Zusammenfassung
Während einer kurzfristigen Inkubation von Pankreas-Homogenaten bei schwach saurer Reaktion werden proteolytische Proenzyme in die aktiven Enzyme überführt. Für die Aktivierung von Trypsinogen wurde ein Optimum bei pH 4,5 gefunden, oberhalb von pH 6 wurde keine meßbare Trypsinaktivität erhalten. Dagegen erfuhr die mit Trypsin und Chymotrypsin nicht identische proteolytische „Restaktivität“ eine maximale Aktivierung durch Inkubation bei pH 5,2, auch bei pH-Werten über pH 6 war noch eine erhebliche Aktivierbarkeit nachzuweisen, sie konnte in vitro durch Trasylol stark gehemmt werden.
Summary
Proteolytic proenzymes are activated during incubation of rat pancreas homogenates for 3 and 6 hours at slightly acid reaction. Maximal activation of trypsinogen occured after incubation at pH 4,5 but no trypsin activity could be detected after incubation for 6 hours at pH values above 6.
A proteolytic activity which is not identical with trypsin and chymotrypsin showed maximal activation at pH 5.2, and in contrast to trypsinogen, some activation was noted after incubation at pH 6 and above. The activation of this proteolytic “residual activity” could be demonstrated in ischemic pancreatic tissue in vivo, too.
The activation of the proteolytic „residual activity“ was strongly inhibited by Trasylol in vitro.
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Diese Mitteilung enthält Ergebnisse aus der Dissertation vonK.-P. Robel.
Jetzige Anschrift: Städt. Krankenhaus Mannheim, 1. Med. Klinik.
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Nagel, W., Robel, K.P. & Willig, F. Über die Aktivierung proteolytischer Proenzyme des Pankreas. Klin Wochenschr 43, 173–174 (1965). https://doi.org/10.1007/BF01484512
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