Zur Bedeutung unterschiedlicher Eliminationskonstanten von LDH-Isoenzymfraktionen für die Zusammensetzung der SLDH-Verteilungsmuster beim Menschen

Zusammenfassung

Das Verhalten der Serum-Lactatdehydrogenase-Aktivität wurde bei 9 Patienten mit Myokardinfarkt und 6 Patienten mit akutem Leberparenchymschaden untersucht. Die erhöhte Enzymaktivität fiel in der ersten Patientengruppe 8mal langsamer zum Normwert ab als in der zweiten Gruppe. Als Ursache ist die sehr unterschiedliche LDH-Isoenzymzusammensetzung bei beiden Krankheitsbildern mit entsprechend unterschiedlich rasch ablaufendem Inaktivierungsprozeß für die Enzymfraktionen anzunehmen.

Bei 10 Fällen akuter Paraleukoblastose wurde das LDH-Isoenzymmuster im Serum mit dem der Paraleukoblasten des jeweiligen Patienten verglichen. In jedem Fall waren deutliche Unterschiede zwischen den Enzymmustern nachzuweisen. Gegenüber der Zusammensetzung der LDH in Paraleukoblasten wies die der Serum-LDH bei allen Patienten übereinstimmend einen von der LDH I zu LDH II abnehmenden Überschuß und ein von der LDH III zur LDH V ansteigendes Defizit an Aktivität auf. In allen Fällen war ein wesentlicher LDH-Einstrom aus anderen Organzellen als den Paraleukoblasten weitgehend auszuschließen. Eine selektive Abgabe von LDH-Isoenzymfraktionen aus den Paraleukoblasten in das Umgebungsmilieu ließ sich bei Inkubationsversuchen nicht nachweisen.

Setzt man als Ursache der Dysproportion zwischen den Enzymmustern der Paraleukoblasten und des jeweiligen Serums einen unterschiedlich schnellen Inaktivierungsprozeß für die LDH-Isoenzymfraktionen voraus, dann gelangt man zu Eliminationsraten, die von der LDH I zur LDH V in einem Verhältnis von 1/1,6/4,4/11/26 ansteigen. Sie gleichen den im Tierversuch ermittelten durch ihren exponentiellen Anstieg von LDH I zu LDH V und wenigstens annähernd auch in ihrer Größenordnung.

Summary

The behaviour of the Serum Lactate Dehydrogenase activity has been examined in 9 patients with myocardial infarction and in 6 patients with acute liver damage. The increased enzyme activity of the first group of patients decreased to the standard value of LDH 8 times slower than that of the second group. The cause of this might be the different composition of the LDH isoenzyme patterns of both diseases with the corresponding different inactivation of the enzyme activity.

In 10 cases of acute myeloid leucemia the LDH isoenzyme patterns of the serum have been compared with those of the LDH in the leucemic myeloblasts of each of the respective patients.

In all cases distinct differences between the encyme patterns could be proved. Compared with the composition of the LDH in the myeloblasts the composition of the serum LDH showed a decreasing surplus from the LDH I down to the LDH V. It could be excluded with reasonable certainity that other essential sources than the myeloblasts for the serum-LDH exsisted. A selective effusion of LDH isoencyme fractions out of the leucemic myeloblasts into the environs could not be proved by incubation tests.

If we assume that the cause of disproportion between the enzyme patterns of the myeloblasts and the respective sera is a different quick elimination of the LDH isoenzyme fractions, then the elimination rates from LDH I to LDH V should show the following ratios: 1:1,6:4,4:11:26. They resemble those of the animal test regarding their exponential increase from LDH I to LDH V and at least similar in their range.