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Notes: Zusammenfassung Die im Nährgewebe von Weizen morphologisch getrennt auftretenden und durch physikalische Methoden trennbaren Proteinkomplexe : Zwickelprotein, lagernd in den Räumen zwischen den Stärkekörnern, und Haftprotein, lagernd auf der Oberfläche der Stärkekörner, unterscheiden sich nach fürheren Feststellungen durch eine Reihe verschiedenartiger physikalischer und physikochemischer Merkmale, die die Annahme nahelegten, daß these Proteinkomplexe auch strukturchemisch verschieden sind. Für die weitere Behandlung der Frage war die Feststellung wesentlich, daß jeder Proteinkomplex Lipoproteide mit Lecithin als lipide Gruppe enthält, die sich durch 96% igen Alkohol bei Raumtemperatur vollständig abtrennen lassen. Danach gliedert sich das Weizenprotein in ZP-Grundprotein und HP-Grundprotein, die beide Vollproteine rind und in die Lipoproteide auf ZP und HP, die jeweils an Lecithin gebunden Bind und die aus verschiedenen elektrophoretisch trennbaren Komponenten bestehen. Eine unerläßlich Voraussetzung für die zielsichere Bestimmung der Aminosäuren in diesen Komponenten des Weizenproteins ist ihre saubere Auftrennung. Dies ist bis zu einem offenbar befriedigenden Grad bei den Grundproteinen erreicht worden. Die Lipoproteide liegen bisher nur als aus ZP und HP abgetrennte Gruppengemische vor, die elektrophoretisch und durch Rontgen-Kleinwinkelinterferenzen als unterschiedlich zusammengesetzte Mischungen charakterisiert sind. Es worden die Maßnahmen mitgeteilt, die für eine möglichst vollständige Trennung von ZP und HP/Stärke Bowie für eine vollständige Abtrennung der Lipoproteide notwendig sind (mikroskopische und analytische Kontrollen auf noch vorhandene Reste von ZP in HP/Stärke, gegebenenfalls unter Anwendung fortgesetzter Schwingmahlung und Zentrifugalwindsichtung zur Entfernung von ZP-Resten). Schon vor mehreren Jahren war papierchromatographisch festgestellt worden, daß ZP-Grundprotein etwa 3% mehr Glutaminsäure enthält als das Analogon aus HP (40,5% Glutaminsäure im Grundprotein aus ZP gegenüber 37,7% Glutaminsaure im Grundprotein aus HP). Durch die von E.Hille unabhängig von der Untersuchung in Hannover durchgeführte vollständige Aminosäure-Analyse nachStein undMoore an den sorgfältig getrennten Grundproteinen wird die chemische Verschiedenheit von ZP und HP zweifelsfrei sichergestellt. Beide Grundproteine sind Vollproteine. Der erhöhte Glutaminsäuregehalt im ZP begründet, daß ZP im Vergleich zu HP saurer ist. Unsicherer sind die Folgerungen aus den Aminosäurebestimmungen bei den Lipoproteiden, mit denen Trennung wir beschäftigt sind. Immerhin mag herausgestellt sein, daß umgekehrt wie bei den Grundproteinen in den Lipoproteiden des HP erheblich mehr Glutaminsāure (3,07%) gebunden ist als in denen des ZP (1;61%). Offenbar liegen in den Grundproteinen zahlreiche N-Endgruppen vor, die sich bei Vervollständigung der Eluierung voraussichtlich noch vermehren werden. Es ist möglich, daß these Endgruppen für die Wechselwirkung zwischen den Grundproteinen und den Lipoproteiden bei der Abtrennung des Weizeneiweiß im Beccari-ProzeB als Kleber eine entscheidende Rolle spielen.