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    Electronic Resource
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    Coeliac activity of the gliadin peptides CT-1 and CT-2 (1986)
    Springer
    European food research and technology 182 (1986), S. 115-117 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Summary The coeliac active peptide B 3142, which has been isolated from a peptic-tryptic digest of gliadin [1] and which consists of 53 amino-acid sequences [2], was partially hydrolyzed with α-chymotrypsin. The two fragment peptides CT-1 (positions 1–22 of B 3142) and CT-2 (positions 23–53) were separated by high-performance liquid chromatography on octadecyl silica gel and purified by gel filtration on Biogel P2. The examination in the organ-culture test including 18 coeliac patients on normal diet and 7 control persons have shown that the toxicity is preserved after the chymotryptic treatment and that the peptides B 3142, CT-1 and CT-2 do not significantly differ from one another according to their coeliac-specific effect.
    Notes: Zusammenfassung Das coeliakieaktive Peptid B 3142, das aus einem peptisch-tryptischen Partialhydrolysat von Gliadin gewonnen wurde [1] und aus einer Sequenz von 53 Aminosäureresten besteht [2], wurde mit α-Chymotrypsin partiell hydrolysiert. Die beiden Fragment-peptide CT-1 (Positionen 1–22 von B 3142) und CT-2 (Positionen 23–53) wurden durch Hochdruckflüssig-keitschromatographie an Octadecyl-Kieselgel aufgetrennt und an Biogel P2 gereinigt. Die Prüfung im Organkultur-Test unter Einbeziehung von 18 Coeliakie-patienten unter Normalkost und von 7 Kontrollpersonen zeigte, daß die Toxizität nach chymotryptischer Spaltung erhalten bleibt, und daß sich die Peptide B 3142, CT-1 und CT-2 in ihrer coeliakiespezifischen Wirkung nicht wesentlich unterscheiden.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01454241
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 2
    Electronic Resource
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    Recombination and hydroxyurea inhibition of DNA synthesis in yeast meiosis (1976)
    Springer
    Molecular genetics and genomics 144 (1976), S. 21-27 
    Details
    ISSN: 1617-4623
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Notes: Summary Hydroxyurea (HU) inhibits the premeiotic DNA replication and the meiotic events that follow, namely readiness, recombination commitment, haploidisation, sporulation commitment and ascus formation. Short incubations with HU (2–4 hrs) during the premeiotic replication (i.e. starting between 3 and 6.5 hrs in sporulation medium) allow the resumption of the replication at a normal rate following the removal of the drug. The other meiotic events are similarly delayed by the approximate length of the treatment. In these experiments, intragenic recombination in ade2 reached a higher level than in the controls (x1.3–2.0 in one pair of heteroalleles and x3.0–4.0 in another pair). The recombination response to short HU treatments was not observed for a pair of heteroalleles in ade2 that normally shows a high level of meiotic recombination (750 per 106 cells), nor was the response observed in a pair of heteroalleles in lys2. HU treatments have almost no effect on sporulating cells from 8 hrs onwards. At 7–7.5 hrs the meiotic cells are very sensitive to the drug and even short treatments cause cell death and massive DNA degradation.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00277299
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 3
    Electronic Resource
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    Toxicity of different wheat gliadins in coeliac disease (1982)
    Springer
    European food research and technology 175 (1982), S. 321-326 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Summary To determine the toxic effect of different gliadins on coeliac patients, which has been variably assessed in the literature, wheat prolamines (gliadin) were separated into the main fractionsα-, β-, γ-, andω-gliadins by chromatography on Sulfopropyl Sephadex C-50. The chemical compositions of the gliands were characterized by polyacrylamide gel electrophoresis, amino-acid analysis, determination of amide nitrogen and peptide maps. The peptide fractions B2 and B3 were isolated from the gliadins by a peptic tryptic digestion, ultrafiltration and gel filtration on Sephadex G-50. The gliadins and the peptide fractions were examined for coeliac activity by immunological tests (LIF tests) and by organ-culture tests. The results show that the peptide fractions are generally more active than their respective gliadins. The peptide fractions of all gliadins have a coeliac-specific toxic effect; their activities correlate with the chemical composition of the gliadins.
    Notes: Zusammenfassung Zur Überprufung der teilweise widersprüchlichen Angaben in der Literatur über die cöliakieauslösende Wirkung einzelner Gliadinfraktionen wird Weizenprolamin (Gliadin) durch Ionenaustauschchromatographie an Sulfopropyl-Sephadex C-50 in die Hauptfraktionenα-, β-, γ- undω-Gliadin aufgetrennt. Die Gliadine werden durch PAG-Elektrophorese, Aminosäureanalyse, Amid-N-Bestimmung und über die nach partieller enzymatischer Hydrolyse erhaltenen Peptidmuster in ihrer chemischen Zusammensetzung charakterisiert. Durch peptisch-tryptische Partialhydrolyse, Ultrafiltration und Gelchromatographie an Sephadex G-50 werden aus den einzelnen Gliadinen die Peptidfraktionen 132 und 133 gewonnen. Die Protein- und Peptidfraktionen werden in einem immunologischen Test (LIF-Test) bzw. in einem Organkultur-Test auf Cöliakieaktivität untersucht. Die Ergebnisse zeigen, daß die Peptidfraktionen durchweg größere Aktivität haben als die entsprechenden Proteine, und daß von den Peptidfraktionen aller Gliadine eine cöliakiespezifische Wirkung ausgeht, wobei die Aktivität mit der chemischen Zusammensetzung der Gliadine korreliert ist.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01136247
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
    Fulltext
  • 4
    Electronic Resource
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    Isolation of coeliac active peptide fractions from gliadin (1983)
    Springer
    European food research and technology 176 (1983), S. 85-94 
    Details
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Summary For the isolation of cocliac active peptide fractions the peptic tryptic digest of whole gliadin was successively separated by ultrafiltration, gel filtration, cation-exchange chromatography, anion exchange chromatography and high-performance liquid chromatography. After each separation step the peptide fractions obtained were characterized by amino acid analysis and examined for coeliac activity in an immunological test (LIF test) and in an organ-culture test. The most active fractions have molecular weights ranging from 7,000 to 14,000 daltons, high contents of Glx (〉 40 mol-%), Pro (〉 20 mol-%) and Phe (〉 5 mol-%) and low contents of S-containing and basic amino acids (0 and 〈 2.0 mol-%, respectively). The peptide fraction B3142 obtained after five separation steps seems to be a pure peptide, which shows activity in the immunological test for all coeliac patients examined in very low concentrations. This peptide consists of 53 amino acid residues and has the composition Glx24, Pro15, Val4, Phe3, Ser2, Leu2, Asx1, Gly1, Tyr1.
    Notes: Zusammenfassung Zur Isolierung cöliakieaktiver Peptidfraktionen wird Weizenprolamin (Gliadin) mit Pepsin und Trypsin partiell hydrolysiert und das entstandene Peptidgemisch durch Ultrafiltration, Gelchromatographie, Kationenaustauschchromatographie, Anionenaustauschchromatographie und Hochleistungsflüssigkeitschromatographie aufgetrennt. Nach jedem Trennungsschritt werden die gewonnenen Peptidfraktionen auf Aminosäurezusammensetzung analysiert und in einem immunologischen Test (LIF-Test), einige Fraktionen auch in einem Organkulturtest auf Cöliakieaktivität untersucht. Die aktivsten Peptidfraktionen überdecken einen Molekulargewichtsbereich von etwa 7000–14000 Dalton und enthalten viel Glx (〉40 mol-%), Pro (〉 20 mol-%) und Phe (〉 5 mol-%) sowie keine bzw. wenig schwefelhaltige und basische Aminosäuren (0 bzw. 〈 2,0 mol-%). Ein wahrscheinlich einheitliches Peptid (Fraktion B3142), das im immunologischen Test bei allen untersuchten Cöliakiepatienten in sehr niedrigen Konzentrationen Aktivität aufweist, besteht aus 53 Aminosäureresten und hat die Zusammensetzung Glx24, Pro15, Val4, Phe3, Ser2, Leu2, Asx1, Gly1, Tyr1.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01074469
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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