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  • 1
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 23 (1955), S. 67-78 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Notes: Zusammenfassung In einer Reihe von Schimmelpilzen — und damit (von Bakterien abgesehen) erstmals eindeutig in pflanzlichen Organismen — wurde neben Uricase auch eine Xanthindehydrase nachgewiesen. Nach den vorliegenden orientierenden Versuchen scheint sie allerdings weniger verbreitet, weniger aktiv und labiler zu sein als die Uricase. Eigenschaften, Hemmbarkeit und Kinetik des Ferments wurden näher untersucht. Die Mycelextrakte besitzen auch das Vermögen zur Oxydation von Adenin (washrscheinlich nach vorausgegangener hydrolytischer Desaminierung) und von Aldehyden; anscheinend kehrt die Doppelspezifität des tierischen Ferments beim Pilzferment wieder, was allerdings noch exakt zu beseisen wäre. Auch im Verhalten gegenüber Inhibitoren und Farbstoffacceptoren sowie in der aeroben Hydroperoxydbildung ähnelt die pflanzliche Xanthindehydrase der tierischen (Schardinger-Enzym); vermutlich ist sie ebenfalls ein Flavinferment.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 39 (1961), S. 58-87 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 39 (1961), S. 88-94 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Notes: Zusammenfassung 1. In dialysierten Extrakten aus Aspergillus niger sowie angereichert in einer Ammonsulfatfraktion solcher Extrakte findet sich ein Enzym, das Glyoxylsäure und α-Ketoglutarsäure im Molverhältnis 1:1 kondensiert. Die Reaktion, deren pH-Optimum bei 7 liegt, erfolgt ohne Beteiligung von Sauerstoff unter Abspaltung von 1 Mol CO2 je Mol der beiden Reaktionspartner. Nichtenzymatisch erfolgt in der Versuchszeit kein Umsatz, auch nicht in Gegenwart von Mg¨ oder Mn¨ 2. Das Kondensationsprodukt wird als ein Derivat — wahrscheinlich ein Lacton — der α-Keto-β-hydroxyadipinsäure angesprochen. Bei längerer Einwirkung von 2,4-Dinitrophenylhydrazin entsteht das Osazon des α-Ketoglutar-halbaldehyds, der sich vom Primärprodukt durch Dehydrierung + Decarboxylierung ableitet.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 4
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 45 (1963), S. 314-322 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 5
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 31 (1958), S. 359-378 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 6
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 39 (1961), S. 95-100 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Notes: Zusammenfassung 1. In Rohextrakten aus Aspergillus niger findet sich eine Glyoxylatreductase, die durch Ammonsulfatfraktionierung mehrfach angereichert werden kann. Im Gegensatz zum DPNH-spezifischen Grünpflanzenenzym reagiert sie bevorzugt mit TPNH und vermag offenbar auch —wiederum abweichend vom Grünpflanzenenzym — Brenztraubensäure, wenngleich langsamer, zu hydrieren. Möglicherweise stellt die Kombination von Glykolat- “oxydase” und Glyoxylat-reductase auch in Schimmelpilzen ein terminales Oxydationssystem für den durch pyridinnucleotid-abhängige Dehydrogenasen labilisierten Wasserstoff dar. 2. Eine mit DPN oder TPN reagierende Glyoxylat-dehydrogenase war in den Pilzextrakten nicht nachweisbar.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 7
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 51 (1965), S. 323-350 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Notes: Zusammenfassung 1. Der Einfluβ einer qualitativen Variation von C-und N-Quelle in einem Czapek-Dox-Grundmedium auf die induzierte Glucoseoxydase-Aktivität von Asp. niger-Mycel wurde untersucht. 2. Unter den Monosacchariden und ihren Derivaten induzierten Glucoseoxydase-Bildung auβer Glucose (Wesentlich schwächer) Fructose, Mannose, D-Xylose und l-Arabinose, ferner andeutungsweise Glucuronsäure und Gluconsäure. Negative Befunde wurden unter anderem mit Galaktose, Glucosamin und Sorbit erhalten. Die induzierende Wirkung der Glucose wird durch Fructose weit überadditiv verstärkt. Unter den glucosehaltigen Oligosacchariden ist Saccharose als C-Quelle allen anderen Zuckern (einschließlich Glucose und Inverstzucker) mehr oder minder stark überlegen. Das Ausmaß der Überlegenheit ist von Stamm zu Stamm und auch beim selben Stamm zeitlich stark variabel. Maltose, Cellobiose und Raffinose wirken nur schwach induzierend, Trehalose, Lactose und Melibiose sind unwirksam. An Kulturlösungen durchgeführte Zuckerbilanzen machen sehr wahrscheinlich, daß Oligosaccharide erst nach hydrolytischer Spaltung induzieren. Die Sonderstellung der Saccharose wird auf cine erhöhte Permeationsrate gegenüber den beiden Monosen zurückgeführt. 3. Der Einfluβ verschiedener N-Quellen auf die Glucoseoxydase-Bildung ist sehr unterschiedlich, oft innerhalb der gleichen Stoffgruppe. Als beste N-Quellen erwiesen sich Nitrat, verschiedene Aminosäuren, Harnsäure und Harnstoff. Ammonsalze sind Nitraten nur bei höherem Züchtungs-pH, nicht beim pH der natürlichen Säuerung gleichwertig. Die Enzymbildung wird reprimiert auβer durch Ammonsalze (bei niedrigem pH), gewisse Aminosäuren und Adenin auch durch komplexe, stark wachstumsfördernde N-Quellen wie Casein-und RNS-Hydrolysat.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 8
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 17 (1952), S. 255-291 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 9
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 40 (1961), S. 73-93 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 10
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 41 (1962), S. 154-168 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Notes: Zusammenfassung 1. In einer mit Sporen von Asp. niger beimpften Nährlösung, die Laurinsäure als einzige C-Quelle enthält, erreicht die Bildung von Methylnonylketon nach 4 Tagen bei 28° ein Maximum, um nach 9 Tagen auf 0 abzusinken. Bei gleichzeitiger Gegenwart von 1% Saccharose verkürzen sich diese Zeiten stark. Bei Versuchsende wird in den Ansätzen das Reduktionsprodukt Methylnonylcarbinol in einer Menge gefunden, die dem Maximum der Methylketonbildung entspricht oder nur unwesentlich darüber liegt. 2. Als Substrat eingesetztes Methylnonylketon wird unter anaeroben Bedingungen von vorgezüchteten Mycelsuspensionen im Verlauf mehrerer Stunden quantitativ zum Carbinol reduziert; Glucosezusatz beschleunigt erheblich. Auch der aerob zu beobachtende Methylketonschwund geht im wesentlichen auf Reduktion zurück; eine Oxydation des Methylketons war nicht sicher nachzuweisen. Dagegen geht Methylnonylcarbinol unter aeroben Bedingungen in geringem Maße in Keton über. 3. In Mycelextrakten aus Asp. niger findet sich eine DPN-spezifische Alkohol-dehydrogenase, die Methylketone mit DPNH zu den Carbinolen hydriert, Die Reaktionsgeschwindigkeit fällt mit steigender Kettenlänge des Methylketons stark ab, was nach vergleichender kinetischer Analyse an Aceton und Methylamylketon auf abnehmende Affinität zwischen Enzym und Substrat zurückgeht. Der Nachweis einer Reduktion des sehr schwer löslichen Methylnonylketons mit Rohextrakten gelang nicht, wohl aber mit einer Ammonsulfatfraktion. 4. Möglicherweise wirken die — wahrscheinlich nur von den Pilzsporen gebildeten — höheren Methylketone infolge ihrer starken Oberflächenaktivität als unspezifische Hemmstoffe während der Keimphase.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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