ISSN:
1438-2385
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
Notes:
Zusammenfassung Das mit Ammoniumsulfat fällbare, lösliche Traubenprotein aus Most und Wein läßt sich papierelektrophoretisch in zwei Hauptfraktionen trennen, die zur Anode wandern, wobei damit gerechnet werden muß, daß auch diesen noch keine einheitlichen Proteine zugrunde liegen. Das lösliche Traubenprotein, das im Saft unreifer Trauben noch nicht enthalten ist, tritt erst mit zunehmender Reife auf und ist wärmelabil. Die Fraktion I ist wärmeempfindlicher als die Fraktion II. Beim Vergären der Moste wird das Traubenprotein nur zum Teil ausgefällt, auf der Maische vergorene Trauben liefern dagegen Weine, die frei von löslichem Eiweiß sind.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01882861
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