Zusammenfassung
Um zuverlässige Angaben über die Konfiguration einer disulfidbrückenfreien Peptidkette ampholytischer Natur zu erhalten, wurde das Verhalten des mit Perameisensäure oxydierten und des mit Thioglykolat reduzierten carboxymethylierten Rinderserumalbumins in wäßriger Lösung untersucht.
Zur Klärung der Frage, ob derartige Moleküle in wäßriger Lösung freiwillig Helixstrukturen ausbilden oder nicht, wurden Messungen der Sedimentations- und Diffusionskonstanten, des partiellen spezifischen Volumens, der Viskositätszahl, der optischen Drehung und der Rotationsdispersion über einen weiten Konzentrations-, Ionenstärke- und pH-Bereich vorgenommen; letzterer wurde bis in den isoelektrischen Bereich ausgedehnt, wo die Substanz bereits unlöslich zu werden beginnt.
Es ergab sich, daß das rheologische Verhalten im gesamten untersuchten Bereich dem eines statistisch ungeordneten fadenförmigen Polyelektrolyten entsprach, wie auch für dieDrude-Konstante der Rotationsdispersion unabhängig vom gestreckten oder nicht geknäuelten Zustand des Moleküls der gleiche Wert von 214±2 mμ gefunden wurde, was als Kriterium für die Abwesenheit von Helixstrukturen angesehen werden kann.
Trotz der unter allen Verhältnissen ungeordneten Konfiguration des Moleküls wurde eine auffallende Parallelität von Viskosität und spezifischer optischer Drehung beobachtet, die auf eine Abhängigkeit der optischen Drehung vom Knäuelungsgrad der Peptidkette schließen läßt.
Daß sich im Gegensatz zu einsinnig geladenen Polyaminosäuren bei Rückgang der Nettoladung keine Helixstrukturen ausbilden, wird auf die elektrostatische Anziehung der entgegengesetzten Ladungen im gleichen Molekül zurückgeführt.
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Abbreviations
- RSA:
-
Rinderserumalbumin
- RSAox :
-
oxydiertes Rinderserumalbumin
- RSArc :
-
reduziertes, carboxymethyliertes Rinderserumalbumin
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Der Deutschen Forschungsgemeinschaft, sowie dem Verband der Chemischen Industrie, die die vorliegende Arbeit mit Sach- und Personalmitteln großzügig unterstützten, sei an dieser Stelle unser Dank ausgesprochen. Herrn Dr. W. Mark haben wir für die Ausführung einiger Messungen zu danken.
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Stauff, J., Jaenicke, R. Die Konfiguration eines disulfidbrückenfreien Proteins. Kolloid-Zeitschrift 175, 1–14 (1961). https://doi.org/10.1007/BF01520107
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