Library

X
feed icon rss

Your email was sent successfully. Check your inbox.

An error occurred while sending the email. Please try again.

Proceed reservation?

Export
Filter
  • 1980-1984  (2)
Source
Material
Years
Year
  • 1
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Toxicity of different wheat gliadins in coeliac disease (1982)
    Springer
    European food research and technology 175 (1982), S. 321-326 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Summary To determine the toxic effect of different gliadins on coeliac patients, which has been variably assessed in the literature, wheat prolamines (gliadin) were separated into the main fractionsα-, β-, γ-, andω-gliadins by chromatography on Sulfopropyl Sephadex C-50. The chemical compositions of the gliands were characterized by polyacrylamide gel electrophoresis, amino-acid analysis, determination of amide nitrogen and peptide maps. The peptide fractions B2 and B3 were isolated from the gliadins by a peptic tryptic digestion, ultrafiltration and gel filtration on Sephadex G-50. The gliadins and the peptide fractions were examined for coeliac activity by immunological tests (LIF tests) and by organ-culture tests. The results show that the peptide fractions are generally more active than their respective gliadins. The peptide fractions of all gliadins have a coeliac-specific toxic effect; their activities correlate with the chemical composition of the gliadins.
    Notes: Zusammenfassung Zur Überprufung der teilweise widersprüchlichen Angaben in der Literatur über die cöliakieauslösende Wirkung einzelner Gliadinfraktionen wird Weizenprolamin (Gliadin) durch Ionenaustauschchromatographie an Sulfopropyl-Sephadex C-50 in die Hauptfraktionenα-, β-, γ- undω-Gliadin aufgetrennt. Die Gliadine werden durch PAG-Elektrophorese, Aminosäureanalyse, Amid-N-Bestimmung und über die nach partieller enzymatischer Hydrolyse erhaltenen Peptidmuster in ihrer chemischen Zusammensetzung charakterisiert. Durch peptisch-tryptische Partialhydrolyse, Ultrafiltration und Gelchromatographie an Sephadex G-50 werden aus den einzelnen Gliadinen die Peptidfraktionen 132 und 133 gewonnen. Die Protein- und Peptidfraktionen werden in einem immunologischen Test (LIF-Test) bzw. in einem Organkultur-Test auf Cöliakieaktivität untersucht. Die Ergebnisse zeigen, daß die Peptidfraktionen durchweg größere Aktivität haben als die entsprechenden Proteine, und daß von den Peptidfraktionen aller Gliadine eine cöliakiespezifische Wirkung ausgeht, wobei die Aktivität mit der chemischen Zusammensetzung der Gliadine korreliert ist.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01136247
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
    BibTip Others were also interested in ...
    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Isolation of coeliac active peptide fractions from gliadin (1983)
    Springer
    European food research and technology 176 (1983), S. 85-94 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Summary For the isolation of cocliac active peptide fractions the peptic tryptic digest of whole gliadin was successively separated by ultrafiltration, gel filtration, cation-exchange chromatography, anion exchange chromatography and high-performance liquid chromatography. After each separation step the peptide fractions obtained were characterized by amino acid analysis and examined for coeliac activity in an immunological test (LIF test) and in an organ-culture test. The most active fractions have molecular weights ranging from 7,000 to 14,000 daltons, high contents of Glx (〉 40 mol-%), Pro (〉 20 mol-%) and Phe (〉 5 mol-%) and low contents of S-containing and basic amino acids (0 and 〈 2.0 mol-%, respectively). The peptide fraction B3142 obtained after five separation steps seems to be a pure peptide, which shows activity in the immunological test for all coeliac patients examined in very low concentrations. This peptide consists of 53 amino acid residues and has the composition Glx24, Pro15, Val4, Phe3, Ser2, Leu2, Asx1, Gly1, Tyr1.
    Notes: Zusammenfassung Zur Isolierung cöliakieaktiver Peptidfraktionen wird Weizenprolamin (Gliadin) mit Pepsin und Trypsin partiell hydrolysiert und das entstandene Peptidgemisch durch Ultrafiltration, Gelchromatographie, Kationenaustauschchromatographie, Anionenaustauschchromatographie und Hochleistungsflüssigkeitschromatographie aufgetrennt. Nach jedem Trennungsschritt werden die gewonnenen Peptidfraktionen auf Aminosäurezusammensetzung analysiert und in einem immunologischen Test (LIF-Test), einige Fraktionen auch in einem Organkulturtest auf Cöliakieaktivität untersucht. Die aktivsten Peptidfraktionen überdecken einen Molekulargewichtsbereich von etwa 7000–14000 Dalton und enthalten viel Glx (〉40 mol-%), Pro (〉 20 mol-%) und Phe (〉 5 mol-%) sowie keine bzw. wenig schwefelhaltige und basische Aminosäuren (0 bzw. 〈 2,0 mol-%). Ein wahrscheinlich einheitliches Peptid (Fraktion B3142), das im immunologischen Test bei allen untersuchten Cöliakiepatienten in sehr niedrigen Konzentrationen Aktivität aufweist, besteht aus 53 Aminosäureresten und hat die Zusammensetzung Glx24, Pro15, Val4, Phe3, Ser2, Leu2, Asx1, Gly1, Tyr1.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01074469
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
    BibTip Others were also interested in ...
    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
Close ⊗
This website uses cookies and the analysis tool Matomo. More information can be found here...