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    Bildung von Metaboliten der Benzoyl-para-amino-salicylsäure (C14-B-PAS) in der Rattenleber und deren Ausscheidung in Harn und Galle (1962)
    Springer
    Naunyn-Schmiedeberg's archives of pharmacology 242 (1962), S. 564-575 
    Details
    ISSN: 1432-1912
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Notizen: Zusammenfassung 1. Bei Maus, Ratte und Meerschweinchen findet nach oraler Belastung mit C14-B-PAS eine Anreicherung von B-PAS bzw. B-PAS-Metaboliten in der Galle statt. Die Ausscheidung beträgt bei der Ratte mit Gallenfistel, sowie an der isolierten perfundierten Rattenleber 0,05–0,2 μMol B-PAS/g Leber Trockengewicht/Std (entsprechend etwa 3–5% der Dosis). Das Metabolitenmuster in der Galle ist Species- und Zeitabhängig. 2. Im Perfusionsexperiment an der Rattenleber ist die Debenzoylierungsrate für B-PAS zu 10–25 μMol/g Leber Trockengewicht/Std und die Acetylierungsrate zu 3–5 μMol/g/Std bestimmt worden. Die zwischen diesen beiden Umsätzen bestehende Differenz steht in Einklang mit dem in vivo sowie in vitro zu beobachtenden Anstau von freier PAS nach B-PAS-Belastung. 3. Die in vitro an der Rattenleber gemessene Decarboxylierungsrate für C14-B-PAS ist von derselben Größenordnung (5–7·10−3 μMol/g Leber/Std) wie die in vivo beobachtete C14O2-Ausscheidung in der Atemluft.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00244785
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    Verteilung und Umsatz von C14-Benzoyl-p-aminosalicylsäure bei der Maus (1961)
    Springer
    Naunyn-Schmiedeberg's archives of pharmacology 242 (1961), S. 353-369 
    Details
    ISSN: 1432-1912
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Notizen: Zusammenfassung 1. Es werden an der Maus Verteilung und Umsatz von verschieden C14-markierter Benzoyl-p-aminosalicylsäure (15 mg B-PAS/100 g Maus peroral) untersucht. Innert 2 Std werden über 50% der Aktivität im Harn ausgeschieden. Da in der Blasengalle bis zu 50mal höhere Aktivitäten gefunden werden als im Blut, ist auch die biliäre Ausscheidung beträchtlich. Mit Ausnahme des Gehirns, welches nur sehr kleine Aktivitäten aufweist, kommt es zu einer gleichmäßigen Verteilung der B-PAS zwischen Blut und Organen. 2. Die Aktivität der Carboxyl-markierten B-PAS wird im Harn in Form von fünf Verbindungen (B-PAS, Acetyl-PAS, PAS, Metabolite X1 und X2) ausgeschieden, diejenige der Benzoyl-markierten B-PAS in Form von B-PAS, Hippursäure und der Substanz Y. B-PAS wird größtenteils debenzoyliert und anschließend N-acetyliert. Das Verhalten der in geringer Menge auftretenden Spaltprodukte X1, X2 und Y wird beschrieben. 3. Nach Belastung mit Carboxyl-markierter B-PAS ist nur wenig (ca. 0,2% der Dosis), bei Benzoylmarkierung keine C14O2 in der Atemluft festzustellen. Die Decarboxylierung spielt somit — wie bei PAS — auch beim Stoffwechsel der B-PAS praktisch keine Rolle.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00244742
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    Demethylierung in vivo und in vitro von Methixen (9-[(N-C14-Methyl-3-piperidyl)methyl]-thioxanthen-hydrochlorid) (1963)
    Springer
    Naunyn-Schmiedeberg's archives of pharmacology 244 (1963), S. 477-492 
    Details
    ISSN: 1432-1912
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Notizen: Zusammenfassung 1. Es ist die Demethylierungsrate von N-Methyl-C14-signiertem Tremaril® (basisch substituiertes Thioxanthen) an inkubierten Leberschnitten, in der isolierten perfundierten Rattenleber sowie im Belastungsversuch durch Messung der C14O2-Bildung bestimmt worden. Die für Ratten erhaltenen Werte betragen — je nach Versuchsanordnung — 0,1–0,8 μMol/g Leber-Trockengewicht/Std und sind rund zehnmal kleiner als die entsprechenden Demethylierungsraten von Dimethylaminoantipyrin (DMAA). 2. Die an Schnitten von Menschenleber bestimmte Demethylierungsrate (0,05 μMol/g/Std) ist ca. 15mal kleiner als der für Rattenleber bestimmte Wert, wogegen DMAA nur etwa dreimal langsamer demethyliert wird. Leberschnitte beider Species oxydieren Methylenglykol und Formiat gleich rasch (ca. 25 μMol/g/Std). 3. In Schnitten von Rattenleber überwiegt die Sulfoxydbildung (4–5 μMol/g/Std) die Demethylierung um ca. das Sechsfache. Während sich unverändertes Tremaril in den inkubierten Gewebsschnitten um einen Faktor von ca. 40 (Leber) bzw. bis über 100 (Gehirn) anreichert, wird Tremarilsulfoxyd, der hauptsächliche Metabolit, weitgehend in das suspendierende Medium abgegeben.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00246570
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    A study of lactic dehydrogenase isoenzyme pattern of human tissues by adsorptionelution on Sephadex-DEAE
    Amsterdam : Elsevier
    Clinica Chimica Acta 8 (1963), S. 178-192 
    Details
    ISSN: 0009-8981
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Medizin
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0009-8981(63)90155-4
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    Properties of leukocyte catalase from normal and acatalasemic humans (1974)
    Springer
    Cellular and molecular life sciences 30 (1974), S. 863-864 
    Details
    ISSN: 1420-9071
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie , Medizin
    Notizen: Zusammenfassung Beim Akatalasie-Fall A.B. ist die in den Leukozyten vorhandene Katalase-Restaktivität wesentlich höher (13%) als diejenige in den Erythrozyten (etwa 1% der Norm), wie dies beim Vorliegen einer instabilen Enzymvariante zu erwarten ist. Die Enzyme beider Zelltypen sind antigen-identisch und zeigen denselben Grad von Thermolabilität.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01938326
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    Dissociation of erythrocyte catalase into subunits and their re-association (1975)
    Springer
    Cellular and molecular life sciences 31 (1975), S. 397-399 
    Details
    ISSN: 1420-9071
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie , Medizin
    Notizen: Zusammenfassung Zwischen der Tetramer- und der Dimer-Form der Erythrocyten-Katalase besteht ein Gleichgewicht. Dieses lässt sich in vitro durch Variation der Harnstoffkonzentration beliebig verschieben. Das dabei entstehende Dimer zeigt Peroxidase-, nicht aber Katalase-Aktivität. Bei der Reassoziation, deren Geschwindigkeit sich durch andere Proteine beeinflussen lässt, entsteht ein Produkt, das vom nativen Enzym nicht unterscheidbar ist.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF02026338
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  • 17
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    Catalase and dehydroascorbate reductase in human polymorphonuclear leukocytes (PMN): Possible functional relationship (1979)
    Springer
    Cellular and molecular life sciences 35 (1979), S. 852-853 
    Details
    ISSN: 1420-9071
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie , Medizin
    Notizen: Summary In leukocytes (PMN) of individuals with Swiss type acatalasemia, the rate of dehydroascorbate reduction is 4 times normal. This observation suggests that the protective function served by catalase in human PMN is supported by dehydroascorbate reductase.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01955106
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  • 18
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    Destillationsapparatur zur Bestimmung wasserdampfflüchtiger Gärprodukte (1950)
    Springer
    Cellular and molecular life sciences 6 (1950), S. 114-115 
    Details
    ISSN: 1420-9071
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie , Medizin
    Notizen: Summary A new modification of an originally English apparatus for steam distillation is described. The modification involves the following advantages:— (1) The difficulties in distilling foaming liquids are greatly avoided. (2) The vapour condensed in the foam bulb is quantitatively returned to the distilling liquid. (3) The apparatus can be easily cleaned. (4) The danger of breakage is greatly reduced. The modified apparatus is now used on a routine scale in quantitative determinations of alcohols, fatty acids, ketones, amines, and other volatile compounds present in fermentation liquids.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF02153384
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  • 19
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    Alternative molecular forms of erythrocyte catalase (1968)
    Springer
    Cellular and molecular life sciences 24 (1968), S. 119-121 
    Details
    ISSN: 1420-9071
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie , Medizin
    Notizen: Zusammenfassung Katalase aus Erythrocyten vom Menschen (und Pferd) lässt sich säulenchromatographisch und elektrophoretisch in drei Fraktionen A, B und C auftrennen, wobei die Fraktionen A und B die Tendenz haben, in die Fraktion C überzugehen. Durch Chromatographie unter Ausschluss von Luftsauerstoff konnte gezeigt werden, dass die Katalase in den Erythrozyten in der Form A vorliegt. Setzt man das Hämolysat dagegen einige Zeit Luftsauerstoff aus, wird die Katalase bei der Chromatographie in Form C eluiert. SH-blockierende Reagentien verhindern die Umwandlung von A in C, während C mit Mercaptoäthanol zu A reduziert werden kann. Es wird angenommen, dass dem Übergang von Fraktion A in B und C eine Bildung von Disulfidbrücken zugrunde liegt und dass es sich bei den beobachteten alternativen Formen möglicherweise um Katalase-Konformere handelt.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF02146931
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  • 20
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    Heterogeneity of catalase in blood of heterozygous gases of acatalasia (1966)
    Springer
    Cellular and molecular life sciences 22 (1966), S. 428-429 
    Details
    ISSN: 1420-9071
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie , Medizin
    Notizen: Zusammenfassung Mittels Chromatographie auf Calciumphosphat-DEAE-Cellulose lassen sich aus Hämolysat von Menschenerythrocyten zwei Fraktionen gereinigter Katalase darstellen. Im Gegensatz zu den Fraktionen aus normalen und homozygot akatalatischen Zellen zeigen die aus Blut heterozygoter Defektträger isolierten Katalasefraktionen ein elektrophoretisch verschiedenes Verhalten. Die Beweglichkeit der rascher wandernden Fraktion entspricht jener des normalen Enzyms, während die langsamer wandernde Fraktion sich gleich verhält wie das aus Akatalasieerythrocyten isolierte Enzym. Daraus folgt, dass zwischen Katalase in normalen und Akatalasiezellen trotz nachgewiesener Antigenidentität gewisse Strukturunterschiede zu bestehen scheinen.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01900962
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