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Probleme bei der Herstellung und Lagerung von Rindfleischkonserven I. Post-mortem-Veränderungen in Muskel- und Bindegewebsproteinen

Problems during processing and storage of canned beef I. Post mortem changes in muscle- and connective tissue proteins

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Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung Aims and scope Submit manuscript

Summary

A method is described to separate the muscle and connective tissue proteins of post mortem beef muscle; it was found that myosin relatively slowly degraded up to 5 days, but rapidly an the 6th and 7th day. Decomposition products could be isolated and characterized. Actomyosin was preserved up to 7 days; looses however typical properties; the connective tissue proteins were separated by chromatography and Sephadex G 200 columns, indicating an increased solubility of connective tissue fractions in acetic acid during aging.

Zusammenfassung

Ein zur Untersuchung von Muskel- und Bindegewebsproteinen des Rindermuskelspost mortem entwickeltes Trennungsschema gestattet es, nach Zerkleinerung der Gewebe durch Differentialzentrifugieren und Separieren der cytoplasmatischen von den Strukturproteinen mit Hilfe von Feintrennungen durch Molekülsiebverfahren und Chromatographie die Proteine so weit wie möglich aufzutrennen unf gesondert näher zu untersuchen. Dabei wurde folgendes gefunden:

  1. 1.

    Myosin wird während der Lagerung in zwei Schritten abgebaut, 1. relativ langsam in 1 bis 5 Tagen, 2. hingegen rasch von 6 bis 7 Tagen. — 2. Beim Abbau können Spaltstücke isoliert und durch Peptidkarten, SH-Gruppenbestimmung, ATP-ase Aktivitätsbestimmung und Rekombinationsvermögen mit Aetin näher charakterisiert werden. Beträgt die Menge von gelfiltriertem reinem Myosin im frischen Muskel noch 22,0 mg/g, so nimmt sie nach 5 Tagen um 25% und nach 7 Tagen auf 0,5 mg ab. Der SH-Gruppengehalt nimmt von 7,7 auf 3,7 μmol SH auf 100 mg Protein und die ATPase-Aktivität auf die Hälfte des ursprünglich vorhandenen Gehalts ab. Ein weiteres, neu auftretendes Spaltstück mit geringerem Molgewicht wies eine ATPase-Aktivität von 1/3 des anderen Spaltstücks auf. — 3. Actomyosin bleibt bis zum 7. Tage unter Abspaltung geringer Anteile erhalten, verliert jedoch typische Eigenschaften wie z. B. die Fähigkeit zur Kontraktion bei ATP-Zugabe. Nach dem 5. Tage treten vermehrt freie Aminosäuren, Zucker und einige Peptide auf. — 4. Die Bindegewebsproteine ließen sich mit Hilfe einer Chromatographie auf Carboxymethylcellulose und einem Molekülsiebverfahren auf Sephadex G 200 mehr oder weniger deutlich trennen. Die Abnahme der in Harnstoff und Natriumborhydrid löslichen Fraktionen während der Fleischreifung deutet auf eine zunehmende Löslichkeit der Bindegewebsfraktionen in Essigsäure hin. Die Menge des hydroxyprolinhaltigen Bindegewebes beträgt weniger als die Hälfte. In anderen in Essigsäure löslichen Bindegewebsfraktionen konnte nach schonender Hydrolyse mit Ionenaustauscher als Zuckerbestandteile Galactose und Xylose identifiziert werden. Folgerungen für die Herstellung von Rindfleischkonserven werden im Zusammenhang mit den Ergebnissen des II. Teils gezogen werden.

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Die Arbeiten wurden im Physiologisch-Chemischen Institut der Universität Würzburg und zu einem geringen Teil in der Bundesanstalt für Fleischforschung in Kulmbach durchgeführt.

Der Deutschen Forschungsgemeinschaft in Bonn-Bad Godesberg bin ich durch Gewährung einer Sachbeihilfe zu Dank verpflichtet. Ich danke Prof. Hugo Fasold für seine freundliche und tatkräftige Unterstützung und Mitarbeit, dadurch konnte die Arbeit auch nach dem Tode von Prof. Fritz Turba am 25. S. 1965 im Physiologisch-Chemischen Institut der Universität Würzburg fortgesetzt werden. Prof. Turba sei für die dieser Arbeit zugrundeliegenden Ideen und seine ständige Hilfe auch an dieser Stelleposthum. vielmals gedankt. Ferner gilt unser Dank Fräulein Steinkopf und Frau Berg für ihre sorgfältige technische Mitarbeit.

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Günther, H.O. Probleme bei der Herstellung und Lagerung von Rindfleischkonserven I. Post-mortem-Veränderungen in Muskel- und Bindegewebsproteinen. Z Lebensm Unters Forch 156, 211–223 (1974). https://doi.org/10.1007/BF01080176

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