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  • 1
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    Amsterdam : Elsevier
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/Biomembranes 1152 (1993), S. 135-145 
    ISSN: 0005-2736
    Schlagwort(e): Binary lipid bilayer ; Correlation function ; Local structure ; Phase diagram ; Specific heat
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Medizin , Physik
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 2
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    Amsterdam : Elsevier
    Chemistry and Physics of Lipids 73 (1994), S. 3-25 
    ISSN: 0009-3084
    Schlagwort(e): Cholesterol ; Drugs ; Dynamic heterogeneity ; Lipid domains ; Local order ; Phase transition ; Phase-separation dynamics ; Phospholipids
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Biologie , Chemie und Pharmazie , Physik
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 3
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    Springer
    Diabetologia 19 (1980), S. 546-554 
    ISSN: 1432-0428
    Schlagwort(e): 125I-insulin ; insulin ; radioiodination ; iodate ; lactoperoxidase ; monoiodotyrosine ; diiodotyrosine ; A chain ; B chain ; tyrosine-A14 ; tyrosine-A19 ; insulin immunoassay ; radiochemical purity ; radioimmunochemical stability
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Notizen: Summary Mono-125I-(Tyr A19)-insulin (Mono *A19) was prepared by iodinating MC porcine insulin with 125I in acid medium using iodate (as oxidizing agent), followed by anion-exchange chromatography. Mono-125I-(Tyr A14)-insulin (Mono *A14) was prepared by iodinating MC porcine insulin with 125I, using H2O2/lactoperoxidase at neutral pH, followed by anion-exchange chromatography. The specific radioactivities were in the ranges of 120–200 and 220–300 mCi/mg for Mono *A19 and Mono *A14, respectively. Analyses of the intramolecular distributions of 125I demonstrated that the preparations were 97–98% radiochemically pure. In both preparations, 98–99% of the radioactivity was capable of binding to insulin antibodies for up to 6 months of storage of the tracers. The IRI concentration decreased with the duration of storage. The greatest observed fall in IRI concentration was 70%. The time course could be explained by the assumption that the disintegration of a 125I-nucleus destroys the immunoreactivity of the insulin molecule in which the decay occurs.
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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