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    Immunological characterization of heterochromatin protein p25β autoantibodies and relationship with centromere autoantibodies and pulmonary fibrosis in systemic scleroderma (1998)
    Springer
    Journal of molecular medicine 76 (1998), S. 54-60 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Schlagwort(e): Key words Autoantibody ; Heterochromatin protein ; Systemic scleroderma ; Anticentromere antibody
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Notizen: Abstract  Anticentromere antibodies (ACA) are immunological markers for the subset of systemic scleroderma with the symptoms calcinosis cutis, Raynaud’s phenomenon, esophageal dysfunction, sclerodactyly, and telangiectasia (CREST). In western blotting, some ACA-positive sera also recognize a doublet of 23 kDa (p23) and 25 kDa (p25) in addition to centromere protein antigens A (17 kDa), B (80 kDa), and C (140 kDa). Two forms of p25 have been shown to be human homologues of Drosophila heterochromatin-associated protein HP1. One form of p25 (p25β) which was recently cloned in this laboratory was used to evaluate anti-p25β antibody response in scleroderma sera. Of 318 scleroderma sera 42 had ACA (13.2%), and 16 of the 42 sera (38%) had anti-p25β antibodies. On the other hand, 5 of 276 ACA-negative sera (1.8%) showed anti-p25β antibody response, demonstrating that anti-p25β antibody is significantly associated with the ACA response (P〈10–8). Clinically the anti-p25β response was significantly associated with the CREST syndrome. Fourteen (36.8%) of 38 CREST patients compared to seven (2.5%) of 280 patients with other forms of scleroderma were anti-p25β antibody positive (P〈10–8). The 14 CREST patients with anti-p25β antibodies had significantly more interstitial lung disease than those without anti-p25β antibodies (P〈0.003). There was also a tendency to increased liver involvement. Two dominant autoepitopes in p25β were determined by western blotting using p25β recombinant fragments. In immunofluorescence C-terminal specific antibodies showed staining of heterochromatin, but N-terminal specific antibodies showed no staining. Interestingly, the majority of sera reacted preferentially with one or the other of the two dominant autoepitopes.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/s001090050190
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    Heterochromatin protein HP1Hsβ(p25β) and its localization with centromeres in mitosis (1997)
    Springer
    Chromosoma 106 (1997), S. 11-19 
    Details
    ISSN: 1432-0886
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie , Medizin
    Notizen: Abstract. Some autoimmune sera containing anticentromere autoantibodies also recognize a doublet of Mr 23 000 (p23) and 25 000 (p25) in addition to CENP (centromere protein)-A (Mr 19 000), -B (Mr 80 000), and -C (Mr 140 000). A p25 antigen (HP1Hsα) has been shown to be a human homolog of Drosophila HP1 (heterochromatin protein 1). We have isolated a cDNA clone encoding another form of p25 (HP1Hsβor p25β) from a λZap HepG2 library using human autoimmune serum. The deduced amino acid sequence of the clone contained a conserved chromodomain (chromatin modifier domain) in the N-terminal region and a heterochromatin binding domain in the C-terminal region. In immunofluorescence experiments, only affinity purified antibodies reactive with the C-terminal (amino acids 70–185) domain showed nucleoplasmic and heterochromatin staining, whereas N-terminal (amino acids 1–115) specific antibodies were nonreactive. In metaphase chromosome spreads, the C-terminal domain antibody was also localized to the centromeric regions of chromosomes. Association with centromeres was most prominent at anaphase and changed to a more generalized association with whole chromosomes in telophase. The cooccurrence of autoantibodies to centromere proteins and HP1 in certain autoimmune diseases might be a reflection of coordinated immune responses to these closely associated sets of proteins.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/s004120050219
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    Nucleolar changes after microinjection of antibodies to RNA polymerase I into the nucleus of mammalian cells (1988)
    Springer
    Chromosoma 97 (1988), S. 115-123 
    Details
    ISSN: 1432-0886
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie , Medizin
    Notizen: Abstract After microinjection of antibodies against RNA polymerase I into the nuclei of cultured rat kangaroo (PtK2) and rat (RVF-SMC) cells alterations in nucleolar structure and composition were observed. These were detected by electron microscopy and double-label immunofluorescence microscopy using antibodies to proteins representative of the three major components of the nucleolus. The microinjected antibodies produced a progressive loss of the material of the dense fibrillar component (DFC) from the nucleoli which, at 4 h after injection, were transformed into bodies with purely granular component (GC) structure with attached fibrillar centers (FCs). Concomitantly, numerous extranucleolar aggregates appeared in the nucleoplasm which morphologically resembled fragments of the DFC and contained a protein (fibrillarin) diagnostic for this nucleolar structure. These observations indicate that the topological distribution of the material constituting the DFC can be experimentally influenced in interphase cells, apparently by modulating the transcriptional activity of the rRNA genes. These effects are different from nucleolar lesions induced by inhibitory drugs such as actinomycin D-dependent “nucleolar segregation”. The structural alterations induced by antibodies to RNA polymerase I resemble, however, the initial events of nucleolar disintegration during mitotic prophase.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00327368
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    Zur Kenntnis der komplexen Metall-Thioharnstoffsalze V (1934)
    Springer
    Monatshefte für Chemie 65 (1934), S. 59-81 
    Details
    ISSN: 1434-4475
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Zusammenfassung 1. Messungen derPotentiale von Kupfer, Silber, Kadmium und Zink gegen die Lösungen ihrer komplexenThioharnstoffsalze bestätigten zunächst die schon von früheren Autoren auf Grund von Leitfähigkeitsmessungen getroffene Annahme, daß nur die Cupro- und Silberkomplexe stabil sind, während die Kadmium- und Zinkverbindung in ihren Lösungen, insbesondere in höheren Verdünnungen, weitgehend oder gänzlich in ihre Komponenten aufgespalten sind. 2. Der Vergleich der aus den gefundenen Potentialen errechnetenIonenaktivitäten der untensuchten Komplexsalze bei gleichen molaren Konzentrationen ergibt folgende absteigende Reihe für ihrenKomplexitätsgrad: [AgThi5]Cl; [CuThi3]Cl; [AgThi3]NO3; CdCl2, 2 Thi; ZnCl2, 2 Thi. 3. Die Ordnung derPotentiale der einzelnenMetalle in ihrenkomplexen Thioharnstoffchloriden (in äquivalenten Konzentrationen) sowieFällungsversuche (für die nicht potentiometrisch untersuchten Metalle Nickel, Blei, Eisen und Zinn) ergeben die Reihe: Ni, Ag (Fe, Sn, Pb), Cu, Cd, Zn, in der jedes folgende Metall das vorhergehende aus seiner Lösung verdrängen muß; die gegenseitige Stellung von Eisen, Zinn und Blei ist unsicher. 4. Die Metallionenaktivitäten der Komplexsalze der edlen Metalle Silber und Kupfer weisen einen absolutenAnstieg beim Verdünnen der Lösungen auf; beim Kadmium findet man diesen Effekt noch schwach angedeutet in höheren Konzentrationen, beim Zink nicht mehr. 5. Versuche zurelektrolytischen Abscheidung einiger Metalle aus den Lösungen ihrer komplexen Thioharnstoffsalze auf verschiedenen Metallkathoden ergaben, daßCuprotrithioharnstoff- chloridlösung undZinkdithioharnstoffchloridlösung — an Stelle der letzteren auch ein bloßerZusatz vonThioharnstoff zu einerZinkchlondlösung — mit gutem Erfolg an Stelle der üblichen Bäder verwendet werden können, währendNickel- undZinnsalzlösungen entsprechend der Stellung dieser Metalle in der obigen Spannungsreihe auch bei Thioharnstoffzusatz kein günstiges Ergebnis liefern. Dagegen eignet sich diethioharnstoffhaltige Stannisalslösung sowie eineSilberpentathioharnstoffchlorid- oderSilbertrithioharnstoffnitratlösung zurAnreibeverzinnung bzw.Anreibeversilberung vonKupfer. Bei den Elektrolyseversuchen wunden auch dieStromausbeuten bestimmt und die-Stromdichte-Potentialkurven aufgenommen.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01522049
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