ISSN:
1432-1440
Keywords:
Lectins
;
Phytohaemagglutinins
;
Glycoproteins
;
Enzyme differentiation
;
Affinity chromatography
;
Lectine
;
Phytohämagglutinine
;
Glykoproteine
;
Enzym-Differenzierung
;
Affinitätschromatographie
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Lectine sind Proteine, die ursprünglich in Pflanzensamen nachgewiesen wurden. Sie zeichnen sich durch die Fähigkeit aus, Polysaccharide beziehungsweise Glykoproteine und Glykolipide auf Grund ihres Zuckeranteils zu binden. In der vorliegenden Übersicht werden neben dem molekularem Aufbau und der Spezifität der Lectine die in vivo und in vitro Funktionen, wie Glykoprotein-Präzipitation, Agglutination von Zellen, Transformation von Lymphozyten und Toxinwirkung dargestellt. Die wachsende Bedeutung der Lectine wird am Beispiel der kürzlich aus Kaninchenleber gewonnenen Lectin-analogen Proteine aufgezeigt, die für die Reabsorption zirkulierender Glykoproteine verantwortlich sind. Am Beispiel der N-Acetylneuraminsäure (NANA) wird die wesentliche Rolle entständiger Zuckerreste von Glykoproteinen im Rahmen der Fetalentwicklung und onkogenen Transformation sowie der Immunologie und Homöostaseologie demonstriert. Entsprechend den differenten Kohlenhydratresten ist durch affinitätschromatographische Trennung eine Differenzierung adulter, fetaler und transformierter Proteine sowie mehr oder minder immunogener Zellen möglich. Zusätzlich können Lectine zur Reinigung von Proteinen und Zellen herangezogen werden. Die Möglichkeiten des diagnostischen Einsatzes von Lectinen, ihre Bedeutung für das Studium des Glykoprotein-Turnovers sowie ihre Anwendung in der präparativen und analytischen Biochemie werden diskutiert.
Notes:
Summary Lectins are proteins or glycoproteins, originally isolated from plant seeds. Characteristics are their ability to bind glycoproteins or glycolipids depending on the carbohydrate residues. The present review describes the structure of the lectins, their binding specificity and their functions with respect to precipitation of glycoproteins, agglutination of cells, transformation of lymphocytes and toxic action. Recently, lectin-analogs have been described in rabbit liver, which are responsible for the hepatic uptake of circulating glycoproteins. The regulation of this process is intimately linked to the terminal N-Acetylneuraminic acid (NA-NA). Moreover, its significance is shown during fetal development, oncogenic transformation, immunologic recognition as well as homostasis. Due to the different terminal carbohydrate residues, glycoproteins of adult, fetal or transformed cells can be separated using affinity chromatography. Besides the purification of glycoproteins, lectins are also used for the separation of intact cells. Therefore the use of lectins is recommended for preparative and analytical methods, for the measurement of glycoprotein — turnover and for clinical diagnostics.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01488621
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