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    Electronic Resource
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    Springer
    Fresenius' Zeitschrift für analytische Chemie 308 (1981), S. 431-433 
    ISSN: 1618-2650
    Keywords: Best. von Proteinen ; Spektralphotometrie ; Gegenwart von Dodecylsulfat und Mercaptoethanol, modif. Biuretmethode
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Summary The biuret method was modified to tolerate the presence of 100 mg of SDS and 21 mg of ME in a sample volume of 500 μl. The modification concerns in particular the concentrations of copper sulphate and sodium citrate, an addition of propanol-2 for preventing precipitation of SDS and use of H2O2 for oxidizing ME. The determination of SDS-soluble proteins in starch-containing solutions is discussed.
    Notes: Zusammenfassung Eine Weiterentwicklung der „SDS-Biuretmethode“ [15] wird beschrieben. Die Modifikation betrifft hauptsächlich die Konzentrationen von Kupfersulfat und Natriumcitrat, einen Zusatz von Propanol-2 zur Verhinderung einer Fällung von SDS sowie die Verwendung von H2O2 zur Oxidation von ME. Die Methode toleriert bis zu 100 mg SDS und 21 mg ME im eingesetzten Probenvolumen (500 μl). Eine Möglichkeit zur Durchführung der Bestimmung in Gegenwart von Stärke wird beschrieben und diskutiert.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    Electronic Resource
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    Springer
    Fresenius' Zeitschrift für analytische Chemie 263 (1973), S. 27-32 
    ISSN: 1618-2650
    Keywords: Esterase ; in Polyacrylamidgel inkludierte Kartoffelesterase ; Elektrophorese, Gel ; Inklusion von Kartoffelesterase in Polycrylamidgel
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Summary An isoenzyme of potato esterase has been entrapped in situ after polyacrylamide (PAA)-electrophoresis, using PAA of different concentrations and crosslinking. Best results in respect to diffusion, flow rates and yield (77%) have been found for a gel containing 6% acrylamide with 6% methylen-bis-acrylamide, penetrating a gel of cyanogum with esterase. The latter is stabilized during polymerization by the gel. Properties of the entrapped enzyme (pHi, K m, MW etc.) have been determined, 100 fold better storage stability is achieved.
    Notes: Zusammenfassung Von den Kartoffelesterasen wurde ein Isoenzym durch Gel-Elektrophorese in Polyacrylamid (PAA) getrennt. Das entsprechende Gelstück mit dem durch das Netzwerk stabilisierten Enzym tränkte man mit AA und Vernetzer (BIS) unterschiedlicher Konzentration und polymerisierte mit Licht das Enzym ein. Die Mischungen AA/BIS sind in einem bestimmten Verhältnis (6∶0,36) optimal., eine Ausbeute von 77% der Anfangsaktivität kann erreicht werden. Einige Eigenschaften (pHi, K m, MG u.ä.) werden beschrieben, insbesondere ist die 100fach bessere Lagerstabilität hervorzuheben.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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