ISSN:
1432-2234
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
Description / Table of Contents:
Resume Les calculs quantiques par la méthode PCILO sur les conformations des résidus amino-acides des protéines ont été étendus au cas des résidus séryle et thréonyle. Les zones conformationnelles stables, dans la limite de 5 Kcal/mole au dessus du plus has minimum, répresentent 57%, de l'espace disponible pour le residue séryle et 27% de cet espace pour le résidu thréonyle. Elles sont nettement plus larges que celles permises par les calculs ≪empiriques≫. Les calculs quantiques rendent compte d'une façon beaucoup satisfaisante que les calculs ≪mpiriques≫ des limites de la répartition sur la carte conformationnelle des points représentatifs des conformations des résidus séryle et thréonyle dans le lysozyme, la myoglobine et l'α-lactalbumine. La situation est plus délicate en ce qui concerne la position du plus has minimum qui comporte deux liaisons hydrogéne intramoléculaires. Ceci pent être attribué au fait que cette position parait être plus sensible au modèle utilisé dans les calculs que ne le sont les contours généraux. Les expériences effectuées sur un dipeptide à résidu séryle confirment complètement nos prédictions sur les conformations les plus stables de ce résidu. Les calculs indiquent aussi que les résidues séryle et thréonyle devraient avoir une tendance réduite pour assumer la conformationR α sans que celle-ci leur soit toutefois interdite.
Abstract:
Zusammenfassung Die quantenmechanischen Berechnungen von Aminosäure-Anteilen in Proteinen mit Hilfe der PCILO-Methode wurden auf den Seryl- und Threonyl-Anteil ausgedehnt. Die Gebiete stabiler Konformation — innerhalb 5 Kcal/mol über dem absoluten Minimum — stellen 57 % des insgesamt möglichen Bereichs für den Seryl-Anteil und 27% für den Threonyl-Anteil dar. Diese Gebiete sind beträchtlich größer als diejenigen, die auf Grund „empirischer” Verfahren möglich sind. Die quantenmechanischen Rechnungen genügen dem Bereich der experimentellen Verteilung der Konformationen besser als die „empirischen” Rechnungen. Im Hinblick auf die Lage der absoluten Minima, die zu innermolekularen Wasserstoffbindungen gehören, ist die Beschreibung weniger befriedigend. Dies kann der Tatsache zugeschrieben werden, daß diese Werte empfindlicher bezüglich der verwendeten Modellverbindung sind als dies bei der allgemeinen Stabilitätskarte der Fall ist. Die Experimente mit einem Dipeptid mit Seryl-Anteil stimmen völlig mit unseren Voraussagen der stabilsten Konformation dieses Anteils überein. Die Berechnungen zeigen weiterhin, daß sowohl der Seryl- als auch der Threonyl-Anteil eine verhältnismäßig geringe Tendenz zur Aufnahme derR α-Konformation haben sollten; sie ist jedoch für beide Anteile nicht verboten.
Notes:
Abstract Quantum-mechanical calculations, by the PCILO method, on the conformations of the amino-acid residues of proteins have been extended to the seryl and threonyl residues. The conformationally stable regions, within 5 Kcal/mole above the global minima, represent 57% of the total available space for the seryl residue and 27% for the threonyl one. They are appreciably wider than those permitted by the “empirical” studies. The quantum-mechanical calculations account much more satisfactorily for the limiting contour of the distribution of the experimental conformations, as observed in lysozyme, myoglobin and α-lactalbumin, than do the “empirical” computations. The situation is less satisfactory as concerns the position of the global minima which imply two intramolecular hydrogen bonds. This may be attributed to the fact that this position is more sensitive to the model employed in the calculations than the general contours. Experiments made on a seryl-containing dipeptide agree completely with our prediction on the two most stable conformations of that residue. The calculations indicate also that the seryl and threonyl residues should have a reduced tendency to assume theR α conformation, which, however, is not forbidden to any of them.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01185857
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