Skip to main content
SpringerLink
Log in

Bewertung der Plasma-Enzymaktivitäten der Dehydrogenasen LDH, MDH und der Transaminasen GOT, GPT bei Neugeborenen

  • Published:
Archiv für Gynäkologie Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

  1. 1.

    Neugeborene zum Zeitpunkt der Geburt weisen im Durchschnitt gegenüber der Erwachsenennorm erniedrigte Enzymaktivitäten für die GPT und erhöhte Enzymaktivitäten für die LDH, MDH, GOT auf. In Anbetracht der besonderen Stoffwechsellage der Neugeborenen werden diese Veränderungen von uns alsphysiologisch niedrige GPT-Aktivitäten undphysiologisch hohe LDH-, MDH-, GPT-Aktivitäten angesehen.

  2. 2.

    Aus einer gleichzeitigen Gegenüberstellung klinischer Daten von 200 unausgewählten Neugeborenen zu ihren im Nabelvenenplasma gemessenen vier Enzymaktivitäten erhielten wir auch Anhaltspunkte fürpathologisch erhöhte Enzymaktivitäten. Diese wurden vermehrt bei Schädigungendurch O 2-Mangel beobachtet.

  3. 3.

    In einigen Fällen gelangtenextrem hohe Enzymaktivitäten besonders bei der LDH und MDH zur Messung, deren mögliche Ursachendiskutiert werden.

  4. 4.

    Neben der Enzymbestimmung wurden ausführliche Paralleluntersuchungen (Ikterusstärke, Bilirubin, Plasmahämpigmente, Blutgruppenkonstellation, Immunantikörper, Sensibilisierungen) im Hinblick auf den für die Neugeborenen wichtigen Bilirubinstoffwechsel ausgeführt. Die Aufschlüsselung ergab für dasIkterusgeschehen beim Neugeborenen komplizierte Enzymverhältnisse mit zumindest zwei entgegengesetzt gerichteten enzymatischen Verhaltensweisen. Nach unseren Untersuchungen spielt die Hämolyse bei der Ikterusgenese eine geringere Rolle als die Glucuronierungskapazität der Neugeborenenleber. Von der Einführung einer Serum-Enzymdiagnostik beim Icterus neonatorum muß abgeraten werden, solange es noch erheblich an enzymatischem Grundlagenwissen in der Fetal- und Neugeborenenperiode mangelt.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Log in via an institution

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Institutional subscriptions

Literatur

  1. Abelson, N., andR. T. Boggs: Plasma pigments in erythroblastosis fetalis. Pediatrics17, 452–460 (1965).

    Google Scholar 

  2. Apgar, U.: Proposal for a new method of evaluation of the newborn infant. Anesth. Analg. Curr. Res.32, 260 (1953).

    Google Scholar 

  3. Bruns, F. H., E. Brosswitz, H. Dennemann, H. D. Horn u.E. Noltmann: Studien über die Ursachen des Enzymverlustes der geschädigten Zelle. Klin. Wschr.39, 342–346 (1961).

    Google Scholar 

  4. Bruns, F., andJ. Neuhaus: Glycolytic serum and liver enzyme activities in experimental liver damage. Arch. Biochem.55, 588–591 (1955).

    Google Scholar 

  5. Boffa, P., andR. A. Peters: The in vivo formation of citrate induced by fluoroacetate and its significance. J. Physiol. (Lond.)110, 488–500 (1949).

    Google Scholar 

  6. Gerlach, U., H. Losse u.C. G. Schmidt: Beitrag zur Erkennung intravasaler Haemolysen als Ursache für das akute Nierenversagen. Klin. Wschr.39, 195–197 (1961).

    Google Scholar 

  7. Haug, H., u. A.Kluge: Über die Entwicklung von Stoffwechselleistungen in der Fetalzeit. Arch. Gynäk. (im Druck).

  8. - - Untersuchungen über physiologischen Gewebszerfall als Enzymquelle bei Neugeborenen. Arch. Gynäk. (im Druck).

  9. ——: Die Plasma/Serum-Enzymaktivitäten der LDH, MDH, GOT, GPT bei Neugeborenen und Erwachsenen. Klin. Wschr.43, 680–683 (1965).

    Google Scholar 

  10. - - Über die Beeinflussung der Serum-Enzymaktivitäten durch Gerinnungsvorgänge. (In Vorbereitung.)

  11. Hauss, W. H., U. Gerlach u.E. Schürmeyer: Über die Pathogenese und die klinische Bedeutung der Hyperfermentaemie. Dtsch. med. Wschr.83, 1310–1315 (1958).

    Google Scholar 

  12. Hess, B., u.E. Gehm: Über die Milchsäuredehydrogenase im menschlichen Serum. Klin. Wschr.33, 91–93 (1955).

    Google Scholar 

  13. —, u.R. Raftopoulo: Über die Äpfelsäuredehydrogenase im menschlichen Serum, im Liquor cerebrospinalis und anderen Körperflüssigkeiten. Dtsch. Arch. klin. Med.204, 97–106 (1957).

    Google Scholar 

  14. —: Enzyme im Blutplasma. Stuttgart: Georg Thieme 1962.

    Google Scholar 

  15. Holzer, H., u.E. Holzer: Zum Reaktionsmechanismus der Triosephosphat-dehydrierung. Hoppe Seylers Z. physiol. Chem.291, 67–86 (1952).

    Google Scholar 

  16. Kluge, A., R. Fuchs u.E. Schindler: Diagnostische Möglichkeiten zur Früherkennung einer Ikterusgefährdung von Neugeborenen. Med. Welt1964 II, 2058–2070.

    Google Scholar 

  17. Kottinen, A., andT. Pyörälä: Serum enzyme activity in late pregnancy, at delivery and in puerperium. Scand. J. clin. Lab. Invest.15, 429–435 (1963).

    Google Scholar 

  18. Kove, S., S. Goldstein, andF. Wroblewski: Activity of glutamic oxalacetic transaminase in the serum in the neonatal period. Pediatrics20, 584–589 (1957).

    Google Scholar 

  19. ———: Measurement of activity of transaminases in the serum as an aid in differential diagnosis of jaundice in the neonatal period. Pediatrics20, 590–600 (1957).

    Google Scholar 

  20. Kubli, F.: Transaminase, Milchsäuredehydrogenase und alkalische Phosphatase in der Spätschwangerschaft, unter der Geburt und bei Toxicose. Gynaekologia (Basel)151, 72–74 (1961).

    Google Scholar 

  21. LaDue, J. S., F. Wroblewski, andA. Karmen: Serum glutamic oxalacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction. Science120, 497–499 (1957).

    Google Scholar 

  22. Lending, M., M. L. Stone, L. B. Slobody, andJ. Mestern: Glutamic oxalacetic transaminase and lactic dehydrogenase in pregnancy. III. Enzyme activity in the newborn infant. Amer. J. Obstet. Gynec.85, 41–47 (1963).

    Google Scholar 

  23. Löhr, G. W., H. D. Waller, O. Karges, B. Schlegel u.A. Müller: Fermenteigenschaften roter Blutzellen bei Lebererkrankungen. Klin. Wschr.36, 56–60 (1958).

    Google Scholar 

  24. Matschinski, F., u.O. Wieland: Über Serumveränderungen und Störungen der Mitochondrienfunktion bei experimenteller Phalloidinvergiftung. Biochem. Z.333, 33–47 (1960).

    Google Scholar 

  25. Otto, P., E. Schmidt u.F. W. Schmidt: Enzymspiegel im Serum bei körperlicher Arbeit und ambulanten Patienten. Klin. Wschr.42, 75–81 (1964).

    Google Scholar 

  26. Person, B. H.: Acta Soc. Med. upsalien.65, 96 (1960).

    Google Scholar 

  27. Racker, E.: The mechanism of action of glyoxalase. J. biol. Chem.190, 685–696 (1964).

    Google Scholar 

  28. Schapira, G., J. C. Dreyfus, F. Schapira, andJ. Kruh: Glycogenolytic enzymes in human progressive muscular dystrophy. Amer. J. physiol. Med.34, 313–319 (1955).

    Google Scholar 

  29. Schellong, G.: Icterus neonatorum. Stuttgart: Georg Thieme 1962 (mit Literaturübersicht).

    Google Scholar 

  30. Schmidt, E., u.F. W. Schmidt: Enzym-Muster menschlicher Gewebe. Klin. Wschr.38, 957–962 (1960).

    Google Scholar 

  31. Sibley, J. A.: Significance of serum aldolase levels. Ann. N. Y. Acad. Sci.75 (1), 339–348 (1958).

    Google Scholar 

  32. Stark, G., u.E. Oweis: Transaminasen (GOT, GPT) und Dehydrogenasen (LDH, MDH) in normalen und pathologischen Placenten. Arch. Gynäk.199, 124–133 (1963).

    Google Scholar 

  33. Stave, U.: Transaminasen und glycolytische Fermente im Serum Frühgeborener. Z. Kinderheilk.81, 675–682 (1958).

    Google Scholar 

  34. —: Transaminasen und glycolytische Fermente im Serum von Neugeborenen, Säuglingen und Kindern. Z. Kinderheilk.81, 472–480 (1958).

    Google Scholar 

  35. Waller, H. D., G. W. Löhr, F. Grignani u.R. Gross: Über den Energiestoffwechsel normaler menschlicher Thrombozyten. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.)3, 520–547 (1959).

    Google Scholar 

  36. Warburg, O., K. Gawehn u.G. Lange: Über das Verhalten von Ascites-Krebszellen zu Zymohexase. Z. Naturforsch.9b, 109–114 (1954).

    Google Scholar 

  37. Wroblewski, F., andJ. S. LaDue: Serum glutamic oxalacetic transaminase as an index of liver destruction and disease. J. Lab. clin. Med.44, 958–959 (1954).

    Google Scholar 

  38. Zirler, K. L.: Movement of aldolase from excised rat diaphragm. Amer. J. Physiol.185, 1–11 (1956).

    Google Scholar 

  39. —,R. I. Levy, andR. Andres: Dissimilation of glucose and of fructose 1–6, phosphate by isolated rat diaphragm and by cell free effluent from rat diaphragm. Bull. Johns Hopk. Hosp.92, 7–25 (1953).

    Google Scholar 

  40. Lindenschmidt, W.: Disskussionsbeitrag (Über Aktivitätserhöhung der LDH und MDH im Serum bei Neugeborenen-Erythroblastosen). Arb.-Tagg Laboratoriumsmedizin, Würzburg 25.–27. 10. 1963.

  41. King, J., andM. B. Morris: Arch. Dis. Childh.36, 604–609 (1961).

    Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

  1. Universitäts-Frauenklinik Würzburg, Würzburg

    A. Kluge

  2. Medizinische Universitäts-Poliklinik Würzburg, Würzburg

    H. Haug

Authors
  1. A. Kluge
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  2. H. Haug
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

Additional information

Lactat-Dehydrogenase (LDH), Malat-Dehydrogenase (MDH), Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT), Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT).

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Kluge, A., Haug, H. Bewertung der Plasma-Enzymaktivitäten der Dehydrogenasen LDH, MDH und der Transaminasen GOT, GPT bei Neugeborenen. Arch. Gynak. 203, 449–463 (1966). https://doi.org/10.1007/BF00668614

Download citation

  • Received:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF00668614

Search

Navigation