Skip to main content
Log in

Untersuchungen über die Streptokokken-Diphosphopyridinnucleotidase

I. Partielle Reinigung und Charakterisierung des Enzyms

  • Published:
Zeitschrift für Hygiene und Infektionskrankheiten Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

  1. 1.

    Durch fraktionierte Ammoniumsulfat-Fällung des Überstandes von Bouillon-Kulturen hämolysierender Streptokokken der Typen A/3, A/4, A/6 und A/12 konnte eine etwa sechsfache Anreicherung eines DPN-spaltenden Enzyms erzielt werden.

  2. 2.

    Die papierchromatographische Analyse des Inkubationsansatzes mit diesem Enzympräparat ergab außer dem nicht abgebauten Substrat nur NSA und ADPR. Das angereicherte Enzym kann daher als eine DPNase der Streptokokken angesprochen werden.

  3. 3.

    Diese Enzymfraktion, die ihre Aktivität bei längerer Aufbewahrung in gelöstem Zustand nicht verliert, wurde für weitere Untersuchungen zum Nachweis der Anti-DPNase in menschlichen Seren verwendet, über die in einer folgenden Mitteilung berichtet werden soll.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Abbreviations

ADH:

Alkohol-dehydrogenase

ADP:

Adenosindiphosphat

ADPR:

Adenosindiphosphatribose

AMP:

Adenosinmonophosphat

ATP:

Adenosintriphosphat

DPN:

Diphosphopyridinnucleotid; oxydierte Form

DPNH:

Diphosphopyridinnucleotid; reduzierte Form

DPNase:

Diphosphopyridinnucleotidase

NMN:

Nicotinsäureamidmononucleotid

NR:

Nicotinsäureamidribosid

NS:

Nicotinsäure

NSA:

Nicotinsäureamid

P:

anorganisches Phosphat

PP:

Pyrophosphat

TPN:

Triphosphopyridinnucleotid

Literatur

  1. Bernheimer, A. W., P. D. Lazarides andA. T. Wilson: Diphosphopyridine nucleotidase as an extracellular product of streptococcal growth and its possible relationship to leukotoxicity. J. exp. Med.106, 27–37 (1957).

    PubMed  Google Scholar 

  2. Bernheimer, A. W., andM. Rodbart: The effect of nucleic acids and of carbohydrates on the formation of streptolysin. J. exp. Med.88, 149–168 (1948).

    Google Scholar 

  3. Boyland, E., andM. E. Boyland: Studies in tissue metabolism. VI. Lactic dehydrogenase, xanthine oxidase and nucleosidase in tumour and muscle extracts. Biochem. J.29, 1097–1101 (1935).

    Google Scholar 

  4. Carlson, A. S., A. Kellner andA. W. Bernheimer: Selective inhibition by preparations of streptococcal filtrates of the oxidative metabolism of mitochondria procured from rabbit myocardium. J. exp. Med.104, 577–587 (1956).

    PubMed  Google Scholar 

  5. Carlson, A. S., A. Kellner, A. W. Bernheimer andE. B. Freeman: A streptococcal enzyme that acts specifically upon diphosphopyridine nucleotide: characterization of the enzyme and its separation from streptolysin O. J. exp. Med.106, 15–26 (1957).

    PubMed  Google Scholar 

  6. Frunder, H., u.G. Richter: Über die DPN-Spaltung im Leberhomogenat. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.302, 1–9 (1955).

    PubMed  Google Scholar 

  7. Heppel, L. A., andR. J. Hilmoe: Purification and properties of 5-nucleotidase. J. biol. Chem.188, 665–676 (1951).

    PubMed  Google Scholar 

  8. Heppel, L. A., andR. J. Hilmoe: Phosphorolysis and hydrolysis of purine ribosides by enzymes from yeast. J. biol. Chem.198, 683–694 (1952).

    PubMed  Google Scholar 

  9. Hofmann, E. C. G.: Abbau und Synthese des DPN in den roten Blutkörperchen des Kaninchens. Biochem. Z.327, 273–283 (1955).

    PubMed  Google Scholar 

  10. Holzer, H., D. Busch u.H. Kröger: Enzymatisch-optische Bestimmung von TPNH und TPN neben DPNH und DPN. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.313, 184–193 (1958).

    PubMed  Google Scholar 

  11. Holzer, H., S. Goldschmidt, W. Lamprecht u.E. Helmreich: Bestimmung stationärer Zwischenstoffkonzentrationen. I. Bestimmung stationärer DPN/ DPNH-Konzentrationen in lebenden Zellen und Geweben. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.297, 1–18 (1954).

    PubMed  Google Scholar 

  12. Jacobsen, K. B., andN. O. Kaplan: A reduced pyridine nucleotide pyrophosphatase. J. biol. Chem.226, 427–437 (1957).

    PubMed  Google Scholar 

  13. Kaplan, N. O., S. P. Colowick andA. Nason: Neurospora diphosphopyridine nucleotidase. J. biol. Chem.191, 473–483 (1951).

    PubMed  Google Scholar 

  14. Kellner, A., E. B. Freeman andA. S. Carlson: Neutralizing antibodies to streptococcal diphosphopyridine nucleotidase in the serum of experimental animals and human beings. J. exp. Med.108, 299–309 (1958).

    Google Scholar 

  15. Kornberg, A.: Reversible enzymatic synthesis of diphosphopyridine nucleotide and inorganic pyrophosphate. J. biol. Chem.182, 779–793 (1950).

    Google Scholar 

  16. Kornberg, A., andO. Lindberg: Diphosphopyridine nucleotide pyrophosphatase. J. biol. Chem.176, 665–677 (1948).

    Google Scholar 

  17. Kornberg, A., andW. E. Pricer jr.: Nucleotide pyrophosphatase. J. biol. Chem.182, 763–778 (1950).

    Google Scholar 

  18. Kröger, H., H. W. Rotthauwe, B. Ulrich u.H. Holzer: Zum Einfluß von Carcinostatica auf den DPN-Stoffwechsel der Tumoren. I. Einbau von14C-Ribose und14C-Nicotinsäureamid in das DPN von Asciteszellen. Biochem. Z.333, 148–164 (1960).

    PubMed  Google Scholar 

  19. Kröger, H., H. W. Rotthauwe, B. Ulrich u.H. Holzer: Zum Einfluß von Carcinostatica auf den DPN-Stoffwechsel der Tumoren. II. Nachweis von DPN-Bausteinen in Aacites-Zellen. Biochem. Z.333, 155–165 (1960).

    PubMed  Google Scholar 

  20. Lazarides, P. D., andA. W. Bernheimer: Association of production of diphosphopyridine nucleotidase with serological type of group A streptococcus. J. Bact.74, 412–413 (1957).

    PubMed  Google Scholar 

  21. Mann, P. J. G., andJ. H. Quastel: Nicotinamide, cozymase and tissue metabolism. Biochem. J.35, 502–517 (1941).

    Google Scholar 

  22. Rowen, J. W., andA. Kornberg: The phosphorolysis of nicotinamide riboside. J. biol. Chem.193, 497–507 (1951).

    PubMed  Google Scholar 

  23. Sanadi, D. R.: Enzymatic dephosphorylation of triphosphopyridine nucleotide. Arch. Biochem.35, 268–277 (1952).

    PubMed  Google Scholar 

  24. Scriba, P., S. Schneider u.H. Holzer: Zur Wirkung von 2,5-Dimethoxy-äthoxy-3,6-bis-äthyleniminobenzochinon-1,4 (Bayer A 139) auf die Glykolyse von Ascites-Tumorzellen. Z. Krebsforsch.63, 547–557 (1960).

    PubMed  Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Additional information

Unter Mitarbeit von B.Ulrich.

Die Untersuchungen wurden mit Unterstützung der Deutschen Forschungsgemeinschaft durchgeführt.

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Petersen, K.F., Kröger, H. & Rotthauwe, H.W. Untersuchungen über die Streptokokken-Diphosphopyridinnucleotidase. Zeitschr. f. Hygiene. 147, 350–356 (1961). https://doi.org/10.1007/BF02152064

Download citation

  • Received:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF02152064

Navigation