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Notes: Zusammenfassung In Sauermilchkäse (Harzer Käse) verschiedener Herstellungsart und wechselnden Reifungsgrades wurde der Gehalt zahlreicher Stickstofffraktionen untersucht. Die Zusammenfassung verschiedener Fraktionen unter den Begriffen des wasserlöslichen Nichteiweiß- bzw. Eiweiß-Stickstoffs sowie des wasserunlöslichen Eiweiß-Stickstoffs und die Aufteilung des „Rest”-Stickstoffes wurden insbesondere benutzt, Einblicke in den Eiweißabbau reifender Käseproben zu gewinnen. Es gelang, Unterschiede im Reifungsverlauf der Käsemasse herauszuarbeiten, wie er bei normalen, überdosierten und fehlenden Reifungssalzzusätzen vor sich geht. Bei der Schnellreifung nimmt die für die Bekömmlichkeit erwünschte Menge des löslichen Eiweißanteiles mit zunehmender Reifung ab und nicht zu. Eine derartige Prozedur bietet nährwertmäßig und qualitativ keine Vorteile.

Notes: Zusammenfassung In Reifungsansätzen von Sauermilchkäse (Harzer Käse) wurde für Proben, die mit normalen Richtsalzzusätzen, mit übergroßen Salzgaben und ohne jeglichen Salzzusatz hergestellt waren, die Argininbilanz verschiedener Stickstofffraktionen der Gesamtkäse-Stickstoffsubstanz ermittelt. Es ergab sich, daß bei normaler Käsebereitung geringe Argininverluste auftreten, daß außerdem freies Arginin nicht oder nur spurenweise im Käse zu finden ist. Daraus wird gefolgert, daß Sauermilch-Käse normaler Herstellung keine Minderung der biologischen Wertigkeit hinsichtlich des Arginins erfahren und Arginin nicht an der Geschmacksausbildung solcher Käse beteiligt ist. Auch für Käse, der im Schnellreifungsverfahren gewonnen wurde, gelten diese Gesichtspunkte. Reifung von Quark ohne jeden Salzzusatz liefert grundsätzlich andere Ergebnisse; derartige, mehr oder minder genußuntaugliche Produkte sind durch hohen Gehalt an freiem Arginin gekennzeichnet, der an der Ausbildung unerwünschter, widerlicher Geschmacksnuancen mitbeteiligt ist.

Notes: Zusammenfassung In einer Reihe von Chargen von Harzer Käse wechselnder Reifungsbedingungen wurde nach zwei getrennten Methoden der Tyrosingehalt für verschiedene Stickstofffraktionen bestimmt und zu dem Stickstoffgehalt dieser Fraktionen in Beziehung gesetzt. Bei normaler Reifung tritt kein freies Tyrosin auf; die Aminosäure reichert sich vielmehr deutlich im Reinprotein und z. T. im wasserlöslichen Eiweiß an. Bei übermäßig langer Reifung, insbesondere aber bei Quarkverarbeitung ohne Salzzusatz treten beträchtliche Mengen an freiem Tyrosin auf. An Hand raumgraphischer Darstellungen konnte gezeigt werden, daß in der wasserlöslichen und wasserunlöslichen Eiweißfraktion sowie in der wasserlöslichen Nichteiweißfraktion die Aminosäureverteilung weitgehend der Stickstoffbilanz entspricht.

Notes: Zusammenfassung Von verschiedenen Bestimmungsmethoden für Glykokoll eignet sich am besten diejenige vonG. Klein undH. Linser in der Modifikation nachK. Brecht undG. Grundmann. Zur Ausschaltung störender Aminosäuren ist insbesondere bei glykokollarmen Proteinen eine Voradsorption des Hydrolysats an Filtrol-Neutrol oder an Wofatit C (Levatit) notwendig. Die Bestimmung des Glykokolls als 2,4-Dirnitroverbindung, deren Adsorption an Celit sowie ihre colorimetrische Messung ist umständlich und schwierig.

Notes: Zusammenfassung Für Ansätze von Sauermilchkäse verschiedenen Reifungsgrades und wechselnder Reifungsbedingungen wurde der Tryptophangehalt in einer Reihe von Stickstofffraktionen bestimmt und zum Stickstoffgehalt dieser Fraktionen in Beziehung gesetzt. Unter gewerbeüblichen Bedingungen der Reifung konnte kein freies, in der Reststickstofffraktion auftretendes Tryptophan gefunden werden. Erst übermäßig lange Reifung oder Caseinabbau unter zum Verderb der Käsemasse führenden Bedingungen setzt beträchtliche Mengen dieser Aminosäure in Freiheit. Es ließ sich ähnlich wie für Tyrosin auch für Tryptophan zeigen, daß unter Bedingungen normaler Käsegewinnung für die Mehrzahl der geprüften Fraktionen die Tryptophanverteilung weitgehend konform zur Stickstoffbilanz verläuft. Für normale Reifungschargen ist außerdem mit keiner, durch Tryptophanzerstörung bedingten biologischen Wertminderung der Käsemasse zu rechnen. Die Zunahme des Tryptophans im wasserunlöslichen Eiweiß und die damit gekoppelte Abnahme dieser Aminosäure im wasserlöslichen Eiweißanteil bei der Schnellreifung bestätigt den früher erhobenen Befund, wonach die genannte Reifungsart vom Ernährungsstandpunkt der normalen Reifungsführung unterlegen erscheint.

Notes: Zusammenfassung Unter Benutzung der Mikrotitration von Carboxylgruppen in alkoholischer Lösung nachGrassmann undHeyde wurde ein Verfahren zur Bestimmung der Proteinaseaktivität in Glycerin-Wasser-Extrakten aus reifendem Sauermilchkäse ausgearbeitet. Die so erhaltenen Fermentextrakte weisen gegenüber Casein als Substrat proteolytische Aktivität mit Optima bei pH 4,6–4,8 und pH 7,6–7,8 auf. Extrakte aus Käse-Aceton-Trockenpräparaten waren ohne Wirkung; Fraktionierung mit Ammoniumsulfat lieferte unbefriedigende Ergebnisse. Dialyse mindert die Aktivität in beiden pH-Bereichen, Hitzebehandlung zerstört sie schnell und vollständig. Im Verlauf der Käsereifung erfolgt mit zunehmendem pH-Wert der Käsemasse eine ständige Steigerung der Proteinaseaktivität, die außerdem von äußeren Reifungsbedingungen und vom Zusatz der Reifungssalze abhängig ist. Die Reaktionsgeschwindigkeit der enzymatischen Hydrolyse folgt in beiden pH-Bereichen annähernd dem Gesetz nullter Ordnung. Die Caseinhydrolyse ist bei pH 4,8 proportional dem Gehalt an Käseproteinase; bei pH 7,8 weicht sie für Extraktmengen über 1 ml pro 5 ml Ansatz vom linearen Anstieg der Hydrolyse ab und nähert sich einem Grenzwert des Umsatzes. Käseextrakte der untersuchten Art wirken nicht milchgerinnend. Das Substrat Hämoglobin wird imp H-Bereich 3–5, optimal bei etwa pH 4,0 gespalten. Zusatz von Toluol oder Streptomycin zum Bebrütungsansatz wirkt hemmend auf die Proteinaseproduktion durch Mikroorganismen, Zusatz von Penicillin ist wirkungslos. Das für Chymotrypsin spezifische synthetische Substrat N-Acetyl-phenylalanin-β-naphthylester wird durch Fermentextrakte nicht hydrolysiert. Der imsauren itp H-Bereich wirksame Fermentanteil wurde aktiviert durch Ascorbinsäure + Fe″, Kaliumcyanid (Substrat Hämoglobin); er wurde gehemmt durch Jodessigsäure, Cu″, Fe″, Ag′, Pb″ und Cysteinhydrochlorid (Substrat Hämoglobin). Ohne Einfluß auf die Aktivität waren Zusätze von Cysteinhydrochlorid, Cysteinhydrochlorid + „Fe”, Natriumsulfid, Kaliumcyanid, Zn″, Mn″, Ascorbinsäure, Laurylsulfonat. Natriumsorbinat, Extrakten aus Zigerkleekraut und Kümmel, Fluorphosphaten, Penicillin und Streptomycin. Diealkalisch wirkende Proteinasenkomponente wurde durch Trypsininhibitor aus Pankreas, Laurylsulfonat, Ag′- und Pb″-Ionen gehemmt. Ohne Einfluß waren Trypsininhibitoren aus Soja, Rinderblut und Eiereiweiß, Fe″, Mn″- und Ca″-Ionen, Natriumsorbinat, Extrakte aus Zigerkleekraut und Kümmel, Fluorphosphate, Penicillin und Streptomycin.