Abstract
-
1.
Malic enzyme was induced by malic acid and malo-lactic enzyme was induced by malic acid and glucose in cells of three strains ofLactobacillus casei that were able to grow on malate as carbon source. Two strains ofStreptococcus faecalis formed malic enzyme only, whereas only malo-lactic enzyme was formed by a glucose requiring strain ofStreptococcus lactis.
-
2.
Given sequential induction, cells ofLactobacillus casei M40 were found to contain malic enzyme and malo-lactic enzyme simultaneously.
-
3.
Malic enzyme and malo-lactic enzyme have been separated by chromatography on Sephadex G-200. These two enzymes have a different pH optimum, different affinities for substrates, form different end products from malate, and have molecular weights of 120000 and 150000 daltons respectively.
Zusammenfassung
-
1.
Bei drei Stämmen vonLactobacillus casei, die auf Äpfelsäure als C-Quelle wuchsen, wurde durch Kultur mit Äpfelsäure entweder Malatenzym oder durch Kultur mit Äpfelsäure und Glucose Malo-Lactat-Enzym induziert. Zwei Stämme vonStreptococcus faecalis bildeten nur Malatenzym,Streptococcus lactis, der Glucose zum Wachstum braucht, nur Malo-Lactat-Enzym.
-
2.
Durch aufeinanderfolgende Induktion wurden Zellen vonLactobacillus casei M40 mit Malatenzym und Malo-Lactat-Enzym erhalten.
-
3.
Malatenzym und Malo-Lactat-Enzym unterscheiden sich im Induktionsverhalten, im pH-Optimum, in der Affinität zum Substrat, in den Endprodukten und im Molekulargewicht.
Similar content being viewed by others
Literatur
Alizade, M. A., Simon, H.: Zum Mechanismus und zur Kompartmentierung derL- undD-Lactatbildung aus Malat bzw.D-Glucose inLeuconostoc mesenteroides. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.354, 163–168 (1973)
Andrews, P.: The gel-filtration behaviour of proteins related to their molecular weights over a wide range. Biochem. J.96, 595–606 (1965)
Czok, R., Lambrecht, W.: Pyruvat, Phosphoenolpyruvat undD-Glycerat-2-phosphat. In: H. U. Bergmeyer, Ed. Methoden der enzymatischen Analyse, Vol. II, pp. 1407–1411. Weinheim (Bergstr.): Verlag Chemie 1970
Deal, S. J., Lichstein, H. C.: Malic enzyme induction by lactic acid bacteria. I. A method for the study of nutritional interactions. Canad. J. Microbiol.7, 153–161 (1961)
Hohorst, H. J.:L(+)-Lactat-Bestimmung mit Lactat-Dehydrogenase und NAD. In: H. U. Bergmeyer, Ed., Methoden der enzymatischen Analyse, Vol. II, pp. 1425–1429. Weinheim (Bergstr.): Verlag Chemie 1970
Hsu, R. Y.: Mechanism of pigeon liver malic enzyme. Formation ofL-lactate fromL-malate and effects of modifications of protein thiol groups on malic enzyme, oxalacetate and pyruvate reductase activities. J. biol. Chem.245, 6675–6682 (1970)
Kandler, O., Winter, J., Stetter, K. O.: Zur Frage der Beeinflussung der Glucose-vergärung durchL-Malat beiLeuconostoc mesenteroides. Arch. Mikrobiol.90, 65–75 (1973)
Korkes, S., Del Campillo, A., Ochoa, S.: IV. Isolation and properties of an adaptive malic enzyme fromLactobacillus arabinosus. J. biol. Chem.187, 891–905 (1950)
La Rivière, J. W. M.: On the microbial metabolism of the tartaric acid isomers. Thesis, Delft 1958
London, J., Meyer, E. Y.: Malate utilization by a Group DStreptococcus: Physiological properties and purification of an inducible malic enzyme. J. Bact.98, 705–711 (1969a)
London, J., Meyer, E. Y.: Malate utilization by a Group DStreptococcus. II. Evidence for allosteric inhibition of an inducible malate dehydrogenase (decarboxylating) by ATP and glycolytic intermediate products. Biochim. biophys. Acta (Amst.)178, 205–212 (1969b)
London, J., Meyer, E. Y.: Malate utilization by a Group DStreptococcus: Regulation of malic enzyme synthesis by an inducible malate permease. J. Bact.102, 130–137 (1970)
London, J., Meyer, E. Y., Kulczyk, S. R.: Allosteric control of aLactobacillus malic enzyme by two glycolytic intermediate products. Biochim. biophys. Acta (Amst.)212, 512–514 (1970)
London, J., Meyer, E. Y., Kulczyk, S. R.: Comparative biochemical and immunological study of malic enzyme from two species of lactic acid bacteria: Evolutionary implications. J. Bact.106, 126–137 (1971a)
London, J., Meyer, E. Y., Kulczyk, S. R.: Detection of relationships betweenStreptococcus faecalis andLactobacillus casei by immunological studies with two forms of malic enzyme. J. Bact.108, 196–201 (1971b)
Park, L. S., Guttman, H. N.: Purification and properties ofLactobacillus plantarum inducible malic enzyme. J. Bact.116, 263–270 (1973)
Peynaud, E.: Mecanisme biochimique de la fermentation malolactique. C. R. Acad. Sci. (Paris)267, 121–122 (1968)
Radler, F.: Die mikrobiologischen Grundlagen des Säureabbaus im Wein. Zbl. Bakt., II. Abt.120, 237–287 (1966)
Radler, F., Schütz, M., Doelle, H. W.: Die beim Abbau vonL-Äpfelsäure durch Milchsäurebakterien entstehenden Isomeren der Milchsäure. Naturwissenschaften57, 672 (1970)
Radler, F., Yannissis, C.: Weinsäureabbau bei Milchsäurebakterien. Arch. Mikrobiol.82, 219–239 (1972)
Schütz, M., Radler, F.: Das „Malatenzym” vonLactobacillus plantarum undLeuconostoc mesenteroides. Arch. Mikrobiol.91, 183–202 (1973)
Weiller, H. G., Radler, F.: Milchsäurebakterien aus Wein und von Rebenblättern. Zbl. Bakt., II. Abt.124, 707–732 (1970)
Author information
Authors and Affiliations
Rights and permissions
About this article
Cite this article
Schütz, M., Radler, F. Das Vorkommen von Malatenzym und Malo-Lactat-Enzym bei verschiedenen Milchsäurebakterien. Arch. Microbiol. 96, 329–339 (1974). https://doi.org/10.1007/BF00590188
Received:
Issue Date:
DOI: https://doi.org/10.1007/BF00590188