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  • 1
    Electronic Resource
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    Springer
    Journal of molecular medicine 52 (1974), S. 297-299 
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: TSH ; Lipolyse ; Lipotropin ; TSH ; Lipolyse ; Lipotropin
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung TSH aus Schweinehypophysen (0,5 IE/mg) reagiert mit dem Antiserum des lipidmobilisierenden Peptids A in einer identischen Präcipitationslinie. Es stimuliert die Lipolyse in vivo und in vitro im Kaninchenfettgewebe. Weiterhin wird die Lipolyseaktivität von TSH und Peptid A bei der Ratte verglichen., Peptid A selbst hat biologisch einen TSH-Gehalt unter 25 mIE/mg. Um nachzuweisen, daß im TSH eine Peptid A-Verunreinigung vorliegt, wird säulenchromatographisch eine Fraktion TSH I/2 abgetrennt, die für die Kreuzreaktion und die lipolytische Wirksamkeit beim Kaninchen verantwortlich ist.
    Notes: Summary TSH from pig pituitaries (0.5 IU/mg) reacts with the antiserum of the lipid-mobilizing peptide A with an identical precipitation line. Lipolysis is stimulated in vivo and in vitro in rabbit adipose tissue. Furthermore, lipolytic activity of TSH and peptide A in the rat is compared. Peptide A itself biologically has a TSH-content of less than 25 mIU/mg. To show that TSH has a peptide A contamination, a fraction TSH I/2 is separated by column chromatography. TSH I/2 is responsible for the cross reaction and the lipolytic effectiveness in the rabbit.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    Electronic Resource
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    Springer
    Clinical and experimental medicine 147 (1968), S. 246-252 
    ISSN: 1591-9528
    Keywords: Lipolysis ; Fraction H ; Pituitary ; Purification ; Lipolyse ; Fraktion H ; Hypophyse ; Reinigung
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Es wird über die Gewinnung und weitere säulenchromatographische Reinigung einer lipolytisch wirksamen Substanz aus Schweinehypophysen (Fraktion H) berichtet. Auf Grund der untersuchten physikalisch-chemischen Eigenschaften kann gesagt werden, daß diese Substanz mit der vonRudman et al. extrahierten Fraktion H identisch ist. Durch Chromatographie an Sephadex G 50 konnte die Fraktion weiter gereinigt werden; die lipolytische Aktivität pro Gewichtseinheit wurde dadurch von 0,3 Μg auf 0,1 Μg in vitro bzw. von 125 Μg auf 63 Μg in vivo als minimal wirksame Dosen gesteigert, wie Untersuchungen an Meerschweinchen und Kaninchen ergaben. Eine Kontamination mit lipolytisch wirksamen Mengen ACTH wurde durch säulenehromatographische Untersuchungen auf Sephadex G 50 weitgehend ausgeschlossen.
    Notes: Summary The extraction and further purification of a lipolytic substance from hog pituitaries (Fraction H) are reported. This substance has physico-chemical properties identical with Fraction H extracted from pituitaries of pigs byRudman et al. Further purification was achieved by Sephadex-chromatographie. The lipolytic activity in the rabbit was augmented in vitro to 0.1 Μg/ml and in vivo to 63 Μg as minimal effective dose. A contamination with ACTH could be excluded by chromatography on Sephadex G 50.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
    Electronic Resource
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    Springer
    Clinical and experimental medicine 155 (1971), S. 195-203 
    ISSN: 1591-9528
    Keywords: Lipolytic peptide A ; Pig pituitary ; Isolation of peptides ; Lipolysis ; Immunoreactivity of pituitary peptide ; Peptid A ; Schweinehypophysen ; Isolierung ; Lipolyse ; Immunologie
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Aus Hypophysen vom Schwein wurde eine als Peptid A bezeichnete Substanz dargestellt, die sich unter den angegebenen Bedingungen als einheitlich in Säulenchromatographie, Acetatfolien- und Acrylamidgelelektrophorese, Ultrazentrifuge sowie im Immunodiffusionstest erwies. Das mit der Ultrazentrifuge bestimmte Molekulargewicht lag bei 5700. Die minimal wirksame Dosis betrug bei Kaninchen in vitro 0,1 Μg/ml. Nach den vorliegenden Untersuchungen ist anzunehmen, daß Peptid A von MSH, ACTH, STH und TSH verschieden ist.
    Notes: Summary A substance called Peptide A was prepared from pig pituitaries. With the conditions used this substance proved to be homogeneous by column chromatography, acetate and acrylamide gel electrophoresis, ultracentrifugation as well as in the immuno diffusion test. By means of the ultracentrifuge a molecular weight of 5700 was determined. The minimum effective dose in rabbits was 0.1 Μg/ml in vitro. According to the information so far available it would seem that Peptide A differs from MSH, ACTH, STH and TSH.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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