ISSN:
1435-1536
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
,
Mechanical Engineering, Materials Science, Production Engineering, Mining and Metallurgy, Traffic Engineering, Precision Mechanics
Notes:
Zusammenfassung Die Wärmeaggregation verschiedener Proteine (Rinderserumalbumin,β-Lactoglobulin, Insulin, Ribonuclease) wurde mit Hilfe von Messungen der Lichtstreuung ihrer Lösungen bei Temperaturen zwischen 50° und 80° untersucht, um zu klären, inwieweit Reaktionen zwischen Sulfhydryl- und Disulfidgruppen der Proteine daran beteiligt sind. Proteine mit SH- und SS-Gruppen wie Rinderserumalbumin undβ-Lactoglobulin werden bei ihrer Wärmeaggregation durch SH-blockierende und SS-spaltende Reagentien, Proteine ohne SH-Gruppen nur durch letztere beeinflußt. Rinderserumalbumin reagiert nach zwei verschiedenen Mechanismen; im isoelektrischen Bereich tritt Koagulation vermutlich durch Ausbildung intermolekularer Wasserstoffbrücken ein. Außerhalb dieses Bereichs aggregiert es nicht mehr, wenn die SH-Gruppen durch Chinon blockiert sind, bei freien SH-Gruppen führt dann jedoch eine SH-SS-Redoxreaktion zwischen 2 Proteinmolekülen zu Aggregationen. Die Koagulation ist stark, die Redoxreaktion wenig vom pH abhängig. β-Lactoglobulin koaguliert in der Wärme bei allen pH-Werten, doch nur, wenn nach einer anfänglichen Spaltung vorher eine SH-SS-Redoxreaktion — die wahrscheinlich zu Dimeren führt — ablaufen kann. Durch die Koppelung der Redoxreaktion und Koagulation wird letztere von ersterer abhängig und durch die SH-Reagentien beeinflußbar. Insulin(und Ribonuclease) aggregieren nicht über einen SH-SS-Mechanismus, dieser kann aber künstlich durch SS-Gruppen reduzierende Substanzen ausgelöst werden. Aus Messungen der λc-Konstante derDrudeschen Gleichung der Rotationsdispersion wurde geschlossen, daß das Rinderserumalbuminmolekül beim Erwärmen und bei der Aggregation zumindest keine irreversible Änderung seiner Anteile an Helixstrukturen erleidet, während beimβ-Lactoglobulin eine Änderung zu beobachten ist, die der Einwirkung von etwa 3,8 mol Harnstoff entspricht.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01520774
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