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  • metallopeptidase  (1)
Materialart
Erscheinungszeitraum
  • 1
    Digitale Medien
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    Springer
    The protein journal 4 (1985), S. 141-149 
    ISSN: 1573-4943
    Schlagwort(e): metallopeptidase ; amino-terminal sequence ; homology ; sequencer background
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Abstract The amino-terminal sequence of carboxypeptidase fromStreptomyces griseus was determined using a new protocol for automatic Edman degradation that reduced background noise. The sequence of the first 48 residues is: Asp-Phe-Pro-Pro-Ala-Asp-Ser-Arg-Tyr-His-Asn-Tyr-Ala-Glu-Met-Asn-Ala-Ala-Ile-Asp-Ala-Arg-Ile-Ala-Ala-Asn-Pro-Ser-Ile-Met-Ser-Lys-Arg-Val-Ile-Gly-Lys-Thr-Tyr-Gln-Gly-(Arg)-Asp-Val-Ile-Ala-Val-Lys, which is homologous to that of other zinc-containing carboxypeptidase from vertebrate and invertebrate sources.
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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