ISSN:
1432-1440
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Summary In homogenates of 20 normal human thyroid glands the enzyme pattern was investigated. 23 enzymes of the following metabolic pathways were studied: Embden-Meyerhof pathway, pentose shunt, citric acid cycle, electron transport, fatty acid cycle, amino acid metabolism. In addition phosphatases, proteases and peptidase were also studied. Methodical errors in the preparation, errors due to blood contamination and due to variable distribution of enzymes changed the enzyme pattern very little. Only freshly operated thyroid glands were used. The enzyme pattern of thyroid glands is characterized by relatively high activities of glucose-6-phosphate dehydrogenase and acid phosphatase and by low activities of the enzymes of the Embden-Meyerhof pathway, Krebs cycle and amino acid metabolism. Enzymes of the fatty acid cycle could not be detected. The findings suggest a favored catabolism of glucose by the pentose shunt. The pecularities of the thyroid enzymes compared with the ones described in liver are discussed.
Notes:
Zusammenfassung In 20 normalen menschlichen Schilddrüsen untersuchten wir die Aktivität von 23 Enzymen. Es handelt sich um Proteasen (mit Thyreoglobulin und Hämoglobin als Substrat), Peptidasen, Enzyme des Embden-Meyerhof-Cyclus (Lactat-Dehydrogenase, Aldolase, 3-Phosphoglyceratkinase, Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase), Pentose-Shunts (Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase), Citronensäurecyclus (Isocitrico-Dehydrogenase, Malat-Dehydrogenase), der Atmungskette (Cytochrom c-Reduktase, Cytochrom c-Oxydase, Bernsteinsäure-Dehydrogenase), des Aminosäurestoffwechsels (Glutamat-Dehydrogenase, Glutamat-Oxalacetat-Transmainase, Glutamat-Pyruvat-Transaminase, TPNH- und DPNH-Glutathion-Reduktase), des Fettsäurecyclus (beta-Ketoacylthiolase, beta-Oxacyl-Dehydrogenase, Acyl-Dehydrogenase) sowie alkalische und saure Phosphatasen. In Vorversuchen wurde geklärt, wie sich bei der Aufarbeitung des Drüsengewebes verschiedene Extraktionsverfahren, Fraktionierungen, Faktoren der Alterung und Blutbeimengungen auf das Enzymmuster auswirken. Die Aktivität der Enzyme verteilt sich bis auf wenige Ausnahmen zu ca. 80% auf die 20 000 × g-Fraktion und deren Überstand. Lediglich artefiziell oder in situ gealterte Organe verzerren das Enzymspektrum. Die technischen Fehler bei der Präparation des Homogenates sind nur etwas größer als diejenigen bei der Enzymmessung selbst. Das Enzymmuster der operativ gewonnenen Schilddrüse ist durch eine relativ hohe Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase bei niedriger Aktivität der Enzyme der Glykolyse und des Krebs-Cyclus und Aminosäurestoffwechsels charakterisiert. Fermente des Fettsäurecyclus waren nicht nachzuweisen. Möglicherweise werden die Kohlenhydrate bevorzugt durch den Pentose-Shunt abgebaut. Ein Vergleich mit Enzymen anderer Organe ist nur mit Einschränkung möglich, weil organspezifische Eigenschaften der Enzyme nicht bekannt sind.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01487809
