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    An Escherichia coli host strain useful for efficient overproduction of secreted recombinant protein (1998)
    New York, NY [u.a.] : Wiley-Blackwell
    Biotechnology and Bioengineering 59 (1998), S. 386-391 
    Details
    ISSN: 0006-3592
    Schlagwort(e): Escherichia coli ; protein production ; secretion ; plasmid stability ; fed-batch ; Chemistry ; Biochemistry and Biotechnology
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Biologie , Werkstoffwissenschaften, Fertigungsverfahren, Fertigung
    Notizen: Periplasmic secretion of overexpressed Bacillus stearothermophilus α-amylase was analyzed in batch and fed-batch cultivations of Escherichia coli MG1655:pCSS4-p and the mutant strain CWML2:pCSS4-p. Under all conditions investigated, growth and product formation of MG1655:pCSS4-p were severely impaired by heterologous protein expression and/or processing, while E. coli CWML2:pCSS4-p was found to be more robust and to accumulate 2- to 3-fold higher maximum α-amylase levels. While this strain is itself potentially interesting for applications, its properties also illustrate the potential of the selection procedure that was employed to obtain it from its progenitor MG1655 (Weikert, C., Sauer, U., Bailey, J. E., 1997. Microbiol. 143: 1567-1574. Application of this procedure to existing industrial strains may lead to significantly improved process organisms. © 1998 John Wiley & Sons, Inc. Biotechnol Bioeng 59:386-391, 1998.
    Zusätzliches Material: 5 Ill.
    Materialart: Digitale Medien
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