Abstract
Cadaverin was more readily incorporated than lysine into arthrobactin from Arthrobacter pascens and into ferrioxamin E from Streptomyces glaucescens. From a racemic mixture only the L-isomer of lysine is incorporated. The L-lysine decarboxylase activity was measured in vivo and in vitro. The enzyme from Arthrobacter pascens is not inducable by lysine and completely repressed by 5·10-6 M Fe3+. In Klebsiella pneumoniae, the producer of aerobactin, only a very low activity of L-lysine decarboxylase was detected.
Zusammenfassung
Cadaverin wird mit einer höheren Ausbeute als Lysin in Arthrobactin von Arthrobacter pascens und Ferrioxamin E von Streptomyces glaucescens eingebaut. Von einem racemischen Lysingemisch kann nur das L-Isomere eingebaut werden. Die Aktivität der L-Lysindecarboxylase wurde in vivo und in vitro gemessen. Das Enzym ist durch Lysin nicht induzierbar und wird durch 5·10-6 M Fe3+ vollständig reprimiert. Bei Klebsiella pneumoniae, dem Produzenten von Aerobactin, konnte nur eine geringfügige Lysindecarboxylase-Aktivität nachgewiesen werden.
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Literatur
Boeker, E. A., Snell, E. E.: Amino acid decarboxylases. In: The enzymes (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 217–253. New York-London: Academic Press
Brot, N., Goodwin, J.: Regulation of 2,3-dihydroxybenzoylserine synthetase by iron. J. Biol. Chem. 243, 510–513 (1968)
Byers, B. R., Lankford, C. E.: Regulation of synthesis of 2,3-dihydroxybenzoic acid in Bacillus subtilis by iron and a biological secondary hydroxamate. Biochim. Biophys. Acta (Amst.) 165, 563–566 (1968)
Fries, J., Getrost, H.: Organische Reagenzien für die Spurenanalyse, S. 129–130. Darmstadt: Merck 1975
Gibson, F., Magrath, D. I.: The isolation and characterization of a hydroxamic acid (aerobactin) formed by Aerobacter aerogenes 62-1. Biochim. Biophys. Acta (Amst) 192, 175–184 (1969)
Keller-Schierlein, W., Prelog, V.: Stoffwechselprodukte von Actinomyceten. 30. Mitt. Über das Ferrioxamin E, ein Beitrag zur Konstitution des Nocardamins. Helv. Chim. Acta 44, 1981–1985 (1961)
Keller-Schierlein, W., Prelog, V., Zähner, H.: Siderochrome. Fortschr. Chem. Org. Naturst. 22, 279–322 (1964)
Linke, W.-D., Crueger, A., Diekmann, H.: Stoffwechselprodukte von Mikroorganismen. 106. Mitt Zur Konstitution des Terregens-Faktors. Arch. Mikrobiol. 85, 44–50 (1972)
Maehr, H.: Antibiotics and other naturally occurring hydroxamic acids and hydroxamates. Pure Appl Chem. 28, 603–636 (1971)
Morris, D. R., Fillingame, R. H.: Regulation of amino acid decarboxylation. Ann. Rev. Biochem. 43, 303–325 (1974)
Mullis, K. B., Pollack, J. R., Neilands, J. B.: Structure of schizokinen, an iron-transport compound from Bacillus megaterium. Biochemistry 10, 4894–4898 (1971)
Schafft, M.: Versuche zur Biosynthese von Arthrobactin. Diplomarbeit, Universität Tübingen (1973)
Schafft, M.: Einbau radioaktiver Vorstufen in Arthrobactin (Terregens-Faktor) bei Arthrobacter pascens und die Regulation der Lysindecarboxylase-Aktivität durch Eisen(III)-ionen. Dissertation, Universität Tübingen (1977)
Suzuki, T., Tomita, F.: ε-N-Acetyl-L-lysine. Japan. Kokai 75.148.589. [Chem. Abstr. 84, 149225 (1976)]
Tanaka, H., Soda, K.: Enzymatic N-acetylation of lysine analogs. J. Biol. Chem. 249 5285–2589 (1974)
Warburg, O., Christian, W.: Isolierung und Kristallisation des Gärungsfermentes Enolase. Biochem. Z. 310, 384–421 (1941/1942)
Young, I. G., Gibson, F.: Regulation of the enzymes involved in the biosynthesis of 2,3-dihydroxybenzoic acid in Aerobacter aerogenes and Escherichia coli. Biochim. Biophys. Acta (Amst.) 177, 401–411 (1969)
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Schafft, M., Diekmann, H. Cadaverin ist ein Zwischenprodukt der Biosynthese von Arthrobactin und Ferrioxamin E. Arch. Microbiol. 117, 203–207 (1978). https://doi.org/10.1007/BF00402309
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DOI: https://doi.org/10.1007/BF00402309