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    Springer
    Journal of molecular medicine 52 (1974), S. 485-492 
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: New erythrocyte G-6-PD variant ; Gd Frankfurt ; Structural abnormality ; Molecular weight ; Peptide analysis ; Amino acid substitution ; Lys → Glu ; Neue erythrocytäre G-6-PD-Variante ; Gd Frankfurt ; strukturelle Anomalie ; Molekulargewicht ; Peptidanalyse ; Aminosäurenaustausch ; Lys → Glu
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Eine neue, anomale erythrocytäre G-6-PD-Variante, Gd Frankfurt, wurde nach chromatographischer Reingung auf DEAE-Cellulose, durch fraktionierte Ammoniumsulfat-Fällung und zweimalige Gelfiltration auf das rund 14000fache angereichert. Mittels Gelfiltration wurde eine Molekulargewichtsbestimmung durchgeführt, ferner wurde der SH-Gruppen-Gehalt und die Hemmung der Aktivität durch N-Äthylmaleimid bestimmt. Im Vergleich zum Normalenzym, Gd B, fand sich — bei gleichem SH-Gruppen-Gehalt — ein von der Norm nur geringfügig abweichendes Molekulargewicht von 223 000 gegenüber 243 500 beim Normalenzym und eine etwas stärkere Hemmung durch N-Äthylmaleimid. Nach tryptischer Verdauung ergab die Peptidanalyse mittels Fingerprint-Verfahrens auf Kieselgel-S-Dünnschichtplatten ein abweichendes Verhalten für 1 Peptid, während die restlichen 39 Peptide die gleiche Lokalisation aufwiesen. Die Aminosäuren-Analyse dieser differienden Peptide deckte für die neue Variante einen Austausch von Lysin gegen Glutaminsäure auf.
    Notes: Summary A new, abnormal erythrocyte G-6-PD variant, Gd Frankfurt, was first purified chromatographically on DEAE cellulose. Further purification was performed by fractionate precipitation with ammonium sulfate and by double gel filtration on Sephadex G-200. By these procedures a nearly 14000-fold concentration was obtained. In this preparation as well as in a control preparation of the normal enzyme variant Gd B the molecular weight, the content of sulfhydryl groups and the inhibition of enzyme activity by N-ethylmaleimide was determined. The content of sulfhydryl groups was found to be the same as in the normal enzyme variant. The molecular weights are slightly different: for the abnormal enzyme variant the value obtained was 223 000, and 243 500 for the normal enzyme. The inhibition by N-ethyl-maleimide showed to be somewhat stronger in the abnormal variant than in the normal enzyme. Peptide analysis after tryptic digestion was performed by fingerprint technique on silica gel-starch thin layers. 39 peptides of the abnormal variant showed the same pattern as in the normal enzyme whereas one peptide was found in a differing localization. Amino acid analysis' of the differing peptides revealed a substitution of glutamic acid for lysine in the abnormal enzyme variant.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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