Untersuchungen mit Zn⁶⁵ über die Bindung des Zinks an Serumeiweißkörper

Zusammenfassung

• 1. An Hunden wurde das Verteilungsmuster peroral zugeführter kleinster Mengen organisch gebundenen Zn⁶⁵ (160–250μ C/kg=3–18γ Zn/kg) auf die präparativ-elektrophoretisch getrennten Serumeiweiß-Fraktionen untersucht. Es wurde ferner die Festigkeit der Zinkbindung durch die verschiedenen Serumeiweißfraktionen unter verschiedenen Bedingungen ge prüft.

• 2. Nach beendeter Zinkresorption (6. Std) fand sich ca. 30% der Serumaktivität im Albumin-, etwa je 25% imα ₁ und imα ₂-Bereich und ca. je 10% imβ ₁-bzw.γ-Bereich. In den folgenden 6 Std nahm die Gesamtaktivität des Serums um 60%, die der Albumin-Fraktion um fast 95%, die desα ₁ undα ₂-Bereichs um je 50% und die desβ ₁- undγ-Bereichs um je 40–50% ab.

• 3. Es ließ sich im Serum eine durch Aluminiumoxyd bzw. geringe p_H-Verschiebung (6,5←7,4→8,5) abspaltbare, locker gebundene, von einer durch diese Maßnahmen nicht abspaltbaren, fester gebundenen Zinkfraktion unterscheiden. Nach beendeter Resorption (6 h) fand sich 53% des gesamten Serum-Zn⁶⁵ in lockerer, 47% in fester Bindung vor. Der größte Teil des locker gebundenen Radiozinks lag zu diesem Zeitpunkt im Albumin-(ca. 60%) undβ ₁-Globulinbereich (ca. 15%). Der größte Teil des fest gebundenen Radiozinks fand sich imα ₁-(40%) und imα ₂-Bereich (35%).

• 4. Die Ergebnisse zeigen, daß das locker, vorwiegend an Albumin gebundene Zn⁶⁵ wesentlich schneller aus dem Serum verschwindet als das fester, vorwiegend anα ₁- undα ₂-Globulin gebundene Radiozink. Es wird diskutiert, ob das locker gebundene Serumzink eine leicht abspaltbare Transportfraktion darstellt und ob das fester gebundene Serumzink einen Bestandteil von Zinkproteiden derα ₁, bzw.α ₂-Globulinfraktion mit unbekannten biologischen Funktionen bildet. Ein spezifisches Trägereiweiß — wie z. B.β ₁-Globulin (Transferrin) für Eisens—cheint für Zink im Serum nicht zu existieren.