ISSN:
1432-069X
Schlagwort(e):
Fibronectin
;
Skin
;
Basement membranes
;
Immunohistochemistry
;
Electron microscopy
;
Fibronectin
;
Haut
;
Basalmembran
;
Immunohistochemie
;
Elektronenmikroskopie
Quelle:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Thema:
Medizin
Beschreibung / Inhaltsverzeichnis:
Zusammenfassung Die Verteilung des extracellulären Glykoproteins Fibronectin im Haut- und Zungengewebe der Ratte wurde unter Verwendung von spezifischem Antiserum licht- und elektronenmikroskopisch mit Hilfe der Immunofluorescenz- und Immunoperoxidasemethoden untersucht. Aus den Ergebnissen schließen wir, daß Fibronectin weder in stabilen, differenzierten Gewebeteilen wie Talgdrüsen, Matrix, Mark, Rinde oder Cuticula des Haares oder der inneren und äußeren Haarwurzelscheide, noch in Geweben, in denen die Zellen zum Teil beweglich sind (z. B. Epidermis), vorkommt. Es ist aber charakteristisch für Zonen, wo Zellteilung in Berührung mit einem extracellulären Gerüst vor sich geht, wie z. B. an einer Basalmembran oder in lockerem Bindegewebe. Auffallende Beispiele waren die mit Follikelepithelien verbundene Hyalinmembran und Bindegewebsscheide, die unter Gefäßendothelzellen liegende Basalmembran, die Bindegewebe, welche die Nerven- und Muskelfaserbündel umgeben und durchsetzen und das Bindegewebe der Dermis. Im letzteren Falle war das Fibronectin oft mit Kollagenfasern eng verbunden. In der Basalmembran an der Grenze zwischen Dermis und Epidermis war Fibronectin an der Plasmamembran der basalen Zellen und im Gebiet der Lamina lucida zu finden. Es bestand kein Zusammenhang mit spezifischen Stellen der Zellen-Substrat-Adhäsion wie den Hemidesmosomen. Das endoplasmatische Reticulum der Fibroblaste ließ sich stark färben — ein Hinweis, daß diese Zellen einen wichtigen Ort der Synthese darstellen.
Notizen:
Summary Specific antiserum was used to investigate the distribution of the extracellular glycoprotein, fibronectin, in rat skin and tongue tissue by light and electron microscopy with immunofluorescence and immunoperoxidase techniques. We conclude that fibronectin is absent from stable, differentiated parts of tissues, such as the sebaceous glands or the matrix, medulla, cortex, and cuticles of the hair and the inner and outer root sheaths, or even in tissues in which there is some cell movement, such as the epidermis. It is, however, characteristic of sites at which cell division is occurring in contact with an extracellular scaffolding, such as basement membrane or loose connective tissue. Conspicuous examples were in the glassy membrane and connective tissue sheath associated with the follicular epithelium, the basement membrane underlying vascular endothelial cells, the connective tissues surrounding and investing nerve and muscle fibre bundles, and the dermal connective tissue where fibronectin was often associated closely with collagen fibres. At the basement membrane of the dermal/epidermal junction, fibronectin occurred at the plasma membrane of the basal cells and in the lamina lucida area. There was no correlation with specific areas of cell-substrate adhesion, such as the hemidesmosomes. The endoplasmic reticulum of fibroblasts stained strongly suggesting that these cells represent a major site of synthesis.
Materialart:
Digitale Medien
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00418575
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