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    Digitale Medien
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    Springer
    The protein journal 15 (1996), S. 127-130 
    ISSN: 1573-4943
    Schlagwort(e): Pectinesterase ; tomato ; Aspergillus niger ; histidine modification ; diethyl pyrocarbonate ; inhibition
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Abstract The role of histidine residues in pectinesterases was evaluated by monitoring the sensitivity to modification with diethyl pyrocarbonate in the tomato andAspergillus niger enzymes. Different and incomplete losses of enzyme activity were obtained. Inactivation of the enzymes was proportional to the histidine content (two in the tomato T1 form, six in theAspergillus form), suggesting that accessible histidine residues do not have active-site functions in these pectinesterases, but contribute to the overall structural stability. Lack of His roles in common between the enzyme forms is in agreement with the structures of pectinesterases having no conserved His residues.
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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