ISSN:
1434-4475
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
Notes:
Zusammenfassung Aus dem tryptischen Hydrolysat des Cytochroms c wurde ein Abbauprodukt isoliert, welches unversehrt die prosthetische Gruppe des Enzymes, jedoch nur mehr ein aus neun Aminosäureresten bestehendes Bruchstück des Apoproteins enthält. In diesem Ferriporphyrin c-Peptid (abgekürzt: “tr-FePc-Peptid”) ist, ebenso wie in Cytochrom c selbst, das Porphyrin mit der Peptidkomponente durch zwei in diese eingebaute Halbcystinreste, die zum Farbstoff Thioätherbrücken schlagen, stabil verbunden. Durch Aufklärung der Aminosäure-Sequenz in der Peptidkomponente des tr-FePc-Peptids, CyS-Ala-Glu-CyS-His-Thr-Val-Glu-Lys, konnte gezeigt werden, daß die beiden Ferriporphyrin-gebundenen Halbcystinreste Glieder einer und derselben Peptidkette und von einander in dieser nur durch zwei Aminosäurereste getrennt sind. Das tr-FePc-Peptid ist im Gegensatz zu Cytochrom c autoxydabel und besitzt im Bernsteinsäureoxydase- und Cytochromoxydase-System keine Wirksamkeit. Es steigert hingegen kräftig und ohne Mitwirkung irgendwelcher Fermente die Autoxydation der Ascorbinsäure. Auf diese katalytische Aktivität des tr-FePc-Peptids übt α-Benzoyl-l-histidin einen hemmenden Einfluß aus, verbunden mit einer Annäherung des Absorptionsspektrums des tr-FePc-Peptids an das des Cytochroms c, nicht jedoch mit einer Aktivierung im Bernsteinsäureoxydase-System.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00899851
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