrate for the formation of dihydrotestosterone (0.8 to 2.8%/100 mg). No receptor for DHT could be found in cases where dihydrotestosterone formation was detectable. In contrast to receptor positive tumors, no reduction of testosterone to dihydrotestosterone was observed.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
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    Springer
    Fresenius' Zeitschrift für analytische Chemie 261 (1972), S. 382-385 
    ISSN: 1618-2650
    Keywords: Trennung von Steroiden ; freie u. proteingebundene ; mit Amberlite ; Best. von Testosteron in Plasma ; Proteinbindungsmethode
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Untersucht wurde, ob ein mit Amberlite IRA 400 beschichteter Kunststoffstreifen zur Trennung freier von proteingebundenen Steroiden geeignet ist und somit als Adsorbens bei der Bestimmung von Testosteron mit Proteinbindungsmethoden verwendet werden kann. Es ergab sich: 1. Tritium markiertes Testosteron, Dihydrotestosteron, Cortisol, Progesteron und Oestradiol werden in wäßrigen Medien an Amberlite adsorbiert. 2. An Amberlite werden vorwiegend die freien Steroide adsorbiert, nicht jedoch die an „spezifische“ Proteine gebundenen Hormone. 3. Bei der quantitativen Bestimmung von Testosteron ergab sich im Bereich von 1–8 ng pro Probe ein Variationskoeffizient von 1,3–3,9%. 4. Die an verschiedenen Tagen erstellten Eichkurven stimmten gut überein. Der prozentuale Fehler, errechnet aus den an 5 aufeinanderfolgenden Tagen bestimmten Werten, betrug für 8 ng 5,7%, für 2 ng 1,7%. Im Vergleich zu den bisher verwendeten Adsorbentien sind die Amberlitestreifen einfacher zu handhaben; dadurch kann gleichzeitig eine größere Anzahl von Proben bearbeitet werden.
    Notes: Abstract Amberlite IRA 400-coated resin strips were tested with regard to their capability to separate free from protein-bound steroids, and as such to act as an adsorbant for the determination of testosterone by protein binding methods. Results showed 1. Tritium labelled testosterone, dihydrotestosterone, cortisol, progesterone and estradiol are adsorbed to the Amberlite in aqueous media. 2. Adsorbed are mainly the free steroids and not the steroid hormones which are bound to their specific proteins. 3. Through the quantitative determination of testosterone, results show a coefficient of variation of 1.3–3.9% in the range from 1–8 ng per sample. 4. The standard curves performed on different days fit well. The percentage error calculated for curves performed on 5 successive days was 5.7% for 8 ng of testosterone and 1.7% for 2 ng. In contrast to other adsorbants used, the Amberlite strips are much simpler to use; therefore a greater number of samples can be processed at any one time.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
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    Springer
    Fresenius' Zeitschrift für analytische Chemie 272 (1974), S. 195-198 
    ISSN: 1618-2650
    Keywords: Verwendung von125J-Testosteron bei Proteinbindungsmethoden
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Wir untersuchten ein neu synthetisiertes125J-Testosteron-3-carboxy-methyloxim-tyramid auf seine Bindungsfähigkeit an Albumin, an das Sexualhormon-bindende Globulin und an Testosteron-Antikörper sowie die Adsorption des markierten Steroids an Florisil, Charcoal und Amberlit. Wir fanden: 1. 125J-Testosteron wird an Testosteron-Antikörper (erhalten durch Immunisierung mit Testosteron 3-oximalbumin) wie3H-Testosteron und unmarkiertes Testosteron gebunden. 2. 125J-Testosteron und3H-Testosteron werden gleichermaßen an Florisil, Charcoal und Amberlit gebunden. 125J-Testosteron kann daher bei radioimmunologischen Testosteronbestimmungen verwendet werden und kann das3H-Testosteron ersetzen. Da125J-Steroide eine höhere spezifische Aktivität haben, wird die Empfindlichkeit der Methode höher. Außerdem wird die Aufarbeitung einfacher. Ein Nachteil ist die relativ kurze Halbwertszeit von125J, welche die spezifische Aktivität ändert, und die verminderte Stabilität jodierter Steroide im Vergleich zu den Tritium-markierten Steroiden.
    Notes: Abstract The newly synthesized125I-testosterone-3-carboxy-methyloxime-tyramide was tested for its applicability in protein binding methods. The binding of the radioactive steroid derivative to sex hormone binding globulin (SHBG), albumins and testosterone antibodies was examined. Furthermore the adsorption to florisil, charcoal and amberlite was studied. The results show: 1. 125I-testosterone is bound to antibodies obtained by immunization with testosterone-3-oxime-albumin conjugate similarly to3H-testosterone and unlabelled steroid. 2. 125I-testosterone and3H-testosterone show identical binding to florisil, charcoal and amberlite. Therefore the125I-labelled hormone is suitable in competitive protein binding methods using testosterone antibodies and it can displace the tritium labelled hormone. Since125I-steroids have higher specific activities the sensitivity of the method is increased. Furthermore the practicability is enhanced. Special problems arise through the relatively short half-life of the isotope and the changing specific activity. Another difficulty is its decreased chemical stability when compared with the tritiated steroid.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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