Zusammenfassung
Vier verschiedene Proteine, Human- und Rinderalbumin, γ-Globulin vom Rind und Ovalbumin wurden in wäßriger Lösung mit 0,1 bis 20 Mrad im Elektronenaccelerator bestrahlt.
Untersucht wurden die Veränderungen des pH, der Lichtstreuung bei 325 µm, des isoelektrischen Punktes, der UV-Spektren, des Protein-N und Nicht-Protein-N, der Aminosäurenzusammensetzung, der relativen eiweißgebundenen Glucose und Neuraminsäure und das elektrophoretische und chromatographische Verhalten an Sephadex DEAE.
Mit steigender Strahlendosis kommt es zu einer zunehmenden Denaturierung der Proteine mit Zerstörung der Tertiärstruktur. Die relative Viscosität steigt an, es kommt zu einer Verschiebung des isoelektrischen Punktes. Der Protein-N-Gehalt, der α-Aminosäure-N nimmt ab, der Nicht-Protein-N steigt an, es kommt zur Bildung von freiem NH3. Die eiweißgebundene Glucose und Neuraminsäure werden z.T. abgespalten. Die elektrophoretische Wanderung und das chromatographische Verhalten ändern sich stark auf Grund der Viscositätszunahme und der Veränderung der elektrischen Ladung.
Summary
Four different proteines, humane- and bovine albumine, bovine γ-globuline and ovalbumine were irradiated in aqueous solution with 0,1–20 Mrad in an electrone accelerator Typevan de Graaf. After this treatment we analysed the change of pH, of the light scattering at 325 µm, of the isoelectric point, of the UV spectrum, of the proteine-N and non-proteine-N, of the aminoacid compound, of the relative viscosity, of the proteine bound glucose and neuramine acid and of the electrophoretic, and chromatographic behaviour an Sephadex DEAE.
Increasing the dose of radiation, we found an increase of denaturation and of relative viscosity. The isoelectric point was altered, the proteine-N and the α-amino-N decreased, the non-proteine-N increased, free NH3 was formed. The proteine bound glucose and neuramine acid were partly splitted. The electrophoretic and chromatographic behaviour intensely altered, based on the increase of viscosity and alteration of electric charge.
Literatur
Alexander, R., andH. Hamilton: Irradiation of proteins in the solid state. Radiat. Res.13, 214–233 (1960).
Arnon, L. E.: Physicochemical effects produced by the irradiation of crystalline egg albumin solutions with γ particles. J. biol. Chem.110, 43–49 (1935).
Barker, S., P. Grant, andR. Ward: Effects of gamma-radiation on some carbohydrates, hydroxyacids and aminoacids in aqueous solutions. Nature (Lond.)183, 376–377 (1959).
Barron, E. S.: The effect of irradiation on some systems of biological importance. Symp. on Radiology New York 1952.
Böhm, P.: Die Neuraminsäure. Dtsch. Z. Verdau. u. Stoffwechselkr.19, 65–87 (1959).
Bovey, F. A.: The effects of ionizing radiation on natural and synthetic high polymars. New York 1959.
Caputo, A., u.K. Dose: Über die direkte Wirkung von Röntgenstrahlen auf Proteine, Peptide und Aminosäuren. Z. Naturforsch.12b, 172–180 (1957).
Dose, K.: Über die direkte Wirkung von Röntgenstrahlen auf Proteine. Strahlentherapie102, 522–525 (1957).
Dose, K., u.B. Rajewsky: Strahlenchemische Bildung von Aminen und Aminocarbonsäuren. Biochim. biophys. Acta (Amst.)25, 225–226 (1957).
Engelharrd, H.: Grundvorgänge der Strahlenwirkung in biologischen Systemen. Strahlentherapie111, 371–376 (1960).
Engelhard, H., H. Bülow u.E. Canel: Die Denaturierung von Serumprotein durch Röntgenstrahlen. Z. Naturforsch.13b, 413–420 (1958).
Fritz-Niggli: Allgemeine Strahlenbiologie. Stuttgart: Georg Thieme 1959.
Gerok, W.: Quantitative Bestimmung der freien und gebundenen Aminosäuren im Blutserum durch Elutionschromatographie an Ionenaustauschern. Klin. Wschr.38, 1212 (1960).
Hanning, K.: Erfahrungen mit der quantitativen Aminosäurebestimmung an Ionenaustauschersäulen und automatischer Registrierung der Ergebnisse. Clin. chim. Acta4, 51–59 (1959).
Heyndrick, X.: Radiation Damage of serum in the presence of protective agents by the mal neutrons and gamma rays. Acta pharmacol. (Kbh.)15, 251–256 (1959).
Imai, J.: Studies in the gamma rays irradiation on protein. J. Biochem. (Tokio)49, 85–90 (1961).
Kaldor, A., andR. Wastley: Physocochemical studies of ultraviolettirradiated bovine serum albumin. Arch. Biol.99, 275–281 (1962).
Koch, R., u.D. Klemm: Untersuchungen über einen Strahlenschutz. Veränderungen von Serumalbumin durch Röntgenbestrahlung in vitro. Strahlentherapie115, 586–592 (1961).
Koenig, P., S. Sowinski, W. Oharenke, andW. Freling: Physicochemical effects of radiation. Effects of gamma radiation on human fibrinogen. Makromol. Chem.40, 216–225 (1960).
Kumta, G., andS. Tappel: Radiation damage to proteins. Nature (Lond.)191, 1304–1305 (1961).
Leone, C. A.: Effects of gamma rays on the serologic properties of ovalbumin. J. Immunol.85, 107–111 (1960).
Moore, S., D. M. Spackman, andW. H. Stein: Chromatographie of amine acids on sulfonated polyrene resins. Analyt. Chem.30, 1185–1191 (1958).
Morton, J. A.: The effects of x-radiation on the antigenic combining properties of some purified human gamma globulins. Int. J. Radiat. Biol.2, 45–53 (1960).
Oppel, R.: The effect of gamma rays on hemoglobin solutions. Biokhimiya24, 441–450 (1960).
Passynski, A. G.: Wirkungen der ionisierenden Strahlen auf die Lösungen von Eiweißen und Eiweißkomplexen. In: Atomenergie, S. 68–86. Berlin: Akadem. Verlag 1957.
Peters, K., u.R. Bauer: Untersuchungen über die Wirkung unterschiedlicher Strahlenqualitäten und Strahlendosen auf das Serumeiweißbild und Blutbild von Ratten. Strahlentherapie113, 553–583 (1960).
Porter, R. R., andK. Maurer: Modified bovine serumalbumin. The effects of ultraviolett irradiation on the immunochemical properties. Photochem. and Photobiol.1, 91–96 (1962).
Preiss, J., andA. McNish: A nonmonotonie proteincharakterizing funktion of ionizing radiation dose. Radiat. Res.14, 337–348 (1961).
Rajewsky, B., u.K. Dose: Direkte und indirekte Vorgänge der Strahlenwirkung auf Proteine und Aminosäuren. Strahlentherapie106, 300–303 (1958).
Ray, K., F. Hutchinson, andH. Morowitz: A Connection between S—S bond breakage and inaktivation by radiation of a dry enzyme. Nature (Lond.)186, 312–313 (1960).
Rodionov, J., andK. Marchenko: Inactivation of SH groups of tissular proteins in x-ray irradiated rats. Biokhimiya23, 689–695 (1959).
Rosen, D., andH. Boman: Effects of gamma rays on solutions of human serum albumin. Chromatography studies. Arch. Biochem.70, 277–282 (1957).
Rosen, D., S. Brohult, andP. Alfxander: Effects of gamma rays on solutions of human serum albumin. Sedimentation studies. Arch. Biochem.70, 266–276 (1957).
Rosen, D.: Intermolecular and intramolecular reaktion of human serum albumin after its x-irradiation in an aqueous solution. Biochem. J.72, 597–602 (1959).
Romani, S., andI. Tappel: Irradiation of egg albumin solutions under anaerobic conditions. Radiat. Res.12, 526–531 (1960).
Shekarchi, I., andT. Makinodan: Electrophoretic analyses of sera from mice protected from letal x radiation. Int. J. Radiat. Biol.2, 353–360 (1960).
Sirotina, Z.: Change in the protein composition of the blood during action of ionizing radiation. Fiziol. Zh. (Kiev)6, 809–814 (1960).
Sowinkski, S., W. Oharenko, andP. Koenig: Physicochemical effects of radiation. Radiat. Res.11, 90–100 (1959).
Spackman, D. M., W. H. Stein, andS. Moore: Automatic recording apparatur for use in the chromatography of amino acids. Analyt. Chem.30, 1190–1198 (1958).
Vincze, A., G. Binder u.D. Tanke: Die Wirkung der Röntgenstrahlen auf die Serumeiweiße. Radiobiol. Radiother. (Berl.)1, 331–338 (1960).
Waldschmitz-Leitz, E., u.C. Keller: Über den Einfluß der Bestrahlung auf die Zusammensetzung der Serumproteine. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.323, 88–92 (1961).
Werder, A., A. Hardin, andP. Morgan: The experimental effect of x-radiation and cortisone on serum proteins. Radiat. Res.7, 500–507 (1957).
Author information
Authors and Affiliations
Rights and permissions
About this article
Cite this article
Prellwitz, W. Die chemischen und physikalischen Veränderungen von Proteinen durch β-Strahlen. Klin Wochenschr 43, 1209–1215 (1965). https://doi.org/10.1007/BF01746183
Issue Date:
DOI: https://doi.org/10.1007/BF01746183