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  • 2005-2009  (1)
  • 1970-1974  (3)
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Material
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  • 2005-2009  (1)
  • 1970-1974  (3)
Year
  • 1
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of gynecology and obstetrics 212 (1972), S. 13-19 
    ISSN: 1432-0711
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Im Corpuscarcinom des Menschen zeigt die alkalische Phosphatase keine signifikanten Unterschiede in histologisch unterschiedlich aufgebauten Carcinomen. Auch die Wachstumsart des Carcinoms führt nicht zu einer signifikanten Veränderung der Phosphataseaktivität. Die Ergebnisse bestätigen jedoch Ansichten von Histochemikern, daß im endophytischen Corpuscarcinom die Phosphataseaktivität höher als im exophytischen ist. Ebenso weisen solide Carcinome eine geringere Aktivität der alkalischen Phosphatase als tubuläre Carcinome auf. Die Verteilung in der Zelle des Carcinoms entspricht der Phosphataseverteilung in anderen Geweben. Die Leucinaminopeptidase ist in infiltrativen Carcinomen signifikant höher als in nichtinfiltrativen und hängt anscheinend mit der destruktiven Eigenschaft eines Tumors zusammen. Die geringe LAP-Aktivität im nekrotischen Carcinomgewebe bestätigt die Annahme, daß die Leucinaminopeptidase immer einen Hinweis auf die Stoffwechselaktivität der untersuchten Gewebe ergibt.
    Notes: Summary In histologically different human endometrial carcinoma alcaline phosphatase shows no significant differences. There are as well no significant differences in activity of alcaline phosphatase in carcinomas of different pattern of growth. The results however conform the opinion of histochemists that phosphatase activity is higher in endophytic growing endometrial carcinoma than in the exophytic variety. Solid carcinomas have less activity of alcaline phosphatase than tubular carcinomas. The distribution of phosphatase in the carcinoma cell corresponds to its distribution in other tissues. So-called leucineaminopeptidase is significantly higher in infiltrating carcinomas than in the noninfiltrating variety and obviously corresponds to the destructive property of a tumor. The low leucineaminopeptidase-activity in necrotic carcinoma gives reason to believe that so-called leucineaminopeptidase always points to the metabolic activity of the examined tissue. Biochemical investigations.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    Electronic Resource
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    Springer
    Archives of gynecology and obstetrics 212 (1972), S. 83-91 
    ISSN: 1432-0711
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Mit Hilfe der biochemischen Methodik wurde an 20 Endometriumcarcinomen das Verhalten der Enzyme Aldolase, Lactatdehydrogenase und Malatdehydrogenase untersucht. Die Aldolaseaktivität ist im tubulären, mitteldifferenzierten, endophytischen, infiltrativ wachsenden, nicht entzündlichen und nicht nekrotischen Tumor niedriger als in den papillären, und soliden, mitteldifferenzierten, exophytisch wachsenden, nicht infiltrativen, entzündlichen und nekrotischen Carcinomen. Die Lactatdehydrogenaseaktivität ist in den papillären und soliden Carcinomen etwas höher als in den tubular wachsenden, ebenso in den entzündlichen und mittelentdifferenzierten Geweben gegenüber den nicht entzündlichen mitteldifferenzierten. Die Malatdehydrogenase weist in den tubular, mittelentdifferenziert wachsenden Carcinomen, in infiltriertem Gewebe, in den exophytischen und entzündlichen Tumoren eine höhere Aktivität auf als in den papillären, soliden und mitteldifferenziert wachsenden Carcinomen, den nicht infiltrativen, endophytisch wachsenden und denen, die mit nicht entzündlichen Veränderungen einhergehen. Lediglich die Aldolaseaktivität im exophytisch wachsenden Carcinom ist statistisch signifikant erhöht und die der Malatdehydrogenase im nekrotischen Gewebe signifikant vermindert.
    Notes: Summary With the help of biochemical methods the behavior of the enzymes aldolase, lactate dehydrogenase and malate dehydrogenase, of 20 endometrial carcinomas was examined. Aldolase shows a lower activity in tubular, medium differentiated, endophytic, infiltrative growing noninflamed and nonnecrotic carcinomas. The activity of the lactate dehydrogenase is higher in the papillary and solid carcinomas than in the tubular variety, just as in the inflamed and medium undifferentiated tissues, as opposed to the noninflamed medium differentiated tissues. The malate dehydrogenase shows a higher activity in the tubular medium undifferentiated growing carcinomas, in infiltrated tissue and in exophytic and inflamed tumors than in the papillary, in solid and medium differentiated growing carcinomas, in the non infiltrating, in the endophytic growing and in those which do not go along with inflammatory changes. Solely in exophytic growing carcinoma the activity of aldolase shows a statistically significant elevation and in necrotic tissue the activity of malate dehydrogenase is significantly decreased.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    s.l. ; Stafa-Zurich, Switzerland
    Advanced materials research Vol. 15-17 (Feb. 2006), p. 433-438 
    ISSN: 1662-8985
    Source: Scientific.Net: Materials Science & Technology / Trans Tech Publications Archiv 1984-2008
    Topics: Mechanical Engineering, Materials Science, Production Engineering, Mining and Metallurgy, Traffic Engineering, Precision Mechanics
    Notes: Solidification behavior of two Fe-base amorphous alloys during twin-roll strip casting hasbeen investigated in the present study. Continuous cooling transformation (CCT) diagrams of bothalloys were calculated using the heterogeneous nucleation theory coupled with thermal data obtainedduring cooling. Cooling sequence during twin-roll strip casting was also simulated. These were usedfor the determination of the optimum twin-roll strip casting conditions at which desirablesolidification behavior could be achieved. It shows that twin-roll strip casting can continuouslyfabricate sheet product of Fe-base bulk amorphous alloys, despite their higher liquidus temperaturesand larger differences between liquidus and glass transition temperatures (Tg) than those of othereasier glass-forming bulk amorphous alloys
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 4
    Electronic Resource
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    Springer
    Fresenius' Zeitschrift für analytische Chemie 261 (1972), S. 328-332 
    ISSN: 1618-2650
    Keywords: Untersuchung von Aminosäuren ; Circulardichroismus/Spektrometrie ; KMR ; Dissoziationsvorgänge
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Die Dissoziation von Aminosäuren wie Histidin, Methionin und kleineren Peptiden kann mit Hilfe der Impuls-Fourier-Transform-13C-NMR-Spektroskopie untersucht werden. Aus der pH-Abhängigkeit der13C-Signale lassen sich die durch die Dissoziation verursachten Änderungen der Ladungsdichteverteilung an allen Kohlenstoffen direkt verfolgen. Durch vergleichende zusätzliche Untersuchungen der pH- und Temperaturabhängigkeit der CD-Spektren sowie der1H-NMR-Spektren lassen sich sterische und elektronische Änderungen bei Dissoziationsvorgängen mehrfunktioneller Aminosäuren und Oligopeptide eingehender als bisher untersuchen.
    Notes: Abstract The dissociation of amino acids such, as histidine, methionine and of shorter peptides can be studied by pulse Fourier transform.13C-NMR spectroscopy. The pH-dependencies of the13C-signals show directly the changes of the electronic charge densities of all carbon atoms caused by the dissociation process. Additional comparative studies of the pH and temperature dependencies of the CD spectra and the1H-NMR spectra give now better information on the steric and electronic changes due to the dissociation of polyfunctional amino acids and oligopeptides.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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